SeptinakGTP lotura duten proteinak dira eta Zelula eukariotoetako (landare zelulak ezik) zitoeskeletoaren laugarren osagai kontsideratzen dira[1]. Septina desberdinek proteina konplexuak osaratzen dituzte eta gainerako zuntzekin elkartuz eraztun antzeko egiturak eratzen dituzte.
Septinek 30-65 kDa-eko pisu molekularra dute eta ez dute polorik agertzen. N-muturrean prolina aminoazido ugari dituzte eta GTPa lotzeko gune bat ere bai. Septinak elkarren artean N-muturraren bidez, C-muturraren bidez edota GTP bidez lotzen dira[2].
Saccharomyces cerevisiae legamian zazpi septina desberdin aurkitu dira. Hauetako bostek mitosiko zitozinesian hartzen dute parte[3] eta beste biek esporulazioan[1]. Septinek ardatz akromatikoari lotu eta eraztun bat eratzen dute zelula bitan banatu arte[3]. Horretarako zelula kortexean septinen eremu bat aurkitzen da eta zitokinesia iristen denean eraztun bikoitza eratzen du zelula bitan banatuz[4].
Onddoetan ez bezala, animalia zeluletan ez dira septinazko eraztun jarraiak agertzen. Aktinazkomikrofiruekin eta mikrotubuluekin batera agertzen dira, normalean beste zuntz hauen ainguraleku gisa[6].
Gizakietan 13 genek kodetzen dituzte septinak, honek aniztasun handiko proteina familia ekoiztea dakar. Septina konplexuek hetero-hexameroak (3 x 2 = 6) edota hetero-oktameroak (4 x 2 = 8) osatzen dituzte. Zelulen hainbat prozesutan partehartze garrantzitsua dute:
Molekulen difusio bakunaren aurrean hesiak eratzen ditutze, zelulako konpartimentu batetik bestera igarotzea oztopatuz[2].
Bakterio patogenoak inmobilizatzen dituzte kaiola antzerako egitura batez inguratuz[7]. Harrapaturiko mikrobio hauek ondoren autofagia bidez suntsitzen dira[8].
Leland H. Hartwell estatubatuarraren taldeak aurkitu zituen 1970. urtean Saccharomyces cerevisiae legamia zelula zatiketa aztertzen ari zela[10]. 1976. urtean immunofluoreszentzia erabilita septinak eraztun mitotikoan lokalizatu ziren.