Acide N-acétylneuraminique

Acide N-acétylneuraminique
Image illustrative de l’article Acide N-acétylneuraminique
Structure de l'acide N-acétyl-α-D-neuraminique
Identification
No CAS 131-48-6
No ECHA 100.004.568
No CE 205-023-1
PubChem 439197
ChEBI 17012
SMILES
InChI
Apparence solide blanc[1]
Propriétés chimiques
Formule C11H19NO9  [Isomères]
Masse molaire[2] 309,269 9 ± 0,013 g/mol
C 42,72 %, H 6,19 %, N 4,53 %, O 46,56 %,
Propriétés physiques
T° fusion 184 à 186 °C[1] (décomposition)
Précautions
NFPA 704[1]

Symbole NFPA 704.

 
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.
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L'acide N-acétylneuraminique (Neu5Ac ou NANA) est le principal acide sialique présent dans les cellules humaines et dans de nombreuses cellules de mammifères. C'est un constituant du glycocalyx et permet la liaison du calcium aux macromolécules cellulaires. Dans la mesure où le calcium est un messager inter- et intracellulaire important, l'acide N-acétylneuraminique est un transporteur de messager cellulaire. Les mammifères ont également un autre acide sialique, l'acide N-glycolylneuraminique, absent cependant chez l'homme[3],[4],[5].

Le résidu d'acide N-neuraminique est chargé négativement au pH physiologique. On le trouve dans des glycanes sur des mucines et des glycoprotéines de la membrane cellulaire, ainsi que dans des glycolipides appelés gangliosides qui sont des constituants importants des membranes neuronales dans le cerveau.

Présent dans les mucus produits par différentes muqueuses où il joue un rôle de prévention des infections, l'acide N-neuraminique est également la cible des virus de la grippe en permettant l'attachement du virus à la surface des cellules muqueuses au moyen de l'hémagglutinine virale.

L'acide N-acétylneuraminique est également un métabolite important de certaines bactéries pathogènes[6],[7], qui peuvent l'utiliser comme nutriment source de carbone et d'azote, ou l'activer à la surface de leur cellule[6]. Les bactéries ont acquis au fil de l'évolution des transporteurs d'acide N-acétylneuraminique leur permettant de l'absorber à partir de leur environnement. La protéine NanT d’Escherichia coli[8], le transporteur TRAP SiaPQM d’Haemophilus influenzae[9] et le transporteur ABC SatABCD d’Haemophilus ducreyi[10] comptent parmi ces transporteurs bactériens.

Notes et références

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  1. ↑ a b et c « Fiche du composé N-(-)-Acetylneuraminic acid, 97%  », sur Alfa Aesar (consulté le ).
  2. ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  3. ↑ (en) Ajit Varki, « Uniquely human evolution of sialic acid genetics and biology », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 107, no 2,‎ , p. 8939-8946 (PMID 20445087, PMCID 3024026, DOI 10.1073/pnas.0914634107, Bibcode 2010PNAS..107.8939V, lire en ligne)
  4. ↑ (en) Selasi Dankwa, Caeul Lim, Amy K. Bei, Rays H. Y. Jiang, James R. Abshire, Saurabh D. Patel, Jonathan M. Goldberg, Yovany Moreno, Maya Kono, Jacquin C. Niles et Manoj T. Duraisingh, « Ancient human sialic acid variant restricts an emerging zoonotic malaria parasite », Nature communications, vol. 7,‎ , article no 11187 (PMID 27041489, PMCID 4822025, DOI 10.1038/ncomms11187, lire en ligne)
  5. ↑ (en) Justin L. Sonnenburg, Tasha K. Altheide et Ajit Varki, « A uniquely human consequence of domain-specific functional adaptation in a sialic acid–binding receptor », Glycobiology, vol. 14, no 4,‎ , p. 339-346 (PMID 14693915, DOI 10.1093/glycob/cwh039, lire en ligne)
  6. ↑ a et b (en) Emmanuele Severi, Derek W. Hood et Gavin H. Thomas, « Sialic acid utilization by bacterial pathogens », Microbiology, vol. 153, no 9,‎ , p. 2817-2822 (PMID 17768226, DOI 10.1099/mic.0.2007/009480-0, lire en ligne)
  7. ↑ (en) Eric R. Vimr, Kathryn A. Kalivoda, Eric L. Deszo et Susan M. Steenbergen, « Diversity of Microbial Sialic Acid Metabolism », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 68, no 1,‎ , p. 132-153 (PMID 15007099, PMCID 362108, DOI 10.1128/MMBR.68.1.132-153.2004, lire en ligne)
  8. ↑ (en) E. R. Vimr et F. A. Troy, « Identification of an inducible catabolic system for sialic acids (nan) in Escherichia coli », Journal of Bacteriology, vol. 164, no 2,‎ , p. 845-853 (PMID 3902799, PMCID 214328, lire en ligne)
  9. ↑ (en) Emmanuele Severi, Gaynor Randle, Polly Kivlin, Kate Whitfield, Rosie Young, Richard Moxon, David Kelly, Derek Hood et Gavin H. Thomas, « Sialic acid transport in Haemophilus influenzae is essential for lipopolysaccharide sialylation and serum resistance and is dependent on a novel tripartite ATP‐independent periplasmic transporter », Molecular Microbiology, vol. 58, no 4,‎ , p. 1173-1185 (PMID 16262798, DOI 10.1111/j.1365-2958.2005.04901.x, lire en ligne)
  10. ↑ (en) Deborah M. B. Post, Rachna Mungur, Bradford W. Gibson et Robert S. Munson, Jr., « Identification of a Novel Sialic Acid Transporter in Haemophilus ducreyi », Infection and Immunity, vol. 73, no 10,‎ , p. 6727-6735 (PMID 16177350, DOI 10.1128/IAI.73.10.6727-6735.2005, Bibcode 1230923, lire en ligne)