Peroxyrédoxine

Peroxyrédoxine

Structure d'une peroxyrédoxine bactérienne cristallisée (PDB 1YEX^[1])

Données clés

N° EC	EC 1.11.1.15
N° CAS	207137-51-7

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

modifier

Une peroxyrédoxine est une peroxydase qui catalyse la réaction générique :

2 R'-SH + ROOH  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  R'-S-S-R' + H₂O + ROH.

Il s'agit d'une famille d'enzymes antioxydantes ubiquitaires qui contrôlent également le taux de peroxydes induit par les cytokines et interviennent de ce fait dans les mécanismes de transduction de signal dans les cellules de mammifères^[2]. Leur importance physiologique est illustrée par leur abondance relative, la peroxyrédoxine 2 étant par exemple la protéine la plus abondante des érythrocytes après l'hémoglobine. Leur activité peut être régulée par phosphorylation, changement d'état d'oxydoréduction et peut-être également par oligomérisation. On distingue habituellement trois classes de peroxyrédoxines :

• les peroxyrédoxines 1-Cys ;
• les peroxyrédoxines 2-Cys typiques ;
• les peroxyrédoxines 2-Cys atypiques.

Elles partagent le même mécanisme catalytique de base, dans lequel un résidu de cystéine du site actif est oxydé en acide sulfénique –SOH par le peroxyde agissant comme substrat^[3]. La distinction entre les trois classes de peroxyrédoxines repose sur la façon dont l'acide sulfénique est réduit en thiol –SH pour redonner le résidu de cystéine. Les enzymes 1-Cys peuvent être réduites en présence d'acide ascorbique ou de glutathion S-transférase pi^[4], tandis que les peroxyrédoxines 2-Cys le sont par des thiols tels que le glutathion. Le cycle catalytique des peroxyrédoxines 2-Cys typique a pu être modélisé à partir des études par cristallographie aux rayons X d'échantillons cristallisés et une mode de contrôle de leur activité par oligomérisation a pu être proposé^[5]. L'inactivation de ces enzymes par oxydation excessive du thiol –SH du site actif en acide sulfinique –SO(OH) peut être résorbée par la sulfirédoxine^[6].

Les peroxyrédoxines oxydées redonnent des peroxyrédoxines réduites à l'aide de thiorédoxine réduite^[7] :

• Prx_réduite + H₂O₂ → Prx_oxydée + 2 H₂O ;
• Prx_oxydée + Trx_réduite → Prx_réduite + Trx_oxydée.

Les peroxyrédoxines bactériennes sont souvent appelées alkyle hydroperoxyde réductase (AhpC)^[8] tandis que, dans d'autres contextes, on peut également trouver les dénominations thiorédoxine peroxydase et tryparédoxine peroxydase.

Notes et références

1. (en) Derek Parsonage, Derek S. Youngblood, Ganapathy N. Sarma, Zachary A. Wood, P. Andrew Karplus et Leslie B. Poole, « Analysis of the link between enzymatic activity and oligomeric state in AhpC, a bacterial peroxiredoxin », Biochemistry, vol. 44, n^o 31,‎ 9 août 2005, p. 10583-10592 (PMID 16060667, PMCID 3832347, DOI 10.1021/bi050448i, lire en ligne)
2. (en) Sue Goo Rhee, Ho Zoon Chae et Kanghwa Kim, « Peroxiredoxins: A historical overview and speculative preview of novel mechanisms and emerging concepts in cell signaling », Free Radical Biology and Medicine, vol. 38, n^o 12,‎ 15 juin 2005, p. 1543-1552 (PMID 15917183, DOI 10.1016/j.freeradbiomed.2005.02.026, lire en ligne)
3. (en) Al Claiborne, Joanne I. Yeh, T. Conn Mallett, James Luba, Edward J. Crane, Véronique Charrier et Derek Parsonage, « Protein-Sulfenic Acids:  Diverse Roles for an Unlikely Player in Enzyme Catalysis and Redox Regulation », Biochemistry, vol. 38, n^o 47,‎ 23 novembre 1999, p. 15407-15416 (PMID 10569923, DOI 10.1021/bi992025k, lire en ligne)
4. (en) Gisele Monteiro, Bruno B. Horta, Daniel Carvalho Pimenta, Ohara Augusto et Luis E. S. Netto, « Reduction of 1-Cys peroxiredoxins by ascorbate changes the thiol-specific antioxidant paradigm, revealing another function of vitamin C », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 104, n^o 12,‎ 20 mars 2007, p. 4886-4891 (PMID 17360337, PMCID 1829234, DOI 10.1073/pnas.0700481104, lire en ligne)
5. (en) Zachary A. Wood, Ewald Schröder, J. Robin Harris et Leslie B. Poole, « Structure, mechanism and regulation of peroxiredoxins », Trends in Biochemical Sciences, vol. 28, n^o 1,‎ janvier 2003, p. 32-40 (PMID 12517450, DOI 10.1016/S0968-0004(02)00003-8, lire en ligne)
6. (en) Thomas J. Jönsson et W. Todd Lowther, « The Peroxiredoxin Repair Proteins », Sub-cellular Biochemistry, vol. 44,‎ 2007, p. 115-141 (PMID 18084892, PMCID 2391273, DOI 10.1007/978-1-4020-6051-9_6, lire en ligne)
7. (en) Sue Goo Rhee, Sang Won Kang, Tong-Shin Chang, Woojin Jeong et Kanghwa Kim, « Peroxiredoxin, a Novel Family of Peroxidases », IUBMB Life, vol. 52, n^o 1,‎ juillet 2001, p. 35-41 (PMID 11795591, DOI 10.1080/15216540252774748, lire en ligne)
8. (en) Leslie B. Poole, « Bacterial defenses against oxidants: mechanistic features of cysteine-based peroxidases and their flavoprotein reductases », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 433, n^o 1,‎ janvier 2005, p. 240-254 (PMID 15581580, DOI 10.1016/j.abb.2004.09.006, lire en ligne)

• Portail de la biochimie