Abductin kommt in den Ligamenten von Muscheln vor und besitzt im Vergleich zu anderen Proteinen eine ungewöhnlich hohe elastischeKomprimierbarkeit, wie Elastin, Resilin, Spinnenseide und ColP.[2] Abductin ist strukturell mit Elastin und Resilin verwandt, mit einem erhöhten Vorkommen der AminosäurenGlycin und Methionin. Abductin besteht teilweise aus Wiederholungseinheiten von zehn Aminosäuren (FGGMGGGKGG[3] bzw. FGGMGGGNAG[4]).[5]
↑N. Matsushima, H. Yoshida, Y. Kumaki, M. Kamiya, T. Tanaka, Y. Izumi, R. H. Kretsinger: Flexible structures and ligand interactions of tandem repeats consisting of proline, glycine, asparagine, serine, and/or threonine rich oligopeptides in proteins. In: Current protein & peptide science. Band 9, Nummer 6, Dezember 2008, S. 591–610, PMID 19075749.
↑B. Bochicchio, F. Jimenez-Oronoz, A. Pepe, M. Blanco, L. B. Sandberg, A. M. Tamburro: Synthesis of and structural studies on repeating sequences of abductin. In: Macromolecular bioscience. Band 5, Nummer 6, Juni 2005, S. 502–511, doi:10.1002/mabi.200500007. PMID 15948227.
↑R. E. Kelly, R. V. Rice: Abductin: a rubber-like protein from the internal triangular hinge ligament of Pecten.Science 1967 Jan 13;155(3759):208–210, PMID 6015528.
↑R. S. Su, J. N. Renner, J. C. Liu: Synthesis and characterization of recombinant abductin-based proteins. In: Biomacromolecules. Band 14, Nummer 12, Dezember 2013, S. 4301–4308, doi:10.1021/bm401162g. PMID 24147646.