Cette enzyme, à l'action très spécifique, libère notamment l'albumine, le composant 3 du système du complément et le facteur de von Willebrand par clivage de leur précurseur respectif. Elle participe également au clivage du peptide C de l'insuline (comprenant des séquences basiques) en rendant cette dernière sous sa forme active (liaison des chaines A et B via ponts disulfures). Elle intervient donc pour finaliser la synthèse de certaines protéines en leur conférant leur structure fonctionnelle[2],[3],[4],[5].
↑(en) Stefan Henrich, Angus Cameron, Gleb P. Bourenkov, Reiner Kiefersauer, Robert Huber, Iris Lindberg, Wolfram Bode et Manuel E. Than, « The crystal structure of the proprotein processing proteinase furin explains its stringent specificity », Nature Structural Biology, vol. 10, no 7, , p. 520-526 (PMID12794637, DOI10.1038/nsb941, lire en ligne)
↑(en)
Wise RJ, Barr PJ, Wong PA, Kiefer MC, Brake AJ, Kaufman RJ, « Expression of a human proprotein processing enzyme: correct cleavage of the von Willebrand factor precursor at a paired basic amino acid site », Proc Natl Acad Sci U S A, vol. 87, no 23, , p. 9378–82 (PMID2251280, PMCID55168, DOI10.1073/pnas.87.23.9378)
↑(en)
Kiefer MC, Tucker JE, Joh R, Landsberg KE, Saltman D, Barr PJ, « Identification of a second human subtilisin-like protease gene in the fes/fps region of chromosome 15 », DNA Cell Biol, vol. 10, no 10, , p. 757–69 (PMID1741956, DOI10.1089/dna.1991.10.757)
↑(en)
Roebroek AJ, Schalken JA, Leunissen JA, Onnekink C, Bloemers HP, Van de Ven WJ, « Evolutionary conserved close linkage of the c-fes/fps proto-oncogene and genetic sequences encoding a receptor-like protein », EMBO J., vol. 5, no 9, , p. 2197–202 (PMID3023061, PMCID1167100)