Squalen-Monooxygenase | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 574 Aminosäuren | |
Kofaktor | FAD | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | SQLE | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.14.99.7, Monooxygenase | |
Reaktionsart | Addition eines Sauerstoffatoms | |
Substrat | Squalen + red.Acc./H2 + O2 | |
Produkte | Squalenepoxid + ox.Acc. + H2O | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten, wenige Bakterien[1] |
Die Squalen-Monooxygenase (Squalenepoxidase, SE) ist das Enzym, das die Oxidation von Squalen zu S-Squalen-2,3-epoxid katalysiert. Diese Reaktion findet in Eukaryoten und manchen Bakterien statt; in Tieren ist sie Teil der Cholesterinbiosynthese. Im Mensch ist SE in den Mikrosomen lokalisiert.[1][2][3] Die "-fin" Antimykotika, wie Terbinafin oder Amorolfin, hemmen die Squalenepoxidase und finden Anwendung z. B. bei der Bekämpfung von Nagelpilz.
Squalen wird zu (S)-Squalen-2,3-epoxid oxidiert, der Acceptor wird dehydriert.