اپسین

ساختار سه‌بعدی رودوپسین گاو. هفت حوزه گذرنده در رنگ‌های مختلف نشان داده شده‌اند. کروموفور با رنگ قرمز نشان داده شده‌است.
مولکول شبکیه در داخل پروتئین اپسین فوتون نور را جذب می‌کند. جذب فوتون سبب می‌شود که شبکیه از ایزومر ۱۱ سیس شبکیه به ایزومر تمام ترانس شبکیه تغییر کند. این تغییر در شکل شبکیه به پروتئین اپسین خارجی فشار می‌آورد تا یک آبشار سیگنال آغاز شود که در نهایت ممکن است سبب ارسال سیگنال‌های شیمیایی به عنوان ادراک دیداری به مغز شود. شبکیه دوباره توسط بدن بارگیری می‌شود تا سیگنال‌دهی دوباره اتفاق بیفتد.

اپسین‌های جانوری گیرنده‌های جفت‌شده با پروتئین G و گروهی از پروتئین‌ها هستند که از طریق رنگ‌بر، معمولاً شبکیه، به نور حساس می‌شوند. هنگامی که اپسین‌ها به شبکیه متصل می‌شوند، به پروتئین‌های رتینیلیدین تبدیل می‌شوند، اما معمولاً بدون در نظر گرفتن آنها همچنان اپسین نامیده می‌شوند. برجسته‌ترین آنها در سلول‌های گیرنده نور شبکیه دیده می‌شوند. پنج گروه کلاسیک از اپسین‌ها در بینایی نقش دارند و واسطه تبدیل یک فوتون نور به سیگنال الکتروشیمیایی هستند که نخستین مرحله در آبشار انتقال بصری است. اپسین دیگری که در شبکیه چشم پستانداران یافت می‌شود، ملانوپسین، در ساعت زیستی شبانه‌روزی و واکنش نوری مردمک دخیل است اما در بینایی نقش ندارد. انسان‌ها در مجموع ۹ اپسین دارند. علاوه بر بینایی و درک نور، اپسین‌ها ممکن است دما، صدا یا مواد شیمیایی را نیز حس کنند.

ساختار و کارکرد

[ویرایش]

اپسین‌های جانوری نور را تشخیص می‌دهند و مولکول‌هایی هستند که به ما امکان دیدن را می‌دهند. اپسین‌ها گیرنده‌های جفت‌شده با پروتئین G (GPCRs) هستند،[۱][۲] که گیرنده‌های شیمیایی هستند و دارای هفت حوزه گذرنده هستند که یک جایگاه اتصال برای لیگاند را تشکیل می‌دهند.[۳][۴] لیگاند اپسین‌ها کروموفور ۱۱- سیس -رتینال مبتنی بر ویتامین A است،[۵][۶][۷][۸][۹] که به صورت کووالانسی از طریق شیف‌باز[۱۰][۱۱] به یک باقی‌مانده لیزین[۱۲] در حوزه گذرنده هفتم متصل می‌شود.[۱۳][۱۴][۱۵] با این حال، 11- cis -retinal فقط جایگاه اتصال را مسدود می‌کند و اپسین را فعال نمی‌کند. اپسین تنها زمانی فعال می‌شود که 11- cis -retinal یک فوتون نور را جذب کند و ایزومریزه شود به همه- trans -retinal,[۱۶][۱۷] شکل فعال گیرنده،[۱۸][۱۸][۱۹] که سبب تغییرهای همسان در اپسین می‌شود،[۱۸] که یک آبشار انتقال نوری را فعال می‌کند.[۲۰] بنابراین، یک گیرنده شیمیایی به گیرنده نور یا photo(n) تبدیل می‌شود.

در سلول‌های گیرنده نوری مهره‌داران، تمام ترانس رتینال آزاد می‌شود و با یک شبکیه ۱۱ سیس جدید ساخته‌شده از سلول‌های اپیتلیال شبکیه جایگزین می‌شود. علاوه بر ۱۱- cis -retinal (A1)، 11- cis -۳،4-didehydroretinal (A2) نیز در مهره‌داران به عنوان لیگاند مانند ماهیان آب شیرین یافت می‌شود.[۱۹] در مقایسه با اپسین‌های A1، اپسین‌های متصل به A2 دارای λ max و طیف جذبی هستند.[۲۱]

توالی‌های گروهی کروموپسین‌های مختلف: ستون اول شامل یک عدد برای هر گروه کرومپسین برای ارجاع آسان است. ستون دوم نام هر گروه را نشان می‌دهد. سوم شامل تعداد توالی در هر گروه است. و ستون چهارم حاوی آرم دنباله است، ارتفاع حروف نشان‌دهنده درصد آن اسید آمینه داده شده در آن جایگاه است. محور x جایگاه اسید آمینه مربوط به رودوپسین گاو را نشان می‌دهد. جایگاه‌های 292 7.39 و 314 7.64 با رنگ خاکستری مشخص شده‌اند. لیزین (K) 296 7.43 با پس‌زمینه خاکستری برجسته شده‌است که در نموپسین‌ها با آرژنین (R) و در گلووپسین‌ها با اسید گلوتامیک (E) جایگزین شده‌است. موتیف NPxxY 7.53 با پس‌زمینه خاکستری برجسته شده‌است. در اکثر اپسین‌ها و گیرنده‌های جفت‌شده با پروتئین G حفظ می‌شود، اما در رتینوکروم‌ها، RGR-opsins و Gluopsins مشتق می‌شود.

اپسین‌های دیداری مهره‌داران

[ویرایش]
  • روشن‌اپسین (فتوپسین)ها - کسانی که مسئول دید در روشنایی (نور روزانه) هستند که در سلول‌های مخروطی بیان می‌شوند. از این رو اپسین‌های مخروطی نیز وجود دارد. فتوپسین‌ها بر اساس حساسیت طیفی آنها، یعنی طول موجی که در آن بیشترین جذب نور مشاهده می‌شود (λmax) تقسیم‌بندی می‌شوند.
  • تاریک‌اپسین (Scotopsins) - کسانی که مسئول دید تاریکی (نور کم) هستند که در سلول‌های میله‌ای بیان می‌شوند. از این رو نیز میله opsins نامیده می‌شوند.[۲۲] رایج‌ترین شکل تاریک‌اپسین، رودوپسین است که معمولاً Rh1 نشان داده می‌شود.[۲۳]
نام Abbr. سلول max λ (nm) رنگ نوع انسانی
حساس به امواج بلند LWS مخروط ۵۰۰–۵۷۰ سبز، زرد، قرمز OPN1LW "قرمز" / OPN1MW "سبز"
حساس به امواج کوتاه ۱ SWS1 مخروط ۳۵۵–۴۴۵ فرابنفش، بنفش OPN1SW "آبی"
(منقرض‌شده در تک‌سوراخ‌سانان)
حساس به امواج کوتاه ۲ SWS2 مخروط ۴۰۰–۴۷۰ بنفش، آبی (منقرض‌شده در پستانداران تریان)
شبیه رودوپسین ۲ Rh2 مخروط ۴۸۰–۵۳۰ سبز (منقرض‌شده در پستانداران)
ردوپسین مانند ۱ Rh1 راد ~ ۵۰۰ سبز آبی RHO، رودوپسین انسانی

منابع

[ویرایش]
  1. ↑ Casey PJ, Gilman AG (February 1988). "G protein involvement in receptor-effector coupling". The Journal of Biological Chemistry. 263 (6): 2577–2580. doi:10.1016/s0021-9258(18)69103-3. PMID 2830256.
  2. ↑ Attwood TK, Findlay JB (February 1994). "Fingerprinting G-protein-coupled receptors". Protein Engineering. 7 (2): 195–203. doi:10.1093/protein/7.2.195. PMID 8170923.
  3. ↑ Dixon RA, Kobilka BK, Strader DJ, Benovic JL, Dohlman HG, Frielle T, Bolanowski MA, Bennett CD, Rands E, Diehl RE, Mumford RA, Slater EE, Sigal IS, Caron MG, Lefkowitz RJ, Strader CD (May 1986). "Cloning of the gene and cDNA for mammalian beta-adrenergic receptor and homology with rhodopsin". Nature. 321 (6065): 75–79. Bibcode:1986Natur.321...75D. doi:10.1038/321075a0. PMID 3010132. {{cite journal}}: Unknown parameter |displayauthors= ignored (|display-authors= suggested) (help)
  4. ↑ Dixon RA, Sigal IS, Rands E, Register RB, Candelore MR, Blake AD, Strader CD (March 1987). "Ligand binding to the beta-adrenergic receptor involves its rhodopsin-like core". Nature. 326 (6108): 73–77. Bibcode:1987Natur.326...73D. doi:10.1038/326073a0. PMID 2881211.
  5. ↑ Wald G (July 1934). "Carotenoids and the Vitamin A Cycle in Vision". Nature. 134 (3376): 65. Bibcode:1934Natur.134...65W. doi:10.1038/134065a0.
  6. ↑ Wald G, Brown PK, Hubbard R, Oroshnik W (July 1955). "Hindered Cis Isomers of Vitamin a and Retinene: The Structure of the Neo-B Isomer". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 41 (7): 438–451. Bibcode:1955PNAS...41..438W. doi:10.1073/pnas.41.7.438. PMC 528115. PMID 16589696.
  7. ↑ Brown PK, Wald G (October 1956). "The neo-b isomer of vitamin A and retinene". The Journal of Biological Chemistry. 222 (2): 865–877. doi:10.1016/S0021-9258(20)89944-X. PMID 13367054.
  8. ↑ Oroshnik W (June 1956). "The Synthesis and Configuration of Neo-B Vitamin A and Neoretinine b". Journal of the American Chemical Society. 78 (11): 2651–2652. doi:10.1021/ja01592a095.
  9. ↑ Oroshnik W, Brown PK, Hubbard R, Wald G (September 1956). "HINDERED CIS ISOMERS OF VITAMIN A AND RETINENE: THE STRUCTURE OF THE NEO-b ISOMER". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 42 (9): 578–580. Bibcode:1956PNAS...42..578O. doi:10.1073/pnas.42.9.578. PMC 534254. PMID 16589909.
  10. ↑ Collins FD (March 1953). "Rhodopsin and indicator yellow". Nature. 171 (4350): 469–471. Bibcode:1953Natur.171..469C. doi:10.1038/171469a0. PMID 13046517.
  11. ↑ Pitt GA, Collins FD, Morton RA, Stok P (January 1955). "Studies on rhodopsin. VIII. Retinylidenemethylamine, an indicator yellow analogue". The Biochemical Journal. 59 (1): 122–128. doi:10.1042/bj0590122. PMC 1216098. PMID 14351151.
  12. ↑ Bownds D (December 1967). "Site of attachment of retinal in rhodopsin". Nature. 216 (5121): 1178–1181. Bibcode:1967Natur.216.1178B. doi:10.1038/2161178a0. PMID 4294735.
  13. ↑ Hargrave PA, McDowell JH, Curtis DR, Wang JK, Juszczak E, Fong SL, Rao JK, Argos P (1983). "The structure of bovine rhodopsin". Biophysics of Structure and Mechanism. 9 (4): 235–244. doi:10.1007/BF00535659. PMID 6342691. {{cite journal}}: Unknown parameter |displayauthors= ignored (|display-authors= suggested) (help)
  14. ↑ Palczewski K, Kumasaka T, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA, Le Trong I, Teller DC, Okada T, Stenkamp RE, Yamamoto M, Miyano M (August 2000). "Crystal structure of rhodopsin: A G protein-coupled receptor". Science. 289 (5480): 739–745. Bibcode:2000Sci...289..739P. CiteSeerX 10.1.1.1012.2275. doi:10.1126/science.289.5480.739. PMID 10926528. {{cite journal}}: Unknown parameter |displayauthors= ignored (|display-authors= suggested) (help)
  15. ↑ Murakami M, Kouyama T (May 2008). "Crystal structure of squid rhodopsin". Nature. 453 (7193): 363–367. Bibcode:2008Natur.453..363M. doi:10.1038/nature06925. PMID 18480818.
  16. ↑ Hubbard R, Kropf A (February 1958). "The Action of Light on Rhodopsin". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 44 (2): 130–139. Bibcode:1958PNAS...44..130H. doi:10.1073/pnas.44.2.130. PMC 335377. PMID 16590155.
  17. ↑ Kropf A, Hubbard R (November 1959). "The mechanism of bleaching rhodopsin". Annals of the New York Academy of Sciences. 74 (2): 266–280. Bibcode:1959NYASA..74..266K. doi:10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x. PMID 13627857.
  18. ↑ ۱۸٫۰ ۱۸٫۱ ۱۸٫۲ Choe HW, Kim YJ, Park JH, Morizumi T, Pai EF, Krauss N, Hofmann KP, Scheerer P, Ernst OP (March 2011). "Crystal structure of metarhodopsin II". Nature. 471 (7340): 651–655. Bibcode:2011Natur.471..651C. doi:10.1038/nature09789. PMID 21389988. {{cite journal}}: Unknown parameter |displayauthors= ignored (|display-authors= suggested) (help)
  19. ↑ ۱۹٫۰ ۱۹٫۱ Wald G (October 1968). "Molecular basis of visual excitation". Science. 162 (3850): 230–239. Bibcode:1968Sci...162..230W. doi:10.1126/science.162.3850.230. PMID 4877437.Wald G (October 1968). "Molecular basis of visual excitation". Science. 162 (3850): 230–239. Bibcode:1968Sci...162..230W. doi:10.1126/science.162.3850.230. PMID 4877437. خطای یادکرد: برچسب <ref> نامعتبر؛ نام «Wald1968» چندین بار با محتوای متفاوت تعریف شده است. (صفحهٔ راهنما را مطالعه کنید.).
  20. ↑ Terakita A, Kawano-Yamashita E, Koyanagi M (January 2012). "Evolution and diversity of opsins". Wiley Interdisciplinary Reviews: Membrane Transport and Signaling. 1 (1): 104–111. doi:10.1002/wmts.6.
  21. ↑ Amora TL, Ramos LS, Galan JF, Birge RR (April 2008). "Spectral tuning of deep red cone pigments". Biochemistry. 47 (16): 4614–4620. doi:10.1021/bi702069d. PMC 2492582. PMID 18370404.
  22. ↑ Shichida Y, Matsuyama T (October 2009). "Evolution of opsins and phototransduction". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 364 (1531): 2881–2895. doi:10.1098/rstb.2009.0051. PMC 2781858. PMID 19720651.
  23. ↑ Gulati S, Jastrzebska B, Banerjee S, Placeres ÁL, Miszta P, Gao S, Gunderson K, Tochtrop GP, Filipek S, Katayama K, Kiser PD, Mogi M, Stewart PL, Palczewski K (March 2017). "Photocyclic behavior of rhodopsin induced by an atypical isomerization mechanism". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 114 (13): E2608–E2615. doi:10.1073/pnas.1617446114. PMC 5380078. PMID 28289214. {{cite journal}}: Unknown parameter |displayauthors= ignored (|display-authors= suggested) (help)