La citokromo P450 (mallongigite CIP aŭ simple P450) estas enorma kaj diversa superfamilio de hemoproteinoj kiuj troviĝas en bakterioj, arkeoj kaj eŭkariotoj.[1] La proteinoj de la citokromo P450 uzas ampleksan gamon de eksogenaj kaj endogenaj kemiaj kombinaĵoj kiel substrato de ties enzimaj reakcioj. Ĝenerale ili formas parton de transigaj ĉenoj de elektronoj kun multkomponaĵoj, nome stoksistemoj de P450. La plej ofta reakcio katalizita de la citokromo P450 estas monooksigenasa reakcio, tio estas, la enmeto de po unu atomo de oksigeno devena el molekula oksigeno (O2) en organikan substrato (RH) samtempe ke la alia atomo de oksigeno estas redoksiita al akvo:
RH + O2 + 2H+ + 2e– → ROH + H2O
La enzimoj CIP estis identigitaj en ĉiuj regnoj de viuloj: animaloj, plantoj, fungoj, protistoj, bakterioj, arkeoj eĉ en virusoj. Tamen ili ne estas ĉieaj; por ekzemplo, ili ne estis trovitaj en Escherichia coli.[2][3] Oni konas pli ol 200 000 diferencajn proteinojn CIP.[4] La plej parto de la CIP postulas proteam partneron por liberigi unu aŭ pliajn elektronojn por malpliigi la feron (kaj eventuale la molekulan oksigenon). Sur la bazo de la naturo de la proteinoj de transigo de elektronoj.[5]