تیموسین آلفا ۱

PTMA
ساختارهای موجود PDB جستجوی هم‌ساخت‌شناسی: PDBe RCSB فهرست شناسه‌های PDB 2L9I, 2MNQ
معین‌کننده‌ها
نام‌های دیگر	PTMA, prothymosin, alpha, TMSA, prothymosin alpha
شناسه‌های بیرونی	OMIM: 188390 MGI: 97803 HomoloGene: 136511 GeneCards: PTMA
موقعیت ژن (موش) کروموزوم کروموزوم ۱ (موش)[۱] نوار 1|1 C5 شروع 86,526,726 bp[۱] پایان 86,530,712 bp[۱]
هستی‌شناسی ژن عملکرد ملکولی • GO:0001948، GO:0016582 پیوند پروتئینی • GO:0031493 histone binding ترکیبات سلولی • نوکلئوپلاسم • سیتوزول • هسته یاخته فرایند زیستی • transcription, DNA-templated • GO:0035042 histone exchange • negative regulation of apoptotic process منابع: آمیگو / کوئیک‌گو
هم‌ساخت‌شناسی
گونه‌ها	انسان	موش
Entrez	5757	19231
آنسامبل	ENSG00000187514	ENSMUSG00000026238
یونی‌پروت	P06454	P26350
RefSeq (mRNA)	NM_002823 NM_001099285، NM_002823	NM_008972
RefSeq (پروتئین)	NP_002814 NP_001092755، NP_002814	NP_001347759، NP_001347760 NP_032998، NP_001347759، NP_001347760
موقعیت (UCSC)	ن/م	Chr : 86.53 – 86.53 Mb
جستجوی PubMed	[۲]	[۳]
ویکی‌داده
مشاهده/ویرایش انسان مشاهده/ویرایش موش

تیموسین آلفا ۱ (انگلیسی: Thymosin α₁) یک قطعهٔ پپتیدی است که از نوعی پروتئین به نام پروتیموسین آلفا حاصل می‌شود که در انسان توسط ژن «PTMA» کُدگذاری می‌شود.^[۴]

این پروتئین در تقویت ایمنی سلولی انسان و برخی جانوران نقش دارد.^[۵]

نقش درمانی

این پروتئین در برخی کشورها برای درمان هپاتیت ب و هپاتیت سی کاربرد دارد و همچنین برای تقویت پاسخ ایمنی در درمان برخی بیماری‌ها نیز به‌کار رفته‌است.^[۶][۷]

برخی کارآزمایی‌های بالینی نشان داده‌اند که این پروتئین ممکن است در درمان فیبروز سیستیک، شوک عفونی، سندرم دسترس حاد تنفسی، التهاب صفاق، عفونت حاد سیتومگالوویروس، سل، نشانگان تنفسی حاد، عفونت‌های ریه در افراد به‌شدت بیمار^[۷] و «هپاتیت ب مزمن» سودمند باشد.^[۸]

پژوهش‌هایی نیز در زمینهٔ استفاده از آن در درمان سرطان (مثلاً به‌همراه شیمی‌درمانی) انجام شده‌است.^[۹]

منابع

1. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000026238 - Ensembl, May 2017
2. "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
3. "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
4. Manrow RE, Leone A, Krug MS, Eschenfeldt WH, Berger SL (Jul 1992). "The human prothymosin alpha gene family contains several processed pseudogenes lacking deleterious lesions" (PDF). Genomics. 13 (2): 319–31. doi:10.1016/0888-7543(92)90248-Q. PMID 1612591.
5. Wara DW, Goldstein AL, Doyle NE, Ammann AJ (January 1975). "Thymosin activity in patients with cellular immunodeficiency". N. Engl. J. Med. 292 (2): 70–4. doi:10.1056/NEJM197501092920204. PMID 1078552.
6. Garaci E, Favalli C, Pica F, et al. (September 2007). "Thymosin alpha 1: from bench to bedside". Ann. N. Y. Acad. Sci. 1112: 225–34. doi:10.1196/annals.1415.044. PMID 17600290.
7. Goldstein AL, Goldstein AL (May 2009). "From lab to bedside: emerging clinical applications of thymosin alpha 1". Expert Opin Biol Ther. 9 (5): 593–608. doi:10.1517/14712590902911412. PMID 19392576.
8. Wu X, Jia J, You H (2015). "Thymosin alpha-1 treatment in chronic hepatitis B". Expert Opinion on Biological Therapy. 15: 129–132. doi:10.1517/14712598.2015.1007948.
9. Garaci E, Pica F, Rasi G, Favalli C (2000). "Thymosin alpha 1 in the treatment of cancer: from basic research to clinical application". Int J Immunopharmacol. 22: 1067–76. PMID 11137613.

• مشارکت‌کنندگان ویکی‌پدیا. «Thymosin α1». در دانشنامهٔ ویکی‌پدیای انگلیسی، بازبینی‌شده در ۱۷ مارس ۲۰۲۰.

برای مطالعهٔ بیشتر

• Martini PG, Katzenellenbogen BS (2003). "Modulation of estrogen receptor activity by selective coregulators". J. Steroid Biochem. Mol. Biol. 85 (2–5): 117–22. doi:10.1016/S0960-0760(03)00207-3. PMID 12943695.
• Barcia MG, Castro JM, Jullien CD, et al. (1992). "Prothymosin alpha is phosphorylated by casein kinase-2". FEBS Lett. 312 (2–3): 152–6. doi:10.1016/0014-5793(92)80924-6. PMID 1426245.
• Baxevanis CN, Thanos D, Reclos GJ, et al. (1992). "Prothymosin alpha enhances human and murine MHC class II surface antigen expression and messenger RNA accumulation". J. Immunol. 148 (7): 1979–84. PMID 1545115.
• Gallego R, Rosón E, García-Caballero T, et al. (1992). "Prothymosin alpha expression in lymph nodes and tonsils: an optical and ultrastructural study". Acta Anat (Basel). 143 (3): 219–22. doi:10.1159/000147251. PMID 1632187.
• Cordero OJ, Sarandeses CS, López JL, et al. (1992). "Prothymosin alpha enhances interleukin 2 receptor expression in normal human T-lymphocytes". Int. J. Immunopharmacol. 13 (8): 1059–65. doi:10.1016/0192-0561(91)90156-2. PMID 1814846.
• Watts JD, Cary PD, Sautiere P, Crane-Robinson C (1990). "Thymosins: both nuclear and cytoplasmic proteins". Eur. J. Biochem. 192 (3): 643–51. doi:10.1111/j.1432-1033.1990.tb19271.x. PMID 2209614.
• Eschenfeldt WH, Manrow RE, Krug MS, Berger SL (1989). "Isolation and partial sequencing of the human prothymosin alpha gene family. Evidence against export of the gene products". J. Biol. Chem. 264 (13): 7546–55. PMID 2708378.
• Gómez-Márquez J, Segade F, Dosil M, et al. (1989). "The expression of prothymosin alpha gene in T lymphocytes and leukemic lymphoid cells is tied to lymphocyte proliferation". J. Biol. Chem. 264 (15): 8451–4. PMID 2785990.
• Goodall GJ, Dominguez F, Horecker BL (1987). "Molecular cloning of cDNA for human prothymosin alpha". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83 (23): 8926–8. doi:10.1073/pnas.83.23.8926. PMC 387046. PMID 3466166.
• Eschenfeldt WH, Berger SL (1987). "The human prothymosin alpha gene is polymorphic and induced upon growth stimulation: evidence using a cloned cDNA". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83 (24): 9403–7. doi:10.1073/pnas.83.24.9403. PMC 387146. PMID 3467312.
• Panneerselvam C, Haritos AA, Caldarella J, Horecker BL (1987). "Prothymosin alpha in human blood". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84 (13): 4465–9. doi:10.1073/pnas.84.13.4465. PMC 305110. PMID 3474615.
• Pan LX, Haritos AA, Wideman J, et al. (1986). "Human prothymosin alpha: amino acid sequence and immunologic properties". Arch. Biochem. Biophys. 250 (1): 197–201. doi:10.1016/0003-9861(86)90717-4. PMID 3532956.
• Kubota S, Adachi Y, Copeland TD, Oroszlan S (1995). "Binding of human prothymosin alpha to the leucine-motif/activation domains of HTLV-I Rex and HIV-1 Rev". Eur. J. Biochem. 233 (1): 48–54. doi:10.1111/j.1432-1033.1995.048_1.x. PMID 7588773.
• Garcia-Caballero T, Dominguez F, Roson E, et al. (1994). "Distribution of prothymosin alpha in rat and human adrenal cortex". Anat. Rec. 239 (1): 88–94. doi:10.1002/ar.1092390110. PMID 7913591.
• Szabo P, Panneerselvam C, Clinton M, et al. (1993). "Prothymosin alpha gene in humans: organization of its promoter region and localization to chromosome 2". Hum. Genet. 90 (6): 629–34. doi:10.1007/BF00202480. PMID 7916742.
• Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides". Gene. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
• Tsitsiloni OE, Stiakakis J, Koutselinis A, et al. (1993). "Expression of alpha-thymosins in human tissues in normal and abnormal growth". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (20): 9504–7. doi:10.1073/pnas.90.20.9504. PMC 47597. PMID 8415730.
• Sburlati AR, De La Rosa A, Batey DW, et al. (1993). "Phosphorylation of human and bovine prothymosin alpha in vivo". Biochemistry. 32 (17): 4587–96. doi:10.1021/bi00068a015. PMID 8485135.
• Rubtsov IuP; Vartapetian AB (1996). "[New intronless members of human prothymosin alpha genes]". Mol. Biol. (Mosk.). 29 (6): 1320–5. PMID 8592501.