Pyruvaattikinaasi

Pyruvaatikinaasin rakenne

Pyruvaattikinaasi on entsyymi, joka katalysoi glykolyysin viimeistä vaihetta. Siinä fosfaattiryhmä siirretään fosfoenolipuryvaatilta ADP-molekyylille, jolloin syntyy pyruvaattia ja ATP-molekyyli. [1]

Reaktio

[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Yksinkertaistettu kuva reaktiosta

Reaktio tapahtuu siirtämällä fosfaattiryhmä fosfoenolipuryvaatilta ADP:lle [2]. Fosfaattiryhmän poistaminen johtaa kemiallisesti pysymättömään enoliin, joka muuntuu nopeasti pysyvämpää ketonimuotoon pyruvaatiksi. [1]

Toimintaolosuhteet

[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Massaltaan pyruvaattikinaasi on eliöstä riippuen noin 54–2 000 kilodaltonia. Entsyymiin on kiinnittynyt magnesium- ja kalium-ioneja, jotka ovat tärkeitä entsyymin toiminnalle. Yhdisteitä, jotka aktivoivat entsyymiä ovat muun muassa glukoosi-6-fosfaatti ja fruktoosi-6-fosfaatti. Pyruvaatikinasin inhibiittoreita ovat ATP, sitraatit, alaniini sekä eräiden metallien kuten kuparin, nikkelin ja sinkin ionit. Parhaiten entsyymi toimii lämpötilan ollessa eliöstä riippuen 15–98 °C välillä ja pH 4,5–8. [2]

Puryvaattikinaasiin ja sairaudet

[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Perinnällisessä hemolyyttisessä anemiassa pyruvaattikinaasin määrä on liian alhainen. Tässä sairaudessa glykolyysi on huomattavasti hitaampi ja näin ollen myös energian saanti heikompaa erityisesti punasoluissa, joissa ei tapahdu sitruunahappokiertoa. [3]

Lähteet

[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
  1. ↑ a b Glycolysis and Fermentation Rensselaer Polytechnic Institute. Arkistoitu 16.7.2006. Viitattu 16.1.2009. (englanniksi)
  2. ↑ a b EC 2.7.1.40 - pyruvate kinase Brenda. Viitattu 16. tammikuuta 2009.
  3. ↑ PYRUVATE KINASE DEFICIENCY OF RED CELLS Online Mendelian Inheritance in Man. NCBI. Viitattu 16.1.2009. (englanniksi)
Tämä biologiaan liittyvä artikkeli on tynkä. Voit auttaa Wikipediaa laajentamalla artikkelia.