HDL-Rezeptor

HDL-Rezeptor
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 552 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur multipass Membranrezeptor
Isoformen 4
Bezeichner
Gen-Name SCARB1
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Wirbeltiere[1]

Der HDL-Rezeptor (SR-BI) (auch: Scavenger-Rezeptor B1) ist ein Protein in der Zellmembran von Wirbeltieren, das mit HDL-Partikeln und Lipiden eine Bindung eingeht. Beim Menschen wird SR-BI in vielen Gewebetypen, vor allem in der Leber exprimiert und dies ist die Voraussetzung dafür, dass im Blut schwimmendes HDL in der Leber von seinen Lipiden befreit wird und diese anschließend entsorgt werden können (reverser Cholesterintransport). Ebenso wird Cholesterin in den Nebennieren für die Steroidbiosynthese benötigt; SR-BI ist auch hier der Andockpunkt für HDL. Weiter bindet SR-BI an Phosphatidylserin, daher ist es an der Phagozytose apoptotischer Zellen beteiligt.[2][3][4]

SR-BI spielt eine essenzielle Rolle bei der Infektion mit dem Hepatitis-C-Virus und mit Plasmodium-Parasiten.[5][6]

Für die Expression und Lokalisierung von SR-BI ist das Gerüstprotein PDZK1 notwendig. Die verringerte Expression von SR-BI in Mäusen, die fettreich ernährt wurden, wird wahrscheinlich über PDZK1 reguliert. In den Nebennieren wird die Expression von SR-BI mit Signaltransduktion über PREB reguliert.[7][8][9][10]

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Einzelnachweise

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  1. ↑ Homologe bei OMA
  2. ↑ UniProt Q8WTV0
  3. ↑ Dreux M, Dao Thi VL, Fresquet J, et al.: Receptor complementation and mutagenesis reveal SR-BI as an essential HCV entry factor and functionally imply its intra- and extra-cellular domains. In: PLoS Pathog. 5. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2009, S. e1000310, doi:10.1371/journal.ppat.1000310, PMID 19229312, PMC 2636890 (freier Volltext).
  4. ↑ Connelly MA: SR-BI-mediated HDL cholesteryl ester delivery in the adrenal gland. In: Mol. Cell. Endocrinol. 300. Jahrgang, Nr. 1–2, März 2009, S. 83–8, doi:10.1016/j.mce.2008.09.011, PMID 18840501.
  5. ↑ Jia ZS, Du DW, Lei YF, et al.: Scavenger receptor class B type I mediates cell entry of hepatitis C virus. In: J Int Med Res. 36. Jahrgang, Nr. 6, 2008, S. 1319–25, PMID 19094442.
  6. ↑ Yalaoui S, Huby T, Franetich JF, et al.: Scavenger receptor BI boosts hepatocyte permissiveness to Plasmodium infection. In: Cell Host Microbe. 4. Jahrgang, Nr. 3, September 2008, S. 283–92, doi:10.1016/j.chom.2008.07.013, PMID 18779054.
  7. ↑ Fenske SA, Yesilaltay A, Pal R, et al.: Normal hepatic cell surface localization of the high density lipoprotein receptor, scavenger receptor class B, type I, depends on all four PDZ dmains of PDZK1. In: J. Biol. Chem. 284. Jahrgang, Nr. 9, Februar 2009, S. 5797–806, doi:10.1074/jbc.M808211200, PMID 19116202.
  8. ↑ Niemeier A, Kovacs WJ, Strobl W, Stangl H: Atherogenic diet leads to posttranslational down-regulation of murine hepatocyte SR-BI expression. In: Atherosclerosis. 202. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2009, S. 169–75, doi:10.1016/j.atherosclerosis.2008.04.018, PMID 18513727.
  9. ↑ Zhu W, Saddar S, Seetharam D, et al.: The scavenger receptor class B type I adaptor protein PDZK1 maintains endothelial monolayer integrity. In: Circ. Res. 102. Jahrgang, Nr. 4, Februar 2008, S. 480–7, doi:10.1161/CIRCRESAHA.107.159079, PMID 18174467.
  10. ↑ Murao K, Imachi H, Yu X, et al.: The transcriptional factor prolactin regulatory element-binding protein mediates the gene transcription of adrenal scavenger receptor class B type I via 3',5'-cyclic adenosine 5'-monophosphate. In: Endocrinology. 149. Jahrgang, Nr. 12, Dezember 2008, S. 6103–12, doi:10.1210/en.2008-0380, PMID 18755803.