Proteinkinázy jsou enzymy ze skupiny kináz, které katalyzují vazbu fosfátové skupiny (fosforylaci) na aminokyselinové zbytky v proteinech. Dělají to tak, že z ATP použijí koncový fosfát za vzniku ADP. Je to zdaleka nejčastější kovalentní posttranslační modifikace proteinů vůbec a má velice důležitou roli v regulaci funkce bílkovin.[1] Odhaduje se, že v lidském genomu je více než 500 genů kódujících proteinkinázy, tedy asi 2,5 % z celkového počtu lidských genů (souboru proteinkinázových genů se někdy říká kinom).[2] V běžné savčí buňce je i tisíc fosforylovaných proteinů, výsledků činnosti proteinkináz.[1]
Fosforylace může způsobit jak aktivaci, tak deaktivaci proteinu (enzymu). Glykogenfosforyláza či kináza fosforylázy jsou díky proteinkinázám aktivovány, naopak glykogensyntetáza, pyruvátdekarboxyláza či třeba syntetáza mastných kyselin jsou fosforylací utlumovány (deaktivovány). V některých případech vznikají celé buněčné kaskády fosforylací, kdy jeden enzym fosforyluje druhý a druhý fosforyluje třetí. Tím je možné zesílit signál.[3]
Proteinkinázy se běžně dělí podle toho, jaký substrát fosforylují, tzn. na jaký aminokyselinový zbytek přidávají fosfátovou skupinu. Nejběžnější jsou tři skupiny:[1]
Poslední dvě se obvykle dohromady označují běžně jako serin/threonin kinázy, protože aminokyselinové zbytky serinu a threoninu jsou velice podobné. K dalším, méně obvyklým proteinkinázám patří:[1]