Treoniinisyntaasi on lyaaseihin kuuluva entsyymi. Entsyymi katalysoi fosfohomoseriinin ja veden välistä reaktiota, ja tuotteena reaktiossa muodostuu treoniinia ja fosfaatti-ioneja. Entsyymiä esiintyy arkeissa, bakteereissa, kasveissa ja sienissä mutta ei eläimissä, ja se osallistuu treoniinin ja isoleusiinin biosynteesiin. Treoniinisyntaasin EC-numero on EC 4.2.3.1.[1][2]
Treoniinisyntaasi on rakenteeltaan kahdesta samanlaisesta alayksiköstä koostuva dimeeri. Kasvien treoniinisyntaasi on molekyylimassaltaan tyypillisesti noin 110 kDa. Treoniinisyntaasi vaatii toimiakseen koentsyymikseen pyridoksaalifosfaatin. Tämän lisäksi kasveilla on sienistä ja bakteereista poikkeava säätelymekanismi. S-adenosyylimetioniini toimii entsyymin allosteerisena aktivoijana. Fosfohomoseriini on myös metioniinin synteesissä tarvittavan entsyymin kystationiinisyntaasin substraatti ja nämä kaksi entsyymiä kilpailevat siitä. S-adenosyylimetioniinia muodostuu metioniinista, kun sitä on runsaasti. Metioniinin tarpeen ollessa vähäinen S-adenosyylimetioniini aktivoi treoniinisyntaasia ja sitä kautta suuntaa fosfohomoseriinin metabolian kohti treoniinin muodostumista.[1][2][3][4][5]
Treoniinisyntaasin katalysoiman reaktion reaktiomekanismin ensimmäisessä vaiheessa fosfohomoseriini muodostaa imiinin eli Schiffin emäksen koentsyyminä toimivan pyridoksaalifosfaatin kanssa. Seuraavassa vaiheessa tämä imiini toisiintuu ja molekyylistä eliminoituu fosfaatti-ioni. Eliminaation seurauksena muodostuu aminokrotonihapon ja pyridoksaalifosfaatin imiini, joka hydrolysoituu treoniiniksi. Aminokrotonihappo voi myös irrota entsyymistä ja hydrolysoitua ei-entsymaattisesti solulimassa treoniiniksi.[2][3]