Fumarato reductasa

Fumarato reductasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
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externos
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MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.3.99.1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
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Fumarato reductasa

Estructura de la flavoproteína quinol-fumarato reductasa subunidad A.[1]​
Identificadores
Símbolo Fum_red_TM
Pfam PF01127
InterPro IPR004224
SCOP 1qla
Familia OPM 3
Proteína OPM 2bs3
Estructuras PDB disponibles:
1qla

F:1-243 2bs3 F:1-243 1qlb C:1-243 2bs4

F:1-243
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Fumarato reductasa

quinol-fumarato reductasa con moléculas de menaquinol
Identificadores
Símbolo Fumarato_red_C
Pfam PF02300
InterPro IPR003510
SCOP 1fum
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Fumarato reductasa

Quinol-fumarato reductasa con el inhibidor de quinol 2-[1-(4-cloro-fenil)-etil]-4,6-dinitro-fenol
Identificadores
Símbolo Fumarate_red_D
Pfam PF02313
InterPro IPR003418
SCOP 1fum
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La fumarato reductasa (EC 1.3.99.1) es una enzima que convierte fumarato a succinato y es importante en el metabolismo microbiano para la respiración anaeróbica.[2]​

succinato + aceptor <=> fumarato + aceptor reducido

En otras palabras, la fumarato reductasa acopla la reducción de fumarato a succinato con la oxidación de la quinona a quinol, en una reacción opuesta a la catalizada por el complejo II de la cadena respiratoria (succinato deshidrogenasa).[3]​

El complejo de la fumarato reductasa incluye tres subunidades. la subunidad A contiene el sitio de reducción de fumarato y un flavín adenín dinucleótido covalentemente unido al grupo prostético. La subunidad B contiene tres centros hierro-azufre. La subunidad C oxida menaquinol y consiste en cinco segmentos helicoidales transmembrana y une dos moléculas de hemo b.[3]​

Referencias

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  1. ↑ Lancaster CR, Sauer US, Gross R, et al. (diciembre de 2005). «Experimental support for the "E pathway hypothesis" of coupled transmembrane e- and H+ transfer in dihemic quinol:fumarate reductase». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102 (52): 18860-5. PMC 1323215. PMID 16380425. doi:10.1073/pnas.0509711102. 
  2. ↑ Iverson TM, Luna-Chavez C, Cecchini G, Rees DC (1999). «Structure of the Escherichia coli fumarate reductase respiratory complex». Science 284 (5422): 1961-6. PMID 10373108. doi:10.1126/science.284.5422.1961. 
  3. ↑ a b Michel H, Lancaster CR, Kroger A, Auer M (1999). «Structure of fumarate reductase from Wolinella succinogenes at 2.2 A resolution». Nature 402 (6760): 377-385. PMID 10586875. doi:10.1038/45133. 

Enlaces externos

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