Caséine kappa

La caséine κ est une protéine du lait des mammifères appartenant à la famille des caséines et impliquée dans un grand nombre de processus physiologiques importants[1]. Dans l'appareil digestif, cette protéine est scindée en un peptide insoluble, la para caséine κ (PKC), et en un glycopeptide hydrophile soluble, le caséinomacropeptide (CMP). Ce dernier accroît l'efficacité de la digestion, réduit les risques d'hypersensibilité néonatale aux protéines ingérées et inhibe les germes pathogènes gastriques[2].

Les caséines forment une famille de phosphoprotéines (caséines αS1, αS2, β, κ) qui constituent près de 80 % des protéines du lait de vache[3] et forment des agrégats solubles appelés micelles de caséine stabilisées par la caséine κ. La conformation de la caséine dans les micelles est décrite par plusieurs modèles[4]. L'un de ces modèles suggère que le noyau micellaire est constitué de plusieurs sous-micelles avec une périphérie formée de microvillosités de caséine κ[5],[6]. Un autre modèle suggère que le noyau soit constitué de fibres de caséines réticulées[7]. Enfin, le modèle le plus récent propose la formation de liens doubles entre les caséines pour constituer un gel[8]. Ces trois modèles considèrent les micelles comme des particules colloïdales d'agrégats de caséine dans une enveloppe de molécules de caséine κ soluble. Les protéases de coagulation du lait agissent sur cette dernière pour briser la structure micellaire garante de la solubilité de l'ensemble et former des caillots de coagulation[9].

Séquence

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La séquence peptidique de la caséine kappa a été déterminée par P. Jollès et al. (1972) et J.-C. Mercier et al. (1973)[10]. Elle est composée de 169 acides aminés. L'extrémité N-terminale est parfois notée pyro-glu : c'est de l'acide pyroglutamique, issu de la cyclisation du résidu glutamine[11]. 

QEQNQEQPIR CEKDERFFSD KIAKYIPIQY VLSRYPSYGL NYYQQKPVAL INNQFLPYPY YAKPAAVRSP AQILQWQVLS 
1        10         20         30         40         50         60         70         80
DTVPAKSCQA QPTTMARHPH PHLSFMAIPP KKNQDKTEIP TINTIASGEP TSTPTIEAVE STVATLEASP EVIESPPEIN 
81       90         100        110        120        130        140        150        160
TVQVTSTAV 
161     169

Coagulation du lait

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La chymosine (EC 3.4.23.4) est une protéase aspartique qui hydrolyse spécifiquement la liaison peptidique Phe105–Met106 de la caséine κ et est considérée comme la plus efficace des protéases de l'industrie fromagère[12]. Il existe également d'autres protéases qui clivent d'autres liaisons peptidiques de cette protéine, comme l'endothiapepsine produite par Endothia parasitica[13]. Il existe également plusieurs protéases capables de cliver à la fois les liaisons Phe105–Met106 de la caséine κ et d'autres liaisons peptidiques de cette protéine, telles que celles produites par Cynara cardunculus[6],[14],[15] ou même la chymosine bovine[16]. Ceci permet aux artisans fromagers d'ajuster les propriétés rhéologiques et organoleptiques des fromages produits.

Notes et références

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  1. ↑ (en) Todd J. Ward, Rodney L. Honeycutt et James N. Derr, « Nucleotide Sequence Evolution at the κ-Casein Locus: Evidence for Positive Selection Within the Family Bovidae », Genetics, vol. 147, no 4,‎ , p. 1863-1872 (PMID 9409842, PMCID 1208352, lire en ligne)
  2. ↑ (en) T.F. Kumosinski, E.M. Brown et H.M. Farrell Jr., « Three-Dimensional Molecular Modeling of Bovine Caseins: An Energy-Minimized β-Casein Structure », Journal of Dairy Science, vol. 76, no 4,‎ , p. 931-945 (PMID 8486844, lire en ligne)
  3. ↑ (en) J.A. Lucey, M.E. Johnson et D.S. Horne, « Invited review: Perspectives on the Basis of the Rheology and Texture Properties of Cheese », Journal of Dairy Science, vol. 86, no 9,‎ , p. 2725-2743 (PMID 14507008, DOI 10.3168/jds.S0022-0302(03)73869-7, lire en ligne)
  4. ↑ (en) D.G. Dalgleish, « Casein Micelles as Colloids: Surface Structures and Stabilities », Journal of Dairy Science, vol. 81, no 11,‎ , p. 3013-3018 (DOI 10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5, lire en ligne)
  5. ↑ (en) Pieter Walstra, « The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications », Journal of Dairy Research, vol. 46, no 2,‎ , p. 317-323 (PMID 469060, DOI 10.1017/S0022029900017234, lire en ligne)
  6. ↑ a et b (en) J.A. Lucey, « Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels », Journal of Dairy Science, vol. 85, no 2,‎ , p. 281-294 (PMID 11913691, DOI 10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2, lire en ligne)
  7. ↑ (en) C. Holt, « Structure and Stability of Bovine Casein Micelles », Advances in Protein Chemistry, vol. 43,‎ , p. 63-151 (PMID 1442324, DOI 10.1016/S0065-3233(08)60554-9, lire en ligne)
  8. ↑ (en) David S. Horne, « Casein Interactions: Casting Light on the Black Boxes, the Structure in Dairy Products », International Dairy Journal, vol. 8, no 3,‎ , p. 171-177 (DOI 10.1016/S0958-6946(98)00040-5, lire en ligne)
  9. ↑ (en) A.J. Vasbinder, H.S. Rollema, A. Bot et C.G. de Kruif, « Gelation Mechanism of Milk as Influenced by Temperature and pH; Studied by the Use of Transglutaminase Cross-Linked Casein Micelles », Journal of Dairy Science, vol. 86, no 5,‎ , p. 1556-1563 (PMID 12778566, DOI 10.3168/jds.S0022-0302(03)73741-2, lire en ligne)
  10. ↑ Lactoprotéines et lactopeptides, propriétés biologiques, Pierre Jouan.
  11. ↑ Structure primaire de la caséine κB bovine
  12. ↑ (en) Mala B. Rao, Aparna M. Tanksale, Mohini S. Ghatge et Vasanti V. Deshpande, « Molecular and Biotechnological Aspects of Microbial Proteases », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 62, no 3,‎ , p. 597-635 (PMID 9729602, PMCID 98927, lire en ligne)
  13. ↑ (en) Helle B. Drøhse et Bent Foltmann, « Specificity of milk-clotting enzymes towards bovine κ-casein », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology, vol. 995, no 3,‎ , p. 221-224 (PMID 2495817, DOI 10.1016/0167-4838(89)90039-3, lire en ligne)
  14. ↑ (en) C.L.C. Esteves, J.A. Lucey, T. Wang et E.M.V. Pires, « Effect of pH on the Gelation Properties of Skim Milk Gels Made From Plant Coagulants and Chymosin », Journal of Dairy Science, vol. 86, no 8,‎ , p. 2558-2567 (PMID 12939079, DOI 10.3168/jds.S0022-0302(03)73850-8, lire en ligne)
  15. ↑ (en) S.V. Silva et F.X. Malcata, « Partial Identification of Water-Soluble Peptides Released at Early Stages of Proteolysis in Sterilized Ovine Cheese-Like Systems: Influence of Type of Coagulant and Starter », Journal of Dairy Science, vol. 88, no 6,‎ , p. 1947-1954 (PMID 15905424, DOI 10.3168/jds.S0022-0302(05)72870-8, lire en ligne)
  16. ↑ (en) Hideyuki Kobayashi, « Aspartic and Metallo Peptidases », Handbook of Proteolytic Enzymes (Second Edition), Volume 1,‎ , p. 113-115 (DOI 10.1016/B978-0-12-079611-3.50035-5, lire en ligne)
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