Interleukin-2-Rezeptor α-Kette | ||
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Struktur der α-Kette | ||
Vorhandene Strukturdaten: [1] | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 251 Aminosäuren, 55 kD | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | IL2RA IL2R CD25 IDDM10 | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen |
Interleukin-2-Rezeptor β-Kette | ||
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Struktur der β-Kette | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 75 kD | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | IL2RB CD122 | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen |
Interleukin-2-Rezeptor γ-Kette | ||
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Struktur der γ-Kette | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 64 kD | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | IL2RG SCIDX1 IMD4 CD132 | |
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen |
Der Interleukin-2-Rezeptor ist ein heterotrimeres Transmembranprotein, das auf der Oberfläche lymphatischer Zellen vorkommt. Das Zytokin Interleukin-2 bindet an den Rezeptor und aktiviert ihn. Durch Kontrolle regulatorischer T-Zellen (TReg) ist die α-Kette an der Regulation der Immuntoleranz beteiligt.[1]
Die proteolytisch abgespaltene α-Kette kommt im Plasma als löslicher Interleukin-2-Rezeptor α (sIL-2Rα) vor. Die Freisetzung ist proportional zur Expression des membran-gebundenen Rezeptors.
Die Konzentration des löslichen Interleukin-2-Rezeptor α (sIL-2Rα) im Serum hat laborchemische Bedeutung unter anderem zur Beurteilung der Aktivität einer Sarkoidose, bei Fragen der Abstoßung von Transplantaten, sowie bei Autoimmunerkrankungen. Er ermöglicht im Gegensatz zu globalen Entzündungsparametern wie dem C-reaktiven Protein (CRP) oder der Blutkörpersenkungsgeschwindigkeit (BKS) eine Aussage über die Aktivierung der T-Lymphozyten.[2] Von anderen Autoren wird er hingegen als „sehr unspezifischer Marker einer Aktivierung des Immunsystems“[3] beschrieben.