Adenosyl-Ribosylierungs-Faktor

Adenosyl-Ribosylierungs-Faktor
Adenosyl-Ribosylierungs-Faktor
Oberflächenmodell des ARF1-GDP-Magnesium-Komplexes, nach PDB 1HUR
Masse/Länge Primärstruktur 174-180 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name(n) ARF1, ARF3, ARF4, ARF5, ARF6
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie ARF/ARF-like
Übergeordnetes Taxon Chordatiere

Adenosyl-Ribosylierungs-Faktor (ARF) (auch ADP-Ribosylierungsfaktor) ist ein Protein, welches zur Familie der kleinen GTPasen gehört. Es existiert in mehreren Subversionen (ARF1-6), deren Molekülmasse im Bereich von 21 kDa liegt.

Entdeckt wurde eine wichtige Funktion von ARF1 bei der Untersuchung der Cholerainfektion. Dabei dient es als Cofaktor zur dauerhaften ADP-ribosylierung der Adenylatzyklase-stimulierenden Untereinheit eines trimeren G-Proteins. Der daraus resultierende Anstieg von cAMP in den Darmzellen hat die choleratypische Diarrhöe zur Folge.

Eine weitere wichtige Funktion von ARF1 ist die Schalterfunktion bei der Genese von intrazellulären Protein-Transportvesikeln am Golgiapparat. Dort wechselt es zyklisch zwischen einer GTP- und GDP-gebundenen Form und rekrutiert die für die Vesikelbildung notwendigen Hüllproteine, welche nachfolgend zusammengesetzt werden und das Vesikel aus der Membran abschnüren. Der zyklische Nukleotidwechsel wird durch Nukleotidaustauschfaktoren (GEFs) und GTPase-aktivierende Proteine (GAPs) katalysiert.

Wie alle GTPasen besitzt auch ARF ein zentrales Mg2+-Ion, welches für die Komplexierung des GTP-Nukleotids notwendig ist.

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