Miofilament
| Miofilament | |
|---|---|
 Miofilament | |
| Detalji | |
| Dio | Miofibrila |
| Identifikatori | |
| Latinski | Myofilamentum |
| TH | TH {{{2}}}.html HH2.00.05.0.00006 .{{{2}}}.{{{3}}} |
| FMA | 67897 |
| Anatomska terminologija | |
Miofilamenti su filamenti miofibrila koji se sastoje od proteina,poglavito miozina ili aktina. Tipovi mišića su prugasti mišić (kao što su skeletni mišić i srčani mišić), kosi prugasti mišić (nalazi se u nekim beskičmenjacima) i glatkih mišića. Različiti aranžmani miofilamenta stvaraju različite mišiće. Isprepleteni mišić ima poprečne trake vlaknastih niti. U kosim prugastim mišićima vlakna su nestabilna. Glatki mišići imaju nepravilan raspored filamenata.
Struktura
[uredi | uredi izvor]Postoje tri različite vrste miofilamenata: debela, tanka i elastična vlakna.
- Debeli filamenti sastoje se prvenstveno od proteina miozina. Svaki debeli filament ima promjer ok 15 nm, a svaki je izrgađen od nekoliko stotina molekula miozina. Molekula miozina oblikovana je kao palice za golf, s repom od dva isprepletena lanca i dvostrukom kuglastom glavom koja izlazi iz njega pod uglom. Polovina glave je pod uglom ulijevo, a polovina u desno, stvarajući područje u sredini niti poznato kao gola zona.
- Tanke niti, promjera 7 nm, sastoje se uglavnom od proteina aktina, tačnije vlaknastog (F) aktina. Svaki F-aktinski lanac sačinjen je od niza podjedinica zvanih globularni (G) aktin. Svaki G aktin ima aktivno mjesto koje se može vezati za glavu molekule miozina. Svaki tanki filament također sadrži otprilike 40 do 60 molekula tropomiozina, proteina koji blokira aktivna mjesta tankih niti kada se mišić opusti. Svaka molekula tropomiozina ima manji protein koji veže kalcij, zvani tropomiozin-vezani. Svi tanki filamenti pričvršćeni su na Z-liniju.
- Elastični filamenti promjera 1 nm, napravljeni su od titinskog velikog elastičnog proteina. Prolaze kroz jezgro svakog debelog vlakna i sidre ga do Z-linije, krajnje tačke sarkomere. Titin također stabilizira debele filamente, centrirajući ih između tankih. Pomaže i u sprečavanju prekomernog istezanja guste niti, povlačeći se poput opruge kad god se neki mišić isteže.[1]
Funkcija
[uredi | uredi izvor]Proteinski kompleks sastavljen od aktina i miozina, kontraktilnih proteina, ponekad se naziva i "aktomiozin". U prugastim mišićima, kao što su skeletni i srčani mišić, aktinski i miozinski filamenti imaju specifičnu i stalnu dužinu u redoslijedu od nekoliko mikrometara, daleko manje od dužina izduženih mišićnih ćelija (nekoliko milimetara u slučaju ljudskih skeletnih mišićnih ćelija). Vlakna su organizirana u ponovljene podjedinice duž miofibrila. Ove podjedinice se nazivaju sarkomere.
Kontraktilna priroda ovog proteinskog kompleksa temelji se na strukturi debelih i tankih niti. Debela nit, miozin, ima dvoglavu strukturu, s glavama postavljenim na suprotnim krajevima molekule. Tokom mišićne kontrakcije, glave miozinskih filamenata pričvršćuju se na suprotno orijentirane tanke aktinske niti i povlače ih klizeći jednu pored druge. Djelovanje vezianja miozina i pokreta aktina rezultira skraćivanjem sarkomera. Kontrakcija mišića sastoji se od istodobnog skraćivanja više sarkomera.[2]
Reference
[uredi | uredi izvor]- ^ http://connect.mheducation.com/connect/hmEBook.do?setTab=sectionTabs
- ^ Alberts, Bruce., et al., "Muscle Contraction." Essential Cell Biology. 3rd. New York: Garland Science, 2010. p. 599. Print.
- Muscle: Diversity of Muscle—Britannica Online Encyclopedia." Encyclopedia - Britannica Online Encyclopedia. Web.
- Saladin, Kenneth S. "Myofilaments." Anatomy & Physiology: the Unity of Form and Function. 5th ed. New York: McGraw-Hill, 2010. 406–07. Print.