إستيراز الأسيتيل كولين

إستيراز الأسيتيل كولين
أستيل يحفز التحلل من الأستيل كولين إلى خلات والكولين
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي3.1.1.7
رقم التسجيل CAS9000-81-1
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO

إستيراز الأسيتيل كولين[1] (اختصارًا ACHE) هو إستيراز الكولين الأساسي في الجسم. هو إنزيمٌ يُحفز تفكك الأسيتيل كولين وبعض إستيرازات الكولين الأخرى والتي تعمل نواقل عصبية:

الأسيتيل كولين + H2O = كولين + أسيتيت

توجد بشكلٍ رئيسي في الموصلات العصبية العضليَّة وفي المشابك الكيميائيَّة من النوع الكوليني، حيث يعمل نشاطه على إنهاء الانتقال المشبكي. ينتمي هذا الإنزيم إلى عائلة إستيراز الكربوكسيل [الإنجليزية]. يُعد الهدف الأساسي للتثبيط بواسطة مركبات الفوسفور العضوي مثل عوامل الأعصاب ومبيدات الآفات.

الموقع

[عدل]

أنزيم يوجد في التشابكات العصبية يشطر الأستل كولين إلى اسيتات وكولين

  • يوجد في معظم الكائنات الحية ابتداء من الأوالي وانتهاء بالجنس البشري .كما يتواجد عند الإنسان بشكل أساسي في الدم والأنسجة والجهاز العصبي المركزي والذاتي.
  • يقوم بحلمأة الناقل العصبي الأسيتيل كولين إلى الكولين وحمض الخل وهو تفاعل ضروري للسماح للعصبون بعد مشبكي للعودة إلى حالة الراحة بعد التنبيه.[2][3]

الأنواع

[عدل]

الكولين إستراز الحقيقي: True cholinesterase ويسمى أيضا بـRBC Cholinesterase , Acetylcholinesterase(ACHE)).يوجد بشكل أساسي في الكريات الحمراء والمشابك العصبية. يتشكل في نفس الوقت الذي تتشكل فيه الكريات الحمراء، يتأثر بنسبة الكريات الحمراء حيث أن نقص تعداد الكريات الحمراء يؤدي إلى نقص مستوياته، يحلمه الأستيل كولين فقط بسرعة أقل من 0.001 من الثانية، ويمكن إيقاف فعله بمضادات الكولين استراز.

الكولين إستراز الكاذب:pseudo cholinesterase يسمى أيضا بـ cholinesterase(ChE), Plasma cholinesterase(PChE) , Butyrylcholinesterase ويوجد في بلازما الدم ويتم إنتاجه في الكبد حيث أن الامراض الكبدية يمكن أن تؤثر على مستوياته، يحلمه البوتيريل كولين، ويمكن إيقاف فعله بمثبطات الكولين استراز أكثر حساسية لمثبطات الأستيل كولين وللتعرض للمبيدات الحشرية.

المراجع

[عدل]
  1. ^ معجم مصطلحات الكيمياء (بالعربية والإنجليزية والفرنسية) (ط. 1)، دمشق: مجمع اللغة العربية بدمشق، 2014، ص. 10، OCLC:931065783، QID:Q113378673
  2. ^ Sussman JL, Harel M, Frolow F, Oefner C, Goldman A, Toker L, Silman I (1991). "Atomic structure of acetylcholinesterase from Torpedo californica: a prototypic acetylcholine-binding protein". Science. ج. 253 ع. 5022: 872–9. Bibcode:1991Sci...253..872S. DOI:10.1126/science.1678899. PMID:1678899. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله يقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)
  3. ^ Sussman JL, Harel M, Silman I (1993). "Three-dimensional structure of acetylcholinesterase and of its complexes with anticholinesterase drugs". Chem. Biol. Interact. ج. 87 ع. 1–3: 187–97. DOI:10.1016/0009-2797(93)90042-W. PMID:8343975. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله يقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)

وصلات اضافية

[عدل]


أيقونة بذرة

هذه بذرة مقالة عن الإنزيمات بحاجة للتوسيع. فضلًا شارك في تحريرها.