Urokinaasi

Malli ihmisen urokinaasin rakenteesta

Urokinaasi on eläimissä esiintyvä hydrolaaseihin kuuluva entsyymi. Entsyymi on peptidaasi eli katalysoi aminohappojen välisen peptidisidoksen hydrolyysiä. Erityisesti urokinaasi katalysoi plasminogeenin aktivoitumista plasmiiniksi. Urokinaasin EC-numero on EC 3.4.21.73. Urokinaasia voidaan käyttää lääketieteessä verihyytymien liuotushoidossa.[1][2][3][4]

Ominaisuudet ja toiminta

[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Urokinaasia esiintyy eläimissä, ja sitä tuottavat munuaiset. Urokinaasi koostuu kahdesta polypeptidiketjusta, jotka ovat sitoutuneet toisiinsa kysteiiniaminohappojen välisellä rikkisillalla. Ihmisen urokinaasista esiintyy kahta muotoa. Nämä muodot ovat 253 aminohaposta koostuva lyhytketjuinen urokinaasi, jonka molekyylimassa on 33 kDa, ja 411 aminohaposta koostuva pitkäketjuinen urokinaasi, jonka molekyylimassa on 54 kDa. Aminohappoihin on liittynyt sokerimolekyylejä, eli se on glykoproteiini. Entsymaattiselta aktiivisuudeltaan entsyymin muodot ovat samanlaiset. Urokinaasi kuuluu seriinipeptidaaseihin, ja sen aktiivisen keskuksen katalyyttisesti tärkein aminohappo on seriini. Urokinaasi hajottaa monia peptidejä, mutta tärkeä se on erityisesti plasminogeenin hajottavana. Urokinaasi hajottaa peptidisidoksen plasminogeenin arginiini- ja valiiniaminohappojen välillä. Tällöin muodostuu plasmiinia, joka katalysoi verihyytymien hydrolyysiä.[1][2][3][4][5]

Urokinaasia voidaan käyttää streptokinaasin tavoin verisuonitukosten liuotushoitoon. Streptokinaasiin verrattuna etuna on se, että urokinaasi ei aiheuta allergisia reaktioita. Urokinaasi on kuitenkin streptokinaasia kalliimpaa ja kliininen käyttö vähäisempää, esimerkiksi Suomessa urokinaasia ei käytetä. Kliinistä käyttöä varten urokinaasi joko eristetään ihmisen virtsasta tai tuotantoon käytetään munuaissoluviljelmiä.[1][2][3][5]

Lähteet

[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
  1. ↑ a b c Jaana Kallio: 37. Veren hyytymiseen vaikuttavat lääkeaineet Farmakologia ja toksikologia. Medicina. Viitattu 17.12.2017.
  2. ↑ a b c Hiremagalur N. Jayaram, Gupreet S. Ahluwalia & David A. Cooney:Enzyme Applications, Therapeutic, Kirk-Othmer Encyclopedia of Chemical Technology, John Wiley & Sons, New York, 2000. Viitattu 17.12.2017
  3. ↑ a b c Georg-Burkhard Kresse: Enzymes, 6. Enzymes in Therapy, Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, John Wiley & Sons, New York, 2008. Viitattu= 17.12.2017.
  4. ↑ a b Daniel L. Purich, R. Donald Allison: The Enzyme Reference, s. 688. Academic Press, 2003. ISBN 9780080550817 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 17.12.2017). (englanniksi)
  5. ↑ a b Barry M. McGrath,Gary Walsh: Directory of Therapeutic Enzymes, s. 262–265. CRC Press, 2005. ISBN 9781420038378 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 17.12.2017). (englanniksi)