Пептыдная ці амінакіслотная паслядоўнасць — парадак, у якім амінакіслотныя рэшткі, злучаныя пептыднымі сувязямі, ляжаць у поліпептыдным ланцугу бялку або пептыду. У адпаведнасці з агульнымі правіламі, пептыдная паслядоўнасць пішацца з N-канца, гэта значыць канца, які змяшчае свабодную амінагрупу, да C-канца, які змяшчае свабодную карбаксільную групу. Пептыдная паслядоўнасць часта называецца бялковай паслядоўнасцю, калі яна ўяўляе першасную структуру бялку. Увогуле пептыдная паслядоўнасць уяўляе сабой першасную структуру ўсіх бялкоў на момант сінтэзу, аднак праз посттрансляцыйную мадыфікацыю першасная структура некалькі мяняецца з утварэннем сталага бялку.
Зараз вызначана і запісана ў Базу дадзеных паслядоўнасцяў і іншыя базы дадзеных шмат пептыдных паслядоўнасцяў. Для гэтага можа выкарыстоўвацца секвенаванне бялкоў, хоць у многіх выпадках пептыдная паслядоўнасць можа быць атрымана з дапамогай перакладу з нуклеятыднай паслядоўнасці адпаведнага гену (у выпадку эўкарыётаў неабходна таксама рэканструяваць працэс сплайсінгу). Звычайна ў базах дадзеных для назваў амінакіслот для сцісласці выкарыстоўваюцца адналітарныя скарачэнні.
Аналіз пептыдных паслядоўнасцяў — карысны інструмент даследавання бялкоў. Для аналізу паслядоўнасцяў зараз распрацавана шмат вылічальных інструментаў. Напрыклад, доўгія паслядоўнасці гідрафобных рэшткаў часта паказваюць трансмембранныя спіралі. Гэтыя спіралі, у сваю чаргу, паказваюць, што гэты бялок з'яўляецца інтэгральным мембранным бялком. Пэўныя рэшткі паказваюць на тыпы другаснай структуры, напрыклад, бэта-лісты або альфа-спіралі. Па аналізе поўнай паслядоўнасці бялку можна ацаніць яго Ізаэлектрычную кропку.
Важным пры аналізе паслядоўнасцяў таксама з'яўляецца параўнанне паслядоўнасцяў з вельмі вядомымі. Падобныя паслядоўнасці, асабліва падобныя матывы паслядоўнасці, часта паказваюць на падобную функцыю або сумеснае эвалюцыйнае паходжанне. Вялікая колькасць гамолагаў дадзенага бялку ў розных біялагічных відах паказвае на эвалюцыйнае захаванне і важнасць гэтага бялку для арганізма.