Complexe cytochrome b6f

plastoquinol-plastocyanine réductase

Représentation du cytochrome b₆f de Chlamydomonas reinhardtii montrant les limites de la bicouche lipidique de la membrane du thylakoïde en rouge avec le lumen du thylakoïde et en bleu avec le stroma du chloroplaste (PDB 1Q90^[1])

Données clés

N° EC	EC 1.10.9.1
N° CAS	79079-13-3

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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Le complexe cytochrome b₆f, ou complexe de cytochromes b₆f, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

plastoquinol + 2 plastocyanines oxydées + 2 H⁺_{face 1}  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  plastoquinone + 2 plastocyanines réduites + 2 H⁺_{face 2}.

Cette réaction est analogue à celle catalysée par la coenzyme Q-cytochrome c réductase de la chaîne respiratoire dans les mitochondries. Ce complexe enzymatique est présent dans la membrane des thylakoïdes, organites présents chez les cyanobactéries ainsi qu'à l'intérieur des chloroplastes, eux-mêmes organites photosynthétiques des algues vertes et des plantes. Il a pour fonction d'accumuler des protons dans le lumen des thylakoïdes lors du transfert des électrons à haut potentiel du photosystème II vers le photosystème I.

Structure

Le complexe cytochrome b₆f est un dimère dont chaque monomère est composé de huit sous-unités^[2], à savoir quatre grosses sous-unités :

• un cytochrome f avec un cytochrome de type c pour une masse de 32 kDa (sous-unité PetA) ;
• un cytochrome b₆ avec un groupe héminique à potentiel haut et potentiel bas pour une masse de 25 kDa (PetB) ;
• une protéine de Rieske contenant un cluster fer-soufre [2Fe-2S] pour une masse de 19 kDa (PetC)  ;
• une sous-unité IV de 17 kDa (PetD) ;

et quatre petites sous-unités de 3 à 4 kDa chacune et appelées PetG, PetL, PetM et PetN^[2]. La masse totale atteint 217 kDa.

La structure cristallisée de complexes cytochrome b₆f de Chlamydomonas reinhardtii, Mastigocladus laminosus and Nostoc sp. PCC 7120 ont été déterminées^[1],[3],[4]. La structure du complexe est semblable à celle du cytochrome bc₁. Le cytochrome b₆ et la sous-unité IV sont semblables au cytochrome b, tandis que les protéines de Rieske des deux complexes sont homologues^[5]. Cependant, le cytochrome f et le cytochrome c₁ ne sont pas homologues^[6].

Le complexe cytochrome b₆f contient sept groupes prosthétiques^[7],[8]. Quatre d'entre eux sont présents à la fois dans le cytochrome b₆f et dans le cytochrome bc₁ :

• la molécule d'hème c, présente dans le cytochrome c₁ et dans le cytochrome f ;
• les deux molécules d'hème b ;
• le cluster fer-soufre [2Fe-2S] des protéines de Rieske.

Les trois autres groupes prosthétiques ne se trouvent que dans les cytochrome b₆f^[1] :

• la chlorophylle a ;
• le β-carotène ;
• l'hème c_n, également appelé « hème x ».

Fonctionnement biologique

Dans la photosynthèse, le complexe cytochrome b₆f intervient dans le transfert des électrons entre deux centres réactionnels, du photosystème II au photosystème I tout en pompant des protons à travers la membrane des thylakoïdes depuis le stroma des chloroplastes vers le lumen des thylakoïdes^[9]. C'est la circulation des électrons à travers le complexe cytochrome b₆f qui génère le gradient de concentration en protons, et donc le gradient électrochimique, à travers la membrane des thylakoïdes, gradient utilisé pour la phosphorylation de l'ADP en ATP dans les chloroplastes.

À travers une réaction distincte, le complexe cytochrome b₆f joue un rôle central dans la photophosphorylation cyclique, lorsqu'il n'y a pas de NADP⁺ disponible pour recevoir les électrons de la ferrédoxine réduite. Ce cycle intervient également dans le processus de photosynthèse^[10] pour maintenir le ratio de production ATP / NADPH approprié pour la fixation du carbone^[11].

(en) Schéma de fonctionnement des réactions photosynthétiques dépendantes de la lumière montrant la position du complexe cytochrome b₆f par rapport au photosystème II, à la plastoquinone, à la plastocyanine, au photosystème I, à la ferrédoxine-NADP⁺ réductase et à l'ATP synthase.

Notes et références

1. (en) David Stroebel, Yves Choquet, Jean-Luc Popot et Daniel Picot, « An atypical haem in the cytochrome b6f complex », Nature, vol. 426,‎ 27 novembre 2003, p. 413-418 (lire en ligne) DOI 10.1038/nature02155 PMID 14647374
2. (en) Julian P. Whitelegge, Huamin Zhang, Rodrigo Aguilera, Ross M. Taylor et William A. Cramer, « Full Subunit Coverage Liquid Chromatography Electrospray Ionization Mass Spectrometry (LCMS+) of an Oligomeric Membrane Protein – Cytochrome b₆f Complex From Spinach and the Cyanobacterium Mastigocladus Laminosus », Molecular & Cellular Proteomics, vol. 1,‎ octobre 2002, p. 816-827 (lire en ligne) DOI 10.1074/mcp.M200045-MCP200 PMID 12438564
3. (en) E. Yamashita, H. Zhang et W.A. Cramer, « Structure of the Cytochrome b₆f Complex: Quinone Analogue Inhibitors as Ligands of Heme c_n », Journal of Molecular Biology, vol. 370, n^o 1,‎ 29 juillet 2007, p. 39-52 (lire en ligne) DOI 10.1016/j.jmb.2007.04.011 PMID 17498743
4. (en) Danas Baniulis, Eiki Yamashita, Julian P. Whitelegge, Anna I. Zatsman, Michael P. Hendrich, S. Saif Hasan, Christopher M. Ryan et William A. Cramer, « Structure-Function, Stability, and Chemical Modification of the Cyanobacterial Cytochrome b₆f Complex from Nostoc sp. PCC 7120 », Journal of Biological Chemistry, vol. 284,‎ 10 avril 2009, p. 9861-9869 (lire en ligne) DOI 10.1074/jbc.M809196200 PMID 19189962
5. (en) Christopher J Carrell, Huamin Zhang, William A Cramer et Janet L Smith, « Biological identity and diversity in photosynthesis and respiration: structure of the lumen-side domain of the chloroplast Rieske protein », Structure, vol. 5, n^o 12,‎ 15 décembre 1997, p. 1613-1625 (lire en ligne) DOI 10.1016/S0969-2126(97)00309-2 PMID 9438861
6. (en) Sergio E Martinez, Deru Huang, Andrzej Szczepaniak, William A Cramer et Janet L Smith, « Crystal structure of chloroplast cytochrome freveals a novel cytochrome fold and unexpected heme ligation », Structure, vol. 2, n^o 2,‎ février 1994, p. 95-105 (lire en ligne) DOI 10.1016/S0969-2126(00)00012-5 PMID 8081747
7. (en) D. Baniulis, E. Yamashita, H. Zhang, S. S. Hasan et W. A. Cramer, « Structure–Function of the Cytochrome b₆f Complex », Photochemistry and Photobiology, vol. 84, n^o 6,‎ novembre-décembre 2008, p. 1349-1358 (lire en ligne) DOI 10.1111/j.1751-1097.2008.00444.x PMID 19067956
8. (en) William A. Cramer, Huamin Zhang, Jiusheng Yan, Genji Kurisu et Janet L. Smith, « Evolution of Photosynthesis:  Time-Independent Structure of the Cytochrome b₆f Complex », Biochemistry, vol. 43, n^o 20,‎ 2004, p. 5921-5929 (lire en ligne) DOI 10.1021/bi049444o PMID 15147175
9. (en) Genji Kurisu, Huamin Zhang, Janet L. Smith et William A. Cramer, « Structure of the Cytochrome b₆f Complex of Oxygenic Photosynthesis: Tuning the Cavity », Science, vol. 302, n^o 5647,‎ 7 novembre 2003, p. 1009-1014 (lire en ligne) DOI 10.1126/science.1090165 PMID 14526088
10. (en) Yuri Munekage, Mihoko Hashimoto, Chikahiro Miyake, Ken-Ichi Tomizawa, Tsuyoshi Endo, Masao Tasaka et Toshiharu Shikanai, « Cyclic electron flow around photosystem I is essential for photosynthesis », Nature, vol. 429,‎ 3 juin 2004, p. 579-582 (lire en ligne) DOI 10.1038/nature02598 PMID 15175756
11. (en) Derek S. Bendall et Robert S. Manasse, « Cyclic photophosphorylation and electron transport », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics, vol. 1229, n^o 1,‎ 4 avril 1995, p. 23-38 (lire en ligne) DOI 10.1016/0005-2728(94)00195-B

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