Protéine kinase A

Protéine kinase AMPc-dépendante
Description de cette image, également commentée ci-après
Hétérododécamère de protéine kinase de sanglier (PDB 1CMK[1])
N° EC EC 2.7.11.11
N° CAS 142008-29-5
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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En biologie cellulaire, la protéine kinase A (PKA) est une famille de kinases dont l'activité est dépendante du niveau d'AMP cyclique (AMPc) dans la cellule. Cette enzyme est ainsi connue comme protéine kinase AMPc-dépendante (EC 2.7.11.11). La protéine kinase A a de nombreuses fonctions dans la cellule, en particulier elle régule les métabolismes du glycogène, du sucre et des lipides.

Elle ne doit pas être confondue avec la protéine kinase AMP-activée, qui, bien que de nature similaire, peut avoir des effets opposés[2].

Notes et références

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  1. ↑ (en) Jianhua Zheng, Daniel R. Knighton, Susan S. Taylor, Nguyen-Huu Xuong, Janusz M. Sowadski et Lynn F. Ten Eyck, « Crystal structures of the myristylated catalytic subunit of cAMP-dependent protein kinase reveal open and closed conformations », Protein Science, vol. 2, no 10,‎ , p. 1559-1573 (PMID 8251932, PMCID 2142252, DOI 10.1002/pro.5560021003, lire en ligne)
  2. ↑ K.R. Hallows, R. Alzamora, H. Li et al., « AMP-activated protein kinase inhibits alkaline pH- and PKA-induced apical vacuolar H+-ATPase accumulation in epididymal clear cells », Am. J. Physiol., Cell Physiol., vol. 296, no 4,‎ , C672–81 (DOI 10.1152/ajpcell.00004.2009)