Alaniinirasemaasi

Malli Pseudomonas aeruginosa-bakteerin alaniinirasemaasin rakenteesta

Alaniinirasemaasi on isomeraaseihin kuuluva entsyymi. Se katalysoi alaniinin L- ja D-enantiomeerien isomeroimista toisikseen. Entsyymiä esiintyy useissa bakteereissa, mutta ei aitotumaisissa eliöissä. Alaniinirasemaasi on tärkeä entsyymi bakteereille, koska se muodostaa soluseinän peptidoglykaanikerroksen biosynteesiin tarvittavaa D-alaniinia. Alaniinirasemaasin EC-numero on EC 5.1.1.1.[1][2][3]

Rakenne ja ominaisuudet

[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Rakenteeltaan alaniinirasemaasi on kahdesta samanlaisesta alayksiköstä koostuva dimeeri. Yhden alayksikön molekyylimassa on noin 43 kDa. Useilla bakteereilla on alaniinirasemaasista kaksi isoentsyymiä, jotka muodostavat D-alaniinia L-alaniinista ja toisaalta muuttavat ylimääräisen D-alaniinin takaisin L-alaniiniksi. Entsyymi vaatii toimiakseen koentsyymikseen pyridoksaalifosfaatin. Entsyymin inhibiittoreita ovat esimerkiksi sykloseriini ja alaniinin halogenoidut johdannaiset.[1][2][3][4][5]

Alaniinirasemaasin katalysoiman reaktion kannalta keskeisiä aktiivisen keskuksen aminohappoja ovat lysiini- ja tyrosiiniaminohapot. Lysiini on sitoutunut pyridoksaalifosfaattiin muodostaen sen kanssa imiinin eli niin kutsutun Schiffin emäksen. Alaniini sitoutuu entsyymiin ja muodostaa pyridoksaalifosfaatin kanssa uuden imiinin. Seuraavaan vaiheeseen on esitetty kaksi vaihtoehtoista mekanismia. Niistä ensimmäisessä tyrosiiniaminohappo ottaa vastaan protonin alaniinin karboksyyliryhmään nähden α-asemasta, jolloin muodostuu kinonoidivälivaihe. Entsyymin lysiiniaminohappo luovuttaa tälle kinonoidivälivaiheella protonin ja muodostuu alaniinin raseeminen seos. Toisessa vaihtoehdossa tyrosiini poistaa protonin ja muodostuu kinonoidin sijaan karbanioni, jolle lysiini luovuttaa protonin.[2][3][5]

Lähteet

[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
  1. ↑ a b EC 5.1.1.1 - alanine racemase Brenda. Viitattu 3.5.2019. (englanniksi)
  2. ↑ a b c Daniel L. Purich, R. Donald Allison: The Enzyme Reference, s. 47. Academic Press, 2003. ISBN 9780080550817 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 3.5.2019). (englanniksi)
  3. ↑ a b c David A. Bender: Amino Acid Metabolism, s. 139. John Wiley & Sons, 2012. ISBN 9781118358191 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 3.5.2019). (englanniksi)
  4. ↑ Jeffrey P. Shaw, Gregory A. Petsko & Dagmar Ringe: Determination of the Structure of Alanine Racemase from Bacillus stearothermophilus at 1.9-Å Resolution. Biochemistry, 1997, 36. vsk, nro 6, s. 1329-1342. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 3.5.2019. (englanniksi)
  5. ↑ a b Akira Watanabe, Tohru Yoshimura, Bunzo Mikami, Hideyuki Hayashi, Hiroyuki Kagamiyama & Nobuyoshi Esaki: Reaction Mechanism of Alanine Racemase from Bacillus stearothermophilus. The Journal of Biological Chemistry, 2002, 277. vsk, nro 24, s. 19166 –19172. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 3.5.2019. (englanniksi)