Glucose-6-phosphatase

Glucose-6-phosphatase
N° EC EC 3.1.3.9
N° CAS 9001-39-2
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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La glucose-6-phosphatase est une hydrolase qui catalyse la réaction d'hydrolyse du glucose-6-phosphate en D-glucose avec libération de phosphate inorganique :

+   H2O        +   Pi.

Elle est spécifique au réticulum endoplasmique

Cette enzyme intervient de façon primordiale dans plusieurs voies du métabolisme énergétique chez les vertébrés, notamment à la fin de la néoglucogenèse et de la glycogénolyse, ce qui lui confère un rôle crucial dans la régulation homéostatique de la glycémie[1]. Chez l'Homme, il en existe trois isozymes appelées G6Pase, G6Pase-2 et G6Pase-3, codées respectivement par les gènes G6PC, G6PC2 et G6PC3. On trouve ces enzymes dans le foie, les reins et, en petites quantités, dans l'intestin. La G6Pase-2 est spécifiquement localisée dans les cellules des îlots de Langerhans, dans le pancréas. L'action de la G6Pase-3 est incertaine.

Les glucose-6-phosphatases sont des protéines membranaires du réticulum endoplasmique qui forment un complexe protéique avec la glucose-6-phosphate translocase qui agit à la fois en générant l'entrée du glucose-6-phosphate dans la lumière du réticulum endoplasmique et en l'hydrolysant pour libérer le D-glucose. Ce dernier est alors transféré hors du réticulum endoplasmique par des transporteurs de glucose[2].

Notes et références

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  1. ↑ (en) Nordlie R et al., The Enzymes of biological membranes, 2nd edition, New York, Plenum Press, , 349–398 p. (ISBN 0-306-41453-8)
  2. ↑ (en) Abhijit Ghosh, Jeng-Jer Shieh, Chi-Jiunn Pan, Mao-Sen Sun et Janice Yang Chou, « The Catalytic Center of Glucose-6-phosphatase His176 is the nucleophile forming the phosphohistidine-enzyme intermediate during catalysis », Journal of Biological Chemistry, vol. 277,‎ , p. 32837-32842 (lire en ligne) DOI 10.1074/jbc.M201853200 PMID 12093795