C-terminaalne ots (ka C-ots või C-terminaal) on osa valgu molekulist ning vastab valgu primaarstruktuuri üleskirjutuses kõige parempoolsema aminohappejäägi karboksüülrühmale (sellest ka lühend „C“). Valgu molekuli teine ots kannab nime N-terminaal ning see vastab omakorda valgu primaarstruktuuri üleskirjutuses kõige vasakpoolsema aminohappejäägi aminorühmale (sellest ka lühend „N“). Sõna terminaal tuleneb ladinakeelsest terminus (lõpp, piir).[1][2]
Valgu molekul moodustub looduslike α-aminohapete polükondensatsioonil, kusjuures tekkinud ahela keskel paiknevad aminohappejäägid, kus iga eelneva happe karboksüülrühmast ning iga järgneva happe aminohappe aminorühmast on tekkinud peptiidside (funktsionaalrühmana amiid). Erandiks on järjestuses kõige esimene aminohappejääk, mille aminorühm ei moodusta peptiidsidet (selle kohta öeldakse ka „jääb vabaks“), ning kõige viimane aminohappejääk, mille karboksüülrühm ei osale samuti peptiidsideme loomises. Viimatimainitud karboksüülrühm ongi valgu C-terminaaseks otsaks.[3]
Struktuurse analoogia põhjal on C-terminaalne ots olemas ka peptiidides. C-terminaalse otsana ei tohi käsitleda karboksüülrühmi, mis esinevad valgu või peptiidi koosseisu kuuluvate aminohappejääkide külgahelatesse (näiteks asparagiinhappe või glutamiinhappe puhul).[4]
Esmalähenduses kehtib põhimõte, et valgu C-terminaalse otsa happelisus on ligikaudu sama, mis C-terminaalse aminohappe karboksüülrühma happelisus (looduslike aminohapete jaoks pKa vahemikus 1,8-2,8). Seega on füsioloogilise pH juures (ligikaudu 7,45) valkude C-terminaalne ots deprotoneeritud (negatiivselt laetud). See ei kehti, kui C-terminaalse ots on modifitseeritud (vt allpool).[5][6]
Valkude C-terminaalse otsa vahetus läheduses paikneb mitmetes valkudes nn retentsioonisignaal (ka peetusesignaal või sorteerimissignaal), tänu millele valgud jäävad voltumise järel endoplasmaatilisse retiikulumi. Tuntud aminohappeliseks järjestuseks, mis omab retentsioonisignaali rolli, on KDEL (ehk Lys-Asp-Glu-Leu).[7]
Nagu paljud valkude koostisse kuuluvad funktsionaalrühmad, allub ka C-terminaalne ots nn translatsioonijärgsetele modifikatsioonidele. Sageli modifitseeritakse C-terminaalse karboksüülrühm lipiidse ankruga (nt prenüülimise kaudu), tingides modifitseeritud valgu eelistatult membraanset paiknemist rakus. Samuti on suhteliselt levinud C-terminaalse otsa amideerimine (näiteks on amideeritud tuntud peptiidhormooni oksütotsiini C-terminaalne ots) või metüülimine.[8]
Looduses lisatakse ribosoomidel toimuva valgusünteesi käigus C-terminaalne aminohape valguahelasse viimasena (st ribosoomidel kulgeb valgusüntees suunas N → C).[9] Laboratoorselt teostatava peptiidisünteesi käigus on kasutusel erinevad võtted. Neist ühes populaarseimas, nn tahke faasi peptiidsünteesis, lisatakse C-terminaalne aminohape sünteesiks kasutatava vaigu ehk resini külge esimesena ning seejärel jätkatakse ahela kasvatamist (st süntees kulgeb suunas C → N).[10]
{{ajakirjaviide}}
: CS1 hooldus: PMC vormistus (link)
{{ajakirjaviide}}
: CS1 hooldus: PMC vormistus (link)
{{ajakirjaviide}}
: CS1 hooldus: PMC vormistus (link)