Lineweaver-Burk-plot

I biokemien henviser Lineweaver-Burk-plottet (eller det dobbelte reciprokke plot) til en grafisk repræsentation af Hans Lineweaver og Dean Burks linearisering af Michaelis-Menten-ligningen^[1].

Linearisering af Michaelis-Menten-ligningen var især nødvendigt, før computerkraften tillod at foretage non-lineære regressioner, som i dag er standarden.

Udledning

Lineweaver-Burk-plottet er en simpel linearisering, som tillader grafisk at vurdere, hvorvidt et kinetisk datasæt følger Michaelis-Menten-kinetik. Michaelis-Menten-ligningen kan beskrives som:

${\displaystyle V={\frac {V_{\max }[S]}{K_{m}+[S]}}}$

Hvor V er reaktionshastigheden, K_m er Michaelis-konstanten, V_max er den maksimale reaktionshastighed og [S] er substratkoncentrationen.

Tager man den reciprokke værdi fås:

${\displaystyle {1 \over V}={{K_{m}+[S]} \over V_{\max }[S]}={K_{m} \over V_{\max }}{1 \over [S]}+{1 \over V_{\max }}}$

Det kan tydeligt ses, at 1/V plottet mod 1/[S] giver en lineær sammenhæng, hvor skæringen med x-aksen er ${\displaystyle -{1 \over K_{m}}}$, skæringen med y-aksen er ${\displaystyle 1 \over V_{max}}$, og hældningen er ${\displaystyle K_{m} \over V_{max}}$.^[2][3]

Kildehenvisninger

1. Lineweaver, H and Burk, D. (1934). "The Determination of Enzyme Dissociation Constants". Journal of the American Chemical Society. 56 (3): 658-666. doi:10.1021/ja01318a036.
2. Biotech Academy: Enzymer (Webside ikke længere tilgængelig). Besøgt 30. april 2019.
3. Atkins, Peter; de Paula, Julio (2006), "23.6.a: The Michaelis-Menten mechanism of enzyme catalysis", Atkins' Physical Chemistry (8. udgave), Oxford University Press, s. 841-842, ISBN 9780198700722