Prényltransférase

Prényltransférase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'une squalène-hopène cyclase d'Alicyclobacillus acidocaldarius (en) (PDB 1SQC[1])
Domaine protéique
Pfam PF00432
Clan Pfam CL0059
InterPro IPR001330
PROSITE PDOC00825
SCOP 1SQC
SUPERFAMILY 1SQC
Famille OPM 37
Protéine OPM 1W6K

Les prényltransférases forment une classe d'enzymes qui transfèrent des groupes allyliques prényle sur des composés accepteurs. Les prényltransférases désignent généralement les prényl-diphosphate synthases[2]. On les répartit traditionnellement en deux classes en fonction de la stéréochimie de leurs produits de réaction : la classe cis (ou Z) et la classe trans (ou E). La déhydrodolichyl-diphosphate synthase (en), qui produit un précurseur du dolichol, est une prényltransférase cis tandis que la diméthylallyltranstransférase et la géranylgéranyle diphosphate synthase sont des prényltransférases trans.

La sous-unité β des farnésyltransférases (en) assure la liaison au peptide. Une squalène-hopène cyclase est une enzyme bactérienne qui catalyse la cyclisation du squalène en hopène, étape clé de la biosynthèse des hopanoïdes[1]. La lanostérol synthase catalyse quant à elle la cyclisation du (S)-2,3-oxydosqualène en lanostérol, précurseur du cholestérol, des hormones stéroïdiennes et de la vitamine D chez les vertébrés ou de l'ergocalciférol chez les mycètes[3]. La cycloarténol synthase est une enzyme des plantes qui convertit le (S)-2,3-oxydosqualène en cycloarténol.

Notes et références

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  1. ↑ a et b (en) K. Ulrich Wendt, Karl Poralla et Georg E. Schulz, « Structure and Function of a Squalene Cyclase », Science, vol. 277, no 5333,‎ , p. 1811-1815 (PMID 9295270, DOI 10.1126/science.277.5333.1811, JSTOR 2893840, lire en ligne)
  2. ↑ (en) Seiji Takahashi et Tanetoshi Koyama, « Structure and function of cis‐prenyl chain elongating enzymes », The Chemical Record, vol. 6, no 4,‎ , p. 194-205 (PMID 16900467, DOI 10.1002/tcr.20083, lire en ligne)
  3. ↑ (en) Karl Poralla, Andreas Hewelt, Glenn D. Prestwich, Ikuro Abe, Ina Reipen et Georg Sprenger, « A specific amino acid repeat in squalene and oxidosqualene cyclases », Trends in Biochemical Sciences, vol. 19, no 4,‎ , p. 157-158 (PMID 8016864, DOI 10.1016/0968-0004(94)90276-3, lire en ligne)