Sulfirédoxine
Sulfirédoxine
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La sulfirédoxine est une oxydoréductase qui catalyse des réactions du type :
- peroxyrédoxine-(S-hydroxy-S-oxocystéine) + ATP + 2 R-SH peroxyrédoxine-(S-hydroxycystéine) + ADP + Pi + R-S-S-R.
Cette enzyme permet de réduire le thiol –SH résidu de cystéine du site actif d'une peroxyrédoxine lorsqu'il est oxydé de façon excessive en acide sulfinique –SO(OH) pour redonner un acide sulfénique –SOH[1] en établissant simultanément un pont disulfure –S–S– entre deux thiols –SH.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- ↑ (en) Thomas J. Jönsson et W. Todd Lowther, « The Peroxiredoxin Repair Proteins », Sub-cellular Biochemistry, vol. 44, , p. 115-141 (PMID 18084892, PMCID 2391273, DOI 10.1007/978-1-4020-6051-9_6, lire en ligne)
- (en) Biteau B, Labarre J, Toledano MB, « ATP-dependent reduction of cysteine-sulphinic acid by S. cerevisiae sulphiredoxin », Nature, vol. 425, no 6961, , p. 980–4 (PMID 14586471, DOI 10.1038/nature02075)
- (en) Chang TS, Jeong W, Woo HA, Lee SM, Park S, Rhee SG, « Characterization of mammalian sulfiredoxin and its reactivation of hyperoxidized peroxiredoxin through reduction of cysteine sulfinic acid in the active site to cysteine », J. Biol. Chem., vol. 279, no 49, , p. 50994–1001 (PMID 15448164, DOI 10.1074/jbc.M409482200)
- (en) Woo HA, Jeong W, Chang TS, Park KJ, Park SJ, Yang JS, Rhee SG, « Reduction of cysteine sulfinic acid by sulfiredoxin is specific to 2-cys peroxiredoxins », J. Biol. Chem., vol. 280, no 5, , p. 3125–8 (PMID 15590625, DOI 10.1074/jbc.C400496200)
