Ciclofilina

Ciclofilina
Diagrama mostrando la ciclofilina A junto con una ciclosporina (en amarillo)
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	PPIA (HGNC: 9253)
Identificadores externos	OMIM: 123840 EBI: PPIA GeneCards: Gen PPIA UniProt: PPIA  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	5.2.1.8
Locus	Cr. 7 p13
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	5478
UniProt	Q3KQW3 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_203430 n/a
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e
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Ciclofilina
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolo	PPID (HGNC: 9257)
Identificadores externos	OMIM: 601753 EBI: PPID GeneCards: Gen PPID UniProt: PPID
Locus	Cr. 4 q31.3
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	5481
UniProt	Q08752 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_005038 n/a
v t e
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Ciclofilina, abreviado como Cyp, hace referencia en bioquímica a aquellas proteínas que unen a ciclosporinas (un tipo de inmunosupresores) y que poseen una actividad enzimática de tipo peptidilprolil isomerasa. Es decir: las ciclofilinas isomerizan los enlaces peptídicos desde el estado trans al cis, lo que facilita el plegamiento de proteínas y, por ello, la consecución de su estructura.

• Ciclofilina A. La Ciclofilina A es una enzima presente en el citosol con estructura de barril beta con dos alfa hélices y una beta lámina. Esta ciclofilina, unida a la ciclosporina A, inhibe a la fosfatasa dependiente de calcio/calmodulina, calcineurina.^[1]​

• Ciclofilina D. La ciclofilina D, situada en la mitocondria, puede interaccionar con ANT y modular la Transición de la permeabilidad mitocondrial, ya que en presencia de Ciclosporina A, la Ciclofilina D no actúa y se impide la apertura del PTPm.^[2]​ Además, recientemente se describió que la actividad de Ciclofilina D puede ser modulada por una desacetilasa mitocondrial, SIRT3.^[3]​

Referencias

1. K. A. Jørgensen , P. B. Koefoed-Nielsen & N. Karamperis (2003)Calcineurin Phosphatase Activity and Immunosuppression. A Review on the Role of Calcineurin Phosphatase Activity and the Immunosuppressive Effect of Cyclosporin A and Tacrolimus. VL: 57NO: 2PG: 93-98ON: 1365-3083 PN: 0300-9475 Scandinavian Journal of Immunology
2. Kajitani K, Fujihashi M, Kobayashi Y, Shimizu S, Tsujimoto Y, and Miki K. (2008). Crystal structure of human cyclophilin D in complex with its inhibitor, cyclosporin A at 0.96-A resolution. Proteins. 70, 4: 1635-9
3. Shulga N, Wilson-Smith R, and Pastorino JG. (2010). Sirtuin-3 deacetylation of cyclophilin D induces dissociation of hexokinase II from the mitochondria. J Cell Sci. 123, Pt 6: 894-902