Citohrom b5
| Citohrom b5 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||
| Identifikatori | |||||||
| Simbol | CYB5A | ||||||
| Alt. simboli | CYB5 | ||||||
| NCBI gen | 1528 | ||||||
| HGNC | 2570 | ||||||
| OMIM | 250790 | ||||||
| PDB | 1JEX | ||||||
| RefSeq | NM_001914 | ||||||
| UniProt | P00167 | ||||||
| Ostali podaci | |||||||
| Lokus | Hrom. 18 q23 | ||||||
| |||||||
| Citohrom b5 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | Cyt_B5 | ||||||||
| Pfam | PF00173 | ||||||||
| InterPro | IPR001199 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00170 | ||||||||
| Membranom | 211 | ||||||||
| |||||||||
Citohromi b5 su sveprisutni hemoproteinski transporteri elektrona pronađeni u životinja, biljaka, gljiva i ljubičastih fototrofnih bakterija. Mikrosomske i mitohondrijske varijante su vezane za membranu, dok su bakterijske i one iz eritrocita i drugih životinjskih tkiva rastvorljive u vodi. Porodica proteina sličnih citohromu b5 uključuje (osim samog citohroma b5) hemoproteinske domene kovalentno povezane s drugim redoks domenima u citohromu flavocitohroma b2 (L-laktat dehidrogenaza; EC 1.1.2.3), sulfit-oksidaza (EC 1.8.3.1), biljne i gljivične nitrat-reduktaze (EC 1.7.1.1, EC 1.7.1.2, EC 1.7.1.3), te biljni i gljivični citohrom b5/acil lipid-desaturaza fuzijskih proteina.
Struktura
[uredi | uredi izvor]Poznate su 3-D strukture određenog broja citohroma b5 i flavocitohroma kvaščevog b2. Preklop pripada klasi α+β, sa dva hidrofobna jezgra sa svake strane β-lista. Veće hidrofobno jezgro čini džep za vezivanje hema, zatvoreno sa svake strane parom spirala povezanih okretom. Manje hidrofobno jezgro može imati samo strukturnu ulogu i formirano je od prostorno bliskih N-terminalnih i C-terminalnih segmenata. Dva histidinska ostatka daju peti i šesti hemski ligand, a propionatna ivica hem grupe leži na otvoru hemske pukotine. Dva izomera citohroma b5, koji se nazivaju A (glavni) i B (sporedni) oblici, a razlikuju se po rotaciji hema za 180° oko ose definisane α– i γ-mezo ugljicima.
Citokrom b5 u nekim biohemijskim reakcijama
[uredi | uredi izvor]EC 1.6.2.2 citohrom-b5 reduktaza
EC 1.10.2.1L-askorbat—citohrom-b5 reduktaza
- L-askorbat + fericitohrom b5 → monodehidroaskorbat + ferocitokrom b5
EC 1.14.18.2 CMP-N-acetilneuraminat monooksigenaza
- CMP-N-acetilneuraminat + 2 ferocitohrom b5 + O2 + 2 H+ → CMP- N-glikoloilneuraminat + 2 fericitohrom b5 + H2O
EC 1.14.19.1 stearoil-CoA 9-desaturaza
- stearoil-CoA + 2 ferocitokrom b5 + O2 + 2 H+ → oleoil-CoA + 2 fericitokrom b5 + H2O
EC 1.14.19.3 linoleoil-CoA 9-desaturaza
- linoleoil-CoA + 2 ferocitokrom b5 + O2 + 2 H+ → γ-linolenoil-CoA + 2 fericitohrom b5 + H2O
Također pogledajte
[uredi | uredi izvor]Reference
[uredi | uredi izvor]- Lederer F (1994). "The cytochrome b5-fold: an adaptable module". Biochimie. 76 (7): 674–92. doi:10.1016/0300-9084(94)90144-9. PMID 7893819.
- Napier JA, Michaelson LV, Sayanova O (February 2003). "The role of cytochrome b5 fusion desaturases in the synthesis of polyunsaturated fatty acids". Prostaglandins, Leukotrienes, and Essential Fatty Acids. 68 (2): 135–43. doi:10.1016/S0952-3278(02)00263-6. PMID 12538077.
- Rivera M, Barillas-Mury C, Christensen KA, Little JW, Wells MA, Walker FA (December 1992). "Gene synthesis, bacterial expression, and 1H NMR spectroscopic studies of the rat outer mitochondrial membrane cytochrome b5". Biochemistry. 31 (48): 12233–40. doi:10.1021/bi00163a037. PMID 1333795.
- Schenkman JB, Jansson I (February 2003). "The many roles of cytochrome b5". Pharmacology & Therapeutics. 97 (2): 139–52. doi:10.1016/S0163-7258(02)00327-3. PMID 12559387.