Isocitrate lyase

Isocitrate lyase

Structure homotétramérique de l'ICL de Mycobacterium tuberculosis (PDB 6EE1^[1])

Données clés

N° EC	EC 4.1.3.1
N° CAS	9045-78-7

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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L'isocitrate lyase (ICL) est une lyase qui catalyse la réaction :

isocitrate  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  succinate + glyoxylate.

Cette enzyme intervient dans le cycle du glyoxylate. On la trouve chez les plantes, les mycètes (chamignons), les protistes, les bactéries, les archées ainsi que les nématodes, mais le gène correspondant n'a pas été trouvé chez les mammifères placentaires^[2]. Le cycle du glyoxylate permet l'assimilation du carbone à partir de composés à deux atomes de carbone^[3]. Ainsi, contrairement au cycle de Krebs, qui ne permet pas d'assimiler des atomes de carbone, le cycle du glyoxylate produit des intermédiaires qui peuvent être utilisés pour synthétiser du glucose via la néoglucogenèse et d'autres biomolécules. C'est la raison pour laquelle les organismes qui possèdent les enzymes isocitrate lyase et malate synthase sont capables de synthétiser du glucose et des intermédiaires métaboliques à partir de l'acétyl-CoA issu de l'acétate ou de la dégradation de l'éthanol, des acides gras ou du poly-β-hydroxybutyrate^[4].

Cette fonction est particulièrement importante chez les plantes vasculaires à graines oléagineuses, telles que colza, tournesol, arachide, soja, sésame, noix, amande, cotonnier et lin : la germination déclenche la dégradation des huiles en acétyl-CoA, à partir de laquelle le cycle du glyoxylate permet de synthétiser des intermédiaires métaboliques qui peuvent être utilisés comme nutriments avant la production de glucides par photosynthèse^[5].

Notes et références

1. (en) K. L. Britton, I. S. B. Abeysinghe, P. J. Baker, V. Barynin, P. Diehl, S. J. Langridge, B. A. McFadden, S. E. Sedelnikova, T. J. Stillman, K. Weeradechapon et D. W. Rice, « The structure and domain organization of Escherichia coli isocitrate lyase », Acta Crystallographica Section D – Biological Crystallography, vol. 57, n^o 9,‎ septembre 2001, p. D57 (lire en ligne) DOI 10.1107/S0907444901008642 PMID 11526312
2. (en) Fyodor A. Kondrashov, Eugene V. Koonin, Igor G. Morgunov, Tatiana V. Finogenova et Marie N. Kondrashova, « Evolution of glyoxylate cycle enzymes in Metazoa: evidence of multiple horizontal transfer events and pseudogene formation », Biology Direct, vol. 1,‎ 23 octobre 2006, p. 31 (PMCID 1630690, lire en ligne) DOI 10.1186/1745-6150-1-31 PMID 17059607
3. (en) H. L. Kornberg et H. A. Krebs, « Synthesis of Cell Constituents from C₂-Units by a Modified Tricarboxylic Acid Cycle », Nature, vol. 179,‎ 18 mai 1957, p. 988-991 (PMID 13430766, DOI 10.1038/179988a0, Bibcode 1957Natur.179..988K, lire en ligne)
4. (en) M. F. Dunn, J. A. Ramírez-Trujillo et I. Hernández-Lucas, « Major roles of isocitrate lyase and malate synthase in bacterial and fungal pathogenesis », Microbiology, vol. 155, n^o 10,‎ octobre 2009, p. 3166-3175 (lire en ligne) DOI 10.1099/mic.0.030858-0 PMID 19684068
5. (en) Peter J. Eastmond et Ian A. Graham, « Re-examining the role of the glyoxylate cycle in oilseeds », Trends in Plant Science, vol. 6, n^o 2,‎ février 2001, p. 72-78 (lire en ligne) DOI 10.1016/S1360-1385(00)01835-5 PMID 11173291

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