| Espin | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
| |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 91.733 Dalton / 854 Aminosäuren (Isoform 1)
31.636 Dalton / 288 Aminosäuren (Isoform 2) | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | ESPN DFNB36, LP2654 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 83715 | 56226 |
| Ensembl | ENSG00000187017 | ENSMUSG00000028943 |
| UniProt | B1AK53 | Q9ET47 |
| Refseq (mRNA) | NM_031475 | NM_019585 |
| Refseq (Protein) | NP_113663 | NP_062531 |
| Genlocus | Chr 1: 6.42 – 6.46 Mb | Chr 4: 152.12 – 152.15 Mb |
| PubMed-Suche | 83715 | 56226
|
Espin ist ein Protein, das Aktinfilamente zu Bündeln organisiert. Es spielt eine große Rolle bei der Organisation, Dynamik und Regulation von Mikrovillus-ähnlichen Spezialisierungen der Zellmembran, die sensorische Signaltransduktion in verschiedenen mechano- und chemosensorischen Zellen vermitteln. Espin wird vom Gen ESPN kodiert. Mutationen in diesem Gen können zu autosomal-rezessiver neurosensorischer Taubheit und autosomal-dominanter sensorineuraler Taubheit ohne Beeinträchtigung des Gleichgewichtssinns führen[1][2]
Subzellulär ist Espin entsprechend seiner Funktion am Zytoskelett, an Stereozilien und am Mikrovillus zu finden. Es bindet über seine WH2-Domäne an F-Aktin und formiert es zu Calciumionen-resistenten Bündeln und interagiert durch seinen N-Terminus mit der SH3-Domäne von BAIAP2 und außerdem mit PFN2. Darüber hinaus verfügt es über es über 9 ANK-Motive.[1]