Proteína

Proteína
clase estructural de compuestos químicos ^(es) y metaclase de primer orde
Biopolímeru, producto génico ^(es) , polipéptido ^(es) y macromolécula biolóxica

Representación de la estructura tridimensional digitalizada de la mioglobina. L'animación correspuende a la transición conformacional ente les formes osixenada y desoxigenada.

Les proteínes^[1] (del francés: protéine, y esti del griegu' πρωτεῖος, proteios, ‘prominente', ‘de primera calidá') o prótidos son molécules formaes por cadenes lliniales d'aminoácidos.

Poles sos propiedaes físicu-químiques, les proteínes pueden clasificase en proteínes simples (holoproteidos), formaes solo por aminoácidos o los sos derivaos; proteínes conxugaes (heteroproteidos), formaes por aminoácidos acompañaos de sustancies diverses, y proteínes derivaes, sustancies formaes por desnaturalización y desdoblamientu de les anteriores. Les proteínes son necesaries pa la vida, sobremanera pola so función plástica (constitúin el 80 % del protoplasma deshidratado de toa célula), pero tamién poles sos funciones biorreguladores (formen parte de les enzimes) y de defensa (los anticuerpos son proteínes).^[2]

Les proteínes desempeñen un papel fundamental pa la vida y son les biomolécules más versátiles y diverses. Son imprescindibles pa la crecedera del organismu y realicen una enorme cantidá de funciones distintes, ente les que destaquen:

• Contráctil (actina y miosina)
• Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina)
• Estructural. Esta ye la función más importante d'una proteína (Ej: coláxenu)
• Homeostática: collaboren nel caltenimientu del pH (yá que actúen como un tampón químicu)
• Inmunolóxica (anticuerpos)
• Producción de tieces (ej:fibrina)
• Proteutora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)
• Transducción de señales (Ej: rodopsina).

Les proteínes tán formaes por aminoácidos. Les proteínes de tolos seres vivos tán determinaes mayoritariamente pola so xenética (con esceición de dalgunos péptidos antimicrobianos de síntesis non ribosomal), esto ye, la información xenética determina en gran midida qué proteínes tien una célula, un texíu y un organismu.

Les proteínes sintetícense dependiendo de cómo s'atopen regulaos los xenes que les codifican. Poro, son susceptibles a señales o factores esternos. El conxuntu de les proteínes espresaes nuna circunstancia determinada ye denomináu proteoma.

Bioquímica

Los prótidos o proteínes son biopolímeros, tán formaes por un gran númberu d'unidaes estructurales simples repetitives (monómeros) denomináu aminoácidos, xuníes por enllaces peptídicos. Por cuenta del so gran tamañu, cuando estes molécules esvalixar nun disolvente fayadizu, formen siempres dispersiones coloidales, con carauterístiques que les estremen de les disoluciones de molécules más pequeñes. Munches proteínes presenten carga neta en ciertos rangos de pH del mediu. Por ello pueden considerase ionómeros.

Por hidrólisis, les molécules de proteína estremar en numberosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son les unidaes fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estes unidaes son los aminoácidos, de los cualos esisten venti especies distintes y que se xunen ente sigo por aciu enllaces peptídicos. Cientos y miles d'estos aminoácidos pueden participar na formación de la gran molécula polimérica d'una proteína.

Toles proteínes tienen carbonu, hidróxenu, osíxenu y nitróxenu, y casi toes tienen tamién azufre. Magar hai llixeres variaciones en distintes proteínes, el conteníu de nitróxenu representa, por permediu, 16 % de la masa total de la molécula; esto ye, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 utilizar pa envalorar la cantidá de proteína esistente nuna muestra a partir de la midida de N de la mesma.

La síntesis proteica ye un procesu complexu cumplíu poles célules según les direutrices de la información suministrada polos xenes.

Les proteínes son llargues cadenes d'aminoácidos xuníes por enllaces peptídicos ente'l grupu carboxilo (-COOH) y el grupu amino (-NH₂) de residuos d'aminoácidu axacente. La secuencia d'aminoácidos nuna proteína ta codificada na so xen (una porción d'ADN) por aciu el códigu xenéticu. Anque esti códigu xenéticu específica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos nuna proteína sufren dacuando cambeos químicos na cambéu postraduccional: primero que la proteína seya funcional na célula, o como parte de mecanismos de control. Les proteínes tamién pueden trabayar xuntes pa cumplir una función particular, de cutiu acomuñar pa formar complexu proteicos estables.

Síntesis

Biosíntesis

Artículu principal: Biosíntesis proteica

Les proteínes se ensamblan a partir de les sos aminoácidos utilizando la información codificada nos xenes. Cada proteína tien la so propia secuencia d'aminoácidos que ta especificada pola secuencia de nucleótidos del xen que la codifica. El códigu xenéticu ta formáu por un conxuntu de tri-nucleótidos denominaos codones. Cada codón (combinación de trés nucleótidos) designa un aminoácidu, por casu AUG (adenina-uracilo-guanina) ye'l códigu pa la metionina. Como'l ADN contién cuatro nucleótidos distintos, el númberu total de codones posibles ye 64; poro, esiste cierta redundancia nel códigu xenéticu, tando dellos aminoácidos codificados por más d'un codón. Los xenes codificados nel ADN trescríbense primero en ARN pre-mensaxeru por aciu proteínes como l'ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesen entós esti pre-ARNm (tamién conocíu como tránscrito primariu) utilizando delles formes de cambéu post-transcripcional pa formar ARNm maduros, que s'utilicen como molde pa la síntesis de proteínes nel ribosoma. Nos procariotas el ARNm puede utilizase asina produzse, o puede xunise al ribosoma dempués d'alloñase del nucleoide. Otra manera, los eucariotes sinteticen el ARNm nel nucleu celular y lo translocan al traviés de la membrana nuclear hasta'l citoplasma onde se realiza la síntesis proteica. La tasa de síntesis proteica ye mayor en procariotas que n'eucariotes y puede algamar los 20 aminoácidos per segundu.^[3]

El procesu de sintetizar una proteína a partir d'un molde d'ARNm denominar traducción. El ARNm cargar nel ribosoma y lléese, trés nucleótidos cada vegada, empareyando cada codón col so anticodón complementariu alcontráu nuna molécula d'ARN de tresferencia que lleva l'aminoácidu correspondiente al codón que reconoz. La enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" les molécules d'ARN de tresferencia (ARNt) colos aminoácidos correutos. El polipéptido creciente denominar cadena naciente. Les proteínes se biosintetizan siempres del estremu N-terminal al estremu C-terminal.

D'esta forma, consíguese la estructura primaria de la proteína, esto ye, la so secuencia d'aminoácidos. Agora ésta tien de plegase de la forma fayadiza pa llegar a la so estructura nativa, la que desempeña la función. Anfinsen nos sos trabayos cola ribonucleasa A, postuló la so hipótesis que diz que tola información necesaria pal plegamientu alcuéntrase contenida dafechu na estructura primaria. Esto dio pie a qu'en 1969 Levinthal suxiriera la esistencia d'una paradoxa a la que se conoz como la paradoxa de Levinthal: si una proteína pliégase esplorando al azar toles conformances posibles precisaría un tiempu mayor que la edá del propiu Universu. Yá que les proteínes plegar nun tiempu razonable y de forma espóntanea, resolvióse esta paradoxa indicando que les proteínes nun prueben toles conformances posibles, sinón qu'escueyen una vía de plegamientu específica con un númberu de pasos finitos, esto ye, amenórgase'l hiperespacio potencial de plegamientu. Tamién cabo mentar la esistencia de chaperonas moleculares, proteínes qu'ayuden a otres a plegase con gastu enerxéticu (ATP).

El tamañu de la proteína sintetizada puede midise pol númberu d'aminoácidos que contién y pol so masa molecular total, que de normal s'espresa en daltons (Da) (sinónimu d'unidá de masa atómico), o la so unidá derivada kilodalton (kDa). Por casu, les proteínes del lleldu tienen en permediu 466 aminoácidos y una masa de 53 kDa. Les proteínes más llargues que se conocen son les titinas, un componente del sarcómero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa y un llargor total de casi 27 000 aminoácidos.^[4]

Síntesis química

Por aciu una familia de métodos denominaos de síntesis peptídica ye posible sintentizar químicamente proteínes pequeñes. Estos métodos dependen de téuniques de síntesis orgánica como la ligación pa producir péptidos en gran cantidá.^[5] La síntesis química dexa introducir aminoácidos non naturales na cadena polipeptídica, como por casu amino ácidos con sondes fluorescentes amestaes a les sos cadenes llaterales.^[6] Éstos métodos son útiles pa utilizase en llaboratorios de bioquímica y bioloxía celular, non tantu p'aplicaciones comerciales. La síntesis química ye ineficiente pa polipéptidos de más de 300 aminoácidos, y les proteínes sintetizaes pue que nun adopten fácilmente la so estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los métodos de síntesis química proceden del estremu C-terminal al estremu N-terminal, en direición contraria por tanto a la reaición biolóxica.^[7]

Proteoma

El Proteoma son toles proteínes espresaes por un xenoma, célula o texíu.^[8]

Funciones

Les proteínes ocupen un llugar de máxima importancia ente les molécules constituyentes de los seres vivos (biomolécules). Práuticamente tolos procesos biolóxicos dependen de la presencia o l'actividá d'esti tipu de molécules. Basten dellos exemplos pa dar idea de la variedá y trescendencia de les funciones que desempeñen. Son proteínes:

• L'actina y la miosina, responsables finales del acurtiamientu del músculu mientres la contraición
• Los anticuerpos, encargaos d'aiciones de defensa natural contra infeiciones o axentes patóxenos
• Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina nel güevu, o la caseína de la lleche
• El coláxenu, integrante de fibres altamente resistentes en texíos de sostén
• Casi toles enzimes, catalizadores de reaiciones químiques n'organismos vivientes
• La hemoglobina y otres molécules con funciones de tresporte na sangre
• Munches hormones, reguladores d'actividaes celulares
• Los receptores de les célules, a los cualos afítense molécules capaces de desencadenar una respuesta determinada.

Toles proteínes realicen elementales funciones pa la vida celular, pero amás caúna d'éstes cunta con una función más específica de cara al nuesu organismu.

Por cuenta de les sos funciones, pueden clasificase en:

1. Catálisis: Ta formáu por enzimes proteiques que s'encarguen de realizar reaiciones químiques d'una manera más rápida y eficiente. Procesos que resulten de suma importancia pal organismu. Por casu la pepsina, ésta enzima atopar nel sistema dixestivu y encárgase de degradar los alimentos.

2. Reguladores: Les hormones son un tipu de proteínes les cualos ayuden a qu'esista un equilibriu ente les funciones que realiza'l cuerpu. Tal ye'l casu de la insulina que s'encarga de regular la glucosa que s'atopa na sangre.

3. Estructural: Esti tipu de proteínes tienen la función de dar resistencia y elasticidá que dexa formar texíos según la de dar soporte a otres estructures. Este ye'l casu de la tubulina que s'atopa nel citoesqueleto.

4. Defensiva: Son les encargaes de defender l'organismu. Glicoproteínes que s'encarguen de producir inmunoglobulines que defenden al organismu contra cuerpos estraños, o la queratina que protexe la piel, según el fibrinógeno y protrombina que formen coágulos.

5. Tresporte: La función d'estes proteínes ye llevar sustancies al traviés del organismu a onde seyan riquíes. Proteínes como la hemoglobina que lleva'l osíxenu per mediu del sangre.

6. Receptores: Esti tipu de proteínes atópase na membrana celular y lleven a cabu la función de recibir señales por que la célula pueda realizar la so función, como acetilcolina que recibe señales pa producir la contraición.

Estructura

Artículu principal: Estructura de les proteínes

Ye la manera como s'entama una proteína p'adquirir cierta forma, presenten una disposición carauterística en condiciones fisiolóxiques, pero si camuden estes condiciones como temperatura o pH pierde la conformanza y la so función, procesu denomináu desnaturalización. La función depende de la conformanza y ésta vien determinada pola secuencia d'aminoácidos.

Pal estudiu de la estructura ye frecuente considerar una división en cuatro niveles d'organización, anque'l cuartu non siempres ta presente.

Conformances o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

• Estructura cuaternaria
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Nivel de dominiu.

A partir del nivel de dominiu solo hai globulares.

Propiedaes de les proteínes

Dos son les propiedaes principales que dexen la esistencia y aseguren la función de les proteínes:

• Amortiguador de pH (conocíu como efeutu tampón): Actúen como amortiguadores de pH por cuenta del so calter anfótero, esto ye, pueden portase como acedos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
• Capacidá electrolítica: Determinar al traviés de la electroforesis, téunica analítica na cual si les proteínes treslladar al polu positivu ye porque la so molécula tien carga negativa y viceversa.
• Especificidá: Cada proteína tien una función específica que ta determinada pola so estructura primaria.
• Estabilidá: La proteína tien de ser estable nel mediu onde desempeñe la so función. Pa ello, la mayoría de proteínes aguacientes crean un nucleu hidrofóbicu empaquetado. Ta rellacionáu cola so vida media y el recambiu proteicu.
• Solubilidá: Ye necesariu solvatar la proteína, lo cual consíguese esponiendo residuos de similar grau de polaridá al mediu na superficie proteica. Caltiénse siempres y cuando los enllaces fuerte y débil tean presentes. Si aumenta la temperatura y el pH piérdese la solubilidá.

Esisten otra serie de propiedaes secundaries asociaes a les sos carauterístiques químiques:

Desnaturalización

Artículu principal: Desnaturalización de proteínes

Si nuna disolución de proteínes producen cambeos de pH, alteraciones na concentración, baturiciu molecular o variaciones sópites de temperatura, la solubilidá de les proteínes puede trate amenorgada hasta'l puntu de producise'l so precipitación. Esto debe a que los enllaces que caltienen la conformanza globular ruémpense y la proteína adopta la conformanza filamentosa. D'esta miente, la capa de molécules d'agua nun anubre dafechu a les molécules proteiques, que tienden a xunise ente sigo dando llugar a grandes partícules que bastien. Amás, les sos propiedaes biocatalizadores sumen al alteriase'l centru activu. Les proteínes que se topen nesi estáu nun pueden llevar a cabu l'actividá pa la que fueron diseñaes, en resume, nun son funcionales.

Esta variación de la conformanza denominar desnaturalización. La desnaturalización nun afecta a los enllaces peptídicos: al volver a les condiciones normales, puede dase'l casu de que la proteína recupere la conformanza primitiva, lo que se denomina renaturalización.

Exemplos de desnaturalización son la lleche cortada de resultes de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de güevu al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efeutu del calor o la fixación d'un peñáu del pelo por efeutu de calor sobre les queratines del pelo.^[9]

Determinación de la estabilidá proteica

La estabilidá d'una proteína ye una midida de la enerxía qu'estrema al estáu nativu d'otros estaos "non nativos" o desnaturalizados. Vamos Falar d'estabilidá termodinámica cuando podamos faer la diferencia d'enerxía ente l'estáu nativu y el desnaturalizado, pa lo cual ríquese reversibilidad nel procesu de desnaturalización. Y vamos falar d'estabilidá cinética cuando, yá que la proteína desnaturaliza irreversiblemente, solo podemos estremar energéticamente la proteína nativo del estáu de transición (l'estáu limitante nel procesu de desnaturalización) que da llugar al estáu final. Nel casu de les proteínes reversibles, tamién puede falase d'estabilidá cinética, yá que el procesu de desnaturalización tamién presenta un estáu limitante. Demostróse que delles proteínes reversibles pueden escarecer de dichu estáu limitante, anque ye una tema entá revesosu na bibliografía científica.

La determinación de la estabilidá proteica puede realizase con diverses téuniques. La única d'elles que mide direutamente los parámetros enerxéticos ye la calorimetría (de normal na modalidá de calorimetría diferencial de barríu). Nésta mide la cantidá de calor qu'absuerbe una disolución de proteína cuando ye calecida, de cuenta que al aumentar la temperatura produz una transición ente l'estáu nativu y l'estáu desnaturalizado que lleva acomuñada l'absorción d'una gran cantidá de calor.

El restu de téuniques miden propiedaes de les proteínes que son distintes nel estáu nativu y nel estáu esplegáu. Ente elles puédense citar la fluorescencia de triptófanos y tirosines, el dicroísmo circular, radiu hidrodinámicu, espectroscopia infrarroxa y la resonancia magnética nuclear. Una vegada escoyimos la propiedá que vamos midir pa siguir la desnaturalización de la proteína, podemos estremar dos modalidaes: Aquelles qu'usen como axente desnaturalizante la medría de temperatura y aquelles que faen usu d'axentes químicos (como urea, cloruru de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estes postreres rellacionen la concentración del axente utilizáu cola enerxía necesaria pa la desnaturalización. Una de les téuniques que remanecieron nel estudiu de les proteínes ye la microscopía de fuercia atómico, ésta téunica ye cualitativamente distinta de les demás, yá que nun trabaya con sistemes macroscópicos sinón con molécules individuales. Mide la estabilidá de la proteína al traviés del trabayu necesariu pa desnaturalizarla cuando s'aplica una fuercia per un estremu mientres se caltién l'otru estremu fixu a una superficie.

La importancia del estudiu de la estabilidá proteica ta nes sos implicaciones biomédiques y bioteunolóxiques. Asina, enfermedaes como'l Alzheimer o'l Parkinson tán rellacionaes cola formación d'amiloides (polímeros de proteínes desnaturalizadas). El tratamientu eficaz d'estes enfermedaes podría atopase nel desenvolvimientu de fármacos que desestabilizaren les formes amiloidogénicas o bien qu'estabilizaren les formes natives. Per otru llau, cada vegada más proteínes van siendo utilizaes como fármacos. Resulta obviu que los fármacos tienen de presentar una estabilidá que-yos dea un altu tiempu de vida cuando tán almacenaos y un tiempu de vida llindáu cuando tán realizando la so aición nel cuerpu humanu.

El so usu nes aplicaciones bioteunolóxiques enzáncase por cuenta de que magar la so estrema eficacia catalítica presenten una baxa estabilidá yá que munches proteínes de potencial interés apenes caltienen la so configuración nativo y funcional per unes hores.

Clasificación

Según la so forma

Fibroses: presenten cadenes polipeptídicas llargues y una estructura secundaria atípica. Son insolubles n'agua y en disoluciones aguacientes. Dellos exemplos d'éstes son queratina, coláxenu y fibrina.

Globulares: carauterizar por doblar les sos cadenes nuna forma esférica apertada o compacta dexando grupos hidrófobos escontra adientro de la proteína y grupos hidrófilos escontra fuera, lo que fai que seyan solubles en disolventes polares como l'agua. La mayoría de les enzimes, anticuerpos, delles hormones y proteínes de tresporte, son exemplos de proteínes globulares.

Mistes: tien una parte fibrilar (comúnmente nel centru de la proteína) y otra parte globular (nos estremos).

Según la so composición química

Conxugaes: estes proteínes contienen cadenes polipeptídicas y un grupu prostético. Este puede ser un ácidu nucleico, un lípidu, un azucre o ion inorgánicu. Exemplu d'estes son la mioglobina y los citocromos

De la mesma, les proteínes clasificar en:^[10]

a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibroses, con un grau de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a l'aición de munches enzimes y desempeñen funciones estructurales nel reinu animal. Los coláxenos constitúin el principal axente d'unión nel güesu, el cartílagu y el texíu conectivu. Otros exemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.

b) Esferoproteínas: Contienen molécules de forma más o menos esférica. Subdividir en cinco clases según les sos solubilidá:

I.-Albúmines: Solubles n'agua y soluciones salines esleíes. Exemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina.

II.-Globulines: Insolubles n'agua pero solubles en soluciones salines. Exemplos: miosina, inmunoglobulines, lactoglobulines, glicinina y araquina.

III.- Glutelines: Insolubles n'agua o soluciones salines, pero solubles en medios acedos o básicos. Exemplos: oricenina y les glutelinas del trigu.

IV.- Prolamines: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Exemplos: gliadina del trigu y zeína del maíz.

V.- Histonas son solubles en medios acedos.

Conxugaes o heteroproteínas: la so hidrólisis produz aminoácidos y otres sustancies non proteiques con un grupu prostético.

Simples: el so hidrólisis solo produz aminoácidos. Exemplos d'estes son la insulina y el coláxenu (globulares y fibroses).

Nutrición

Fuentes de proteínes

Les fontes dietétiques de proteínes inclúin carne, güevos, llegumes, frutos secos, ceberes, verdures y productos lácteos tales como quesu o yogur. Tanto les fontes proteínes animales como los vexetales tienen los 20 aminoácidos necesarios pa l'alimentación humano.

Calidá proteica

Les distintes proteínes tienen distintos niveles de familia biolóxica pal cuerpu humanu. Munchos alimentos fueron introducíos pa midir la tasa d'usu y retención de proteínes n'humanos. Éstos inclúin valor biolóxicu, NPU (Net Protein Utilization), NPR (Cociente Proteicu Netu) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), que foi desenvueltu pola FDA ameyorando'l PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos esaminen qué proteínes son más eficientemente usaes pol organismu. Polo xeneral, éstos concluyeron que les proteínes animales que contienen tolos aminoácidos esenciales (lleche, güevos, carne) y la proteína de soya son les más pervalibles pal organismu.

Reaiciones de reconocencia

• Reaición de Biuret

El reactivu de Biuret ta formáu por una disolución de sulfatu de cobre en mediu alcalín, este reconoz l'enllaz peptídico de les proteínes por aciu la formación d'un complexu de coordinación ente los iones Cu²⁺ y los pares d'electrones non compartíos del nitróxenu que forma parte de los enllaces peptídicos, lo que produz una coloración coloráu-violeta.

• Reaición de los aminoácidos azufraos

Poner de manifiestu pola formación d'un precipitáu coritu de sulfuru de plomu. Básase esta reaición na separación por aciu un álcali, del azufre de los aminoácidos, que al reaccionar con una solución de acetato de plomu, forma'l sulfuru de plomu.

• Reaición de Millon

Reconoz residuos fenólicos, esto ye aquelles proteínes que contengan tirosina. Les proteínes bastiar por aición de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivu, dando un precipitáu blancu que se vuelve gradualmente colloráu al calecer.

• Reaición xantoproteica

Reconoz grupos arumosos, esto ye aquelles proteínes que contengan tirosina o fenilalanina, coles cualos el acedu nítricu forma compuestos nitrados mariellos.

Defectu de proteínes

Defectu de proteínes en países en víes de desenvolvimientu.

El defectu de proteína ye una causa importante d'enfermedá y muerte nel tercer mundu. El defectu de proteína xuega una parte na enfermedá conocida como kwashiorkor. La guerra, la fame, la sobrepoblación y otros factores amontaron la tasa de malnutrición y defectu de proteínes. El defectu de proteína puede conducir a una intelixencia amenorgada o retardo mental. La malnutrición proteicu calórica afecta a 500 millones de persones y más de 10 millones añalmente^{[ensin referencies]}. En casos severos el númberu de célules blanques mengua, de la mesma manera vese amenorgada drásticamente l'habilidá de los leucocitos de combatir una infeición.

Defectu de proteínes en países desenvueltos El defectu de proteínes ye rara en países desenvueltos pero un pequeñu númberu de persones tien dificultá pa llograr abonda proteína por cuenta de la probeza. El defectu de proteína tamién puede asoceder en países desenvueltos en persones que tán faciendo dieta pa perder pesu, o n'adultos mayores quien pueden tener una dieta probe. Les persones dolientes, recuperándose de ciruxía, trauma o enfermedaes pueden tener déficit proteicu si nun amonten el so consumu pa soportar la medría nes sos necesidaes. Un defectu tamién puede asoceder si la proteína consumida por una persona ta incompleta y falla n'aprovir tolos aminoácidos esenciales.

Escesu de consumu de proteínes

Como l'organismu ye incapaz d'almacenar les proteínes, l'escesu de proteínes ye dixeríu y convertíu en azucres o ácidos grasos. El fégadu retira'l nitróxenu de los aminoácidos, una manera de qu'éstos pueden ser consumíos como combustible, y el nitróxenu ye incorporáu na urea, la sustancia que ye escretada polos reñones. Estos órganos de normal pueden trepar con cualquier sobrecarga adicional, pero si esiste enfermedá renal, un amenorgamientu na proteína frecuentemente va ser prescrita.

L'escesu nel consumu de proteínes tamién puede causar la perda de calciu corporal, lo cual puede conducir a perda de masa óseo al llargu plazu. Sicasí, dellos suplementos proteicos vienen suplementados con distintes cantidaes de calciu por ración, de manera que pueden compensar l'efeutu de la perda de calciu.

Dellos médicos abarrunten^[¿quién?] que'l consumu escesivu de proteínes ta amestáu a dellos problemes:

• Disfunción hepática por cuenta de medría de residuos tóxiques.
• Hiperactividad del sistema inmune.
• Perda de densidá ósea; la fraxilidá de los güesos deber a que'l calciu y la glutamina penerar de los güesos y el texíu muscular pa banciar la medría na ingesta d'ácidos a partir de la dieta. Esti efeutu nun ta presente si'l consumu de minerales alcalinos (a partir de frutes y vexetales [les ceberes son acedos como les proteínes; les grases son neutrales]) ye altu.

En tales casos, el consumu de proteínes ye anabólico pal güesu. Dellos investigadores^[¿quién?] piensen qu'un consumu escesivu de proteínes produz una medría forzada na escreción del calciu. Si hai consumu escesivu de proteínes, piénsase qu'un consumu regular de calciu sería capaz d'estabilizar, o inclusive amontar, la captación de calciu pol intestín delgáu^{[ensin referencies]}, lo cual sería más beneficiosu en muyeres mayores^{[ensin referencies]}.

Les proteínes son frecuentemente causa d'alerxes y reaiciones alérxiques a ciertos alimentos. Esto asocede porque la estructura de cada forma de proteína ye llixeramente distinta. Dalgunes pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, ente qu'otres permanecen perfectamente segures. Munches persones son alérxiques a la caseína (la proteína na lleche), al gluten (la proteína nel trigu) y otros granos, a la proteína particular atopada nel maní o aquelles atopaes en mariscos y otres comíes marines.

Ye desaxeradamente inusual qu'una mesma persona reaccione adversamente a más de dos tipos distintes de proteínes, por cuenta de la diversidá ente los tipos de proteínes o aminoácidos. Amás de eso, les proteínes ayuden a la formación de la masa muscular.

Analís de proteínes n'alimentos

Artículu principal: Analís de proteínes n'alimentos

Les proteínes nos alimentos, ye un parámetru d'importancia dende'l puntu de vista económicu y de la calidá y cualidaes organolépticas y nutricionales. Por cuenta de ello la so midida ta incluyida dientro del Analís Químicu Proximal de los alimentos (nel cual mídese principalmente'l conteníu de mugor, grasa, proteína y cenices).^[11]

El clásicu ensayu pa midir concentración de proteínes n'alimentos ye'l métodu de Kjeldahl. Esti ensayu determina'l nitróxenu total nuna muestra. L'únicu componente de la mayoría de los alimentos que contién nitróxenu son les proteínes (les grases, los carbohidratos y la fibra dietética nun contienen nitróxenu). Si la cantidá de nitróxenu ye multiplicada por un factor dependiente del tipu de proteína esperada nel alimentu, la cantidá total de proteínes puede ser determinada. Nes etiquetes de los alimentos, la proteína ye espresada como'l nitróxenu multiplicáu por 6,25, porque'l conteníu de nitróxenu permediu de les proteínes ye d'aproximao 16 %. El métodu de Kjeldahl ye usáu porque ye'l métodu que la AOAC International adoptó y polo tanto ye usáu por delles axencies alimentarias alredor del mundu.

Dixestión de proteínes

La dixestión de les proteínes empecípiase típicamente nel estómagu, cuando'l pepsinógeno ye convertíu a pepsina pola aición del ácidu clorhídricu, y sigue pola aición de la tripsina y la quimotripsina nel intestín. Les proteínes de la dieta son degradaes a péptidos cada vegada más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y los sos derivaos, que son absorbíos pol epiteliu gastrointestinal. La tasa d'absorción de los aminoácidos individuales ye altamente dependiente de la fonte de proteínes. Por casu, la digestibilidad de munchos aminoácidos n'humanos difier ente la proteína de la soya y la proteína de la lleche^[12] y ente proteínes de la lleche individual, como beta-lactoglobulina y caseína.^[13] Pa les proteínes de la lleche, aproximao'l 50 % de la proteína inxerida absorber nel estómagu o'l yeyuno, y el 90 % absorbióse yá cuando los alimentos inxeríos algamen el íleon.^[14]

Amás del so rol na síntesis de proteínes, los aminoácidos tamién son una importante fonte nutricional de nitróxenu. Les proteínes, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocaloríes por gramu, ente que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertíos en glucosa al traviés d'un procesu llamáu gluconeogénesis.

Cronoloxía del estudiu de les proteínes^[15]

• En 1838, el nome "Proteína"(del griegu proteios, "primero") foi suxeríu por Jöns Jacob Berzelius pa la sustancia complexo rica en nitróxenu topada nes célules de tolos animales y vexetales.
• 1819-1904 afayar la mayor parte de los 20 aminoácidos comunes nes proteínes.
• 1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza per primer vegada y pon nome a la hemoglobina.
• 1894 Hermann Emil Fischer propón una analoxía "llave y pesllera" pa les interaiciones enzima-sustratu.
• 1897, Buchner y Buchner demostraron que los estractos exentos de célules de lleldu pueden lleldar la sacarosa pa formar dióxidu de carbonu y etanol, polo tanto sentaron les bases de la enzimoloxía.
• 1926 James Batcheller Sumner cristalizó ureasa en forma pura, y demostró que les proteínes pueden tener actividá catalítica d'enzimes. Svedberg desenvolvió la primera centrifugadora analítica y utilizar pa calcular el pesu molecular de la hemoglobina.
• 1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdució la electroforesis pa dixebrar a les proteínes en solución.
• 1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primeros patrones detallaos d'una proteína por difraición de rayos X, llogrando a partir de cristales de la enzima pepsina.
• 1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desenvolvieron la cromatografía, una téunica qu'agora s'utiliza pa dixebrar proteínes.
• 1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey propunxeron la estructura d'una conformanza helicoidal d'una cadena d'aminoácidos-la "héliz" α-y la estructura de la "llámina" β, que fueron topaes darréu en munches proteínes.
• 1955 Frederick Sanger determina per primer vegada la secuencia d'aminoácidos d'una proteína (insulina).
• 1956 Vernon Ingram produció la primera buelga proteica y demostró que la diferencia ente la hemoglobina de l'anemia falciforme y la hemoglobina normal deber al cambéu d'un solu aminoácidu.
• 1960 John Kendrew describió la primer estructura tridimensional detallada d'una proteína (la mioglobina de la espelma de la ballena) con una resolución de 0,2 nm, y Perutz propunxo una estructura de resolución muncho más baxa pa la hemoglobina.
• 1963 Monod, Jacob y Changeux reconocieron que munches enzimes regular por mediu de cambeos alostéricos na so conformanza.
• 1969 Levinthal propón la parádoja sobre'l plegamientu que se conoz col so nome, Paradoxa de Levinthal.
• 1972 Christian B. Anfinsen recibe'l Nobel de Química polos sos trabayos cola ribonucleasa, lo que lu llevó a proponer la so famosa hipótesis sobre'l plegamientu.
• 1995 Marc R. Wilkins acuñó'l términu (Proteoma) a la totalidá de proteínes presentes nuna célula.

Ver tamién

• Acuaporina
• Aminoácidu
• Biosíntesis proteica
• Biuret
• Catepsina
• Citocina
• Códigu xenéticu
• Cucumisina
• Holoproteína
• Proteína completo
• Proteína conxugada
• Proteína G
• Proteómica
• Receptor intracelular
• Timina
• Traducción (xenética)
• Valor biolóxicu

Referencies

1. Esti términu apaez nel Diccionariu de l'Academia de la Llingua Asturiana. Ver: proteína
2. García, Tomás (2010). El Pequeñu Larousse Ilustráu 2010, Decimosesta (en castellanu), Méxicu: Larousse, páx. 1824. ISBN 978-607-4-00139-6. Consultáu'l 20 d'ochobre de 2011. «Proteína»
3. Dobson CM. Pain RH: Mechanisms of Protein Folding. Oxford University Press, páx. 1-28. ISBN 0-19-963789-X.
4. Fulton, A; Isaacs W (1991). «Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis». BioEssays 13 (4):  páxs. 157-61. doi:10.1002/bies.950130403. PMID 1859393. 
5. Bruckdorfer, T; Marder O, Albericio F (2004). «From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future». Current Pharmaceutical Biotechnology 5 (1):  páxs. 29-43. doi:10.2174/1389201043489620. PMID 14965208. 
6. Schwarzer, D; Cole P (2005). «Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail». Current Opinions in Chemical Biology 9 (6):  páxs. 561-69. doi:10.1016/j.cbpa.2005.09.018. PMID 16226484. 
7. Kent, SB (2009). «Total chemical synthesis of proteins». Chemical Society Reviews 38 (2):  páxs. 338-51. doi:10.1039/b700141j. PMID 19169452. 
8. [1]
9. Jimeno, Antonio; Ballesteros, Manuel; Ugedo, Luis. Bioloxía. Fuenlabrada: Santillana, 1997. ISBN 978-84-294-8385-7
10. Berk y Braverman. "Introducción a la Bioquímica de los Alimentos". (1980) Ed. El Manual Modernu. Méxicu
11. «Manual de tecnicas pa llaboratoriu de nutricion de pexes y crustaceos...». Deposito de documentos de la FAO. http://www.fao.org/docrep/field/003/ab489s/ab489s03.htm. Consultáu'l 6 de setiembre de 2014. 
12. Gaudichon C, Bos C, Morens C, Petzke KJ, Mariotti F, Everwand J, Benamouzig R, Dare S, Tome D, Metges CC. (2002). Ileal losses of nitrogen and amino acids in humans and their importance to the assessment of amino acid requirements. Gastroenterology 123(1):50-9.
13. Mahe S, Roos N, Benamouzig R, Davin L, Luengo C, Gagnon L, Gausseunrges N, Rautureau J, Tome D. (1996). Gastrojejunal kinetics and the digestion of 15Nbeta-lactoglobulin and casein in humans: the influence of the nature and quantity of the protein. Am J Clin Nutr 63(4):546-52.
14. Mahe S, Marteau P, Huneau JF, Thuillier F, Tome D. (1994). Intestinal nitrogen and electrolyte movements following fermented milk ingestion in man. Br J Nutr 71(2):169-80.
15. Alberts, Bray, Hopkin, Johnson, Lewis, Raff, Roberts, Walter. "Introducción a la Bioloxía Celular". Segunda Edición

Bibliografía

• Kerstetter, J. Y., O'Brien, K. O., Caseria, D.M, Wall, D. Y. & Insogna, K. L (2005) The impact of dietary protein on calcium absorption and kinetic measures of bone turnover in women. J Clin Endocrinol Metab (2005) Vol. 90, p. 26-31.
• Rodríguez, Faride. La estructura de les proteínes (enllaz rotu disponible n'Internet Archive; ver l'historial y la última versión). (consultáu'l 24 d'avientu de 2007).

Enllaces esternos

• Wikiquote tien frases célebres suyes o que faen referencia a Proteína.

• Wikimedia Commons acueye conteníu multimedia sobre Proteína.
• Estructura química de les proteínes, aminoácidos, péptidos, y polipéptidos.
• Llectures sobre biomoléculas (CBC, UBA, Arxentina).
• Información y noticies sobre les proteínes y alimentos ricos en proteínes.
• Tresparencies sobre proteínes.
• Información xeneral sobre les proteínes.