CD5

Molécula CD5.

O CD5 é un cluster de diferenciación (CD), é dicir, unha glicoproteína de membrana que aparece durante a diferenciación celular, concretamente nun grupo de linfocitos B que segregan anticorpos IgM chamados células B-1, e tamén nos linfocitos T.^[1] As células B-1 teñen un receptor de células B (BCR) con diversidade limitada debido á súa carencia do encima desoxinucleotidil transferase terminal (TdT) e son potencialmente autorreactivas (autoinmunidade). O CD5 serve para mitigar os sinais activadores do BCR para que as células B-1 poidan só ser activadas por estímulos moi fortes (como as proteínas bacterianas) e non polas proteínas normais dos tecidos. O CD5 usouse como un marcador das células T ata que se desenvolveron os anticorpos monoclonais contra o CD3.

Nos humanos, o xene que codifica esta proteína está localizado no cromosoma 11. Non hai un ligando claramente confirmado para este CD, aínda que o CD72, unha lectina de tipo C, considérase un posible ligando.

As células T expresan maiores niveis de CD5 ca as células B. O CD5 está regulado á alza nas células T tras unha activación forte. No timo, hai unha correlación entre a expresión de CD5 e a forza da interacción das células T cos péptidos propios.

Inmunohistoquímica

O CD5 é un bo marcador inmunohistoquímico para as células T, aínda que non é tan sensible como o CD3. Arredor do 76% dos neoplasmas de células T expresan CD5, e tamén se encontra nas células de leucemia linfocítica crónica, tricoleucemia, e linfoma de células do manto. Normalmente pérdese no linfoma de células T cutáneo, e a súa ausencia pode usarse como un indicador de malignidade nesta doenza. A ausencia de CD5 na leucemia linfoblástica aguda de células T, aínda que é relativamente rara, está asociada cun mal prognóstico.^[2]

Notas

1. "Entrez Gene: CD5 CD5 molecule". 
2. Leong, Anthony S-Y; Cooper, Kumarason; Leong, F Joel W-M (2003). Manual of Diagnostic Cytology (2 ed.). Greenwich Medical Media, Ltd. pp. 67–68. ISBN 1-84110-100-1. 

Véxase tamén

Outros artigos

• cluster de diferenciación

Bibliografía

• Berland R, Wortis HH (2002). "Origins and functions of B-1 cells with notes on the role of CD5.". Annu. Rev. Immunol. 20: 253–300. PMID 11861604. doi:10.1146/annurev.immunol.20.100301.064833. 
• Osman N, Ley SC, Crumpton MJ (1992). "Evidence for an association between the T cell receptor/CD3 antigen complex and the CD5 antigen in human T lymphocytes.". Eur. J. Immunol. 22 (11): 2995–3000. PMID 1385158. doi:10.1002/eji.1830221135. 
• Van de Velde H, von Hoegen I, Luo W; et al. (1991). "The B-cell surface protein CD72/Lyb-2 is the ligand for CD5.". Nature 351 (6328): 662–5. PMID 1711157. doi:10.1038/351662a0. 
• Jones NH, Clabby ML, Dialynas DP; et al. (1986). "Isolation of complementary DNA clones encoding the human lymphocyte glycoprotein T1/Leu-1.". Nature 323 (6086): 346–9. PMID 3093892. doi:10.1038/323346a0. 
• Lankester AC, van Schijndel GM, Cordell JL; et al. (1994). "CD5 is associated with the human B cell antigen receptor complex.". Eur. J. Immunol. 24 (4): 812–6. PMID 7512031. doi:10.1002/eji.1830240406. 
• Raab M, Yamamoto M, Rudd CE (1994). "The T-cell antigen CD5 acts as a receptor and substrate for the protein-tyrosine kinase p56lck.". Mol. Cell. Biol. 14 (5): 2862–70. PMC 358654. PMID 7513045. 
• Dianzani U, Bragardo M, Buonfiglio D; et al. (1995). "Modulation of CD4 lateral interaction with lymphocyte surface molecules induced by HIV-1 gp120.". Eur. J. Immunol. 25 (5): 1306–11. PMID 7539755. doi:10.1002/eji.1830250526. 
• Van de Velde H, Thielemans K (1996). "Native soluble CD5 delivers a costimulatory signal to resting human B lymphocytes.". Cell. Immunol. 172 (1): 84–91. PMID 8806810. doi:10.1006/cimm.1996.0218. 
• Dennehy KM, Broszeit R, Garnett D; et al. (1997). "Thymocyte activation induces the association of phosphatidylinositol 3-kinase and pp120 with CD5.". Eur. J. Immunol. 27 (3): 679–86. PMID 9079809. doi:10.1002/eji.1830270316. 
• Gary-Gouy H, Lang V, Sarun S; et al. (1997). "In vivo association of CD5 with tyrosine-phosphorylated ZAP-70 and p21 phospho-zeta molecules in human CD3+ thymocytes.". J. Immunol. 159 (8): 3739–47. PMID 9378960. 
• Dennehy KM, Broszeit R, Ferris WF, Beyers AD (1998). "Thymocyte activation induces the association of the proto-oncoprotein c-cbl and ras GTPase-activating protein with CD5.". Eur. J. Immunol. 28 (5): 1617–25. PMID 9603468. doi:10.1002/(SICI)1521-4141(199805)28:05<1617::AID-IMMU1617>3.0.CO;2-7. 
• Bauch A, Campbell KS, Reth M (1998). "Interaction of the CD5 cytoplasmic domain with the Ca2+/calmodulin-dependent kinase IIdelta.". Eur. J. Immunol. 28 (7): 2167–77. PMID 9692886. doi:10.1002/(SICI)1521-4141(199807)28:07<2167::AID-IMMU2167>3.0.CO;2-L. 
• Calvo J, Vildà JM, Places L; et al. (1998). "Human CD5 signaling and constitutive phosphorylation of C-terminal serine residues by casein kinase II.". J. Immunol. 161 (11): 6022–9. PMID 9834084. 
• McAlister MS, Davis B, Pfuhl M, Driscoll PC (1999). "NMR analysis of the N-terminal SRCR domain of human CD5: engineering of a glycoprotein for superior characteristics in NMR experiments.". Protein Eng. 11 (10): 847–53. PMID 9862202. doi:10.1093/protein/11.10.847. 
• Perez-Villar JJ, Whitney GS, Bowen MA; et al. (1999). "CD5 negatively regulates the T-cell antigen receptor signal transduction pathway: involvement of SH2-containing phosphotyrosine phosphatase SHP-1.". Mol. Cell. Biol. 19 (4): 2903–12. PMC 84084. PMID 10082557. 
• Carmo AM, Castro MA, Arosa FA (1999). "CD2 and CD3 associate independently with CD5 and differentially regulate signaling through CD5 in Jurkat T cells.". J. Immunol. 163 (8): 4238–45. PMID 10510361. 
• Vilà JM, Calvo J, Places L; et al. (2001). "Role of two conserved cytoplasmic threonine residues (T410 and T412) in CD5 signaling.". J. Immunol. 166 (1): 396–402. PMID 11123317. 
• Vilà JM, Gimferrer I, Padilla O; et al. (2001). "Residues Y429 and Y463 of the human CD5 are targeted by protein tyrosine kinases.". Eur. J. Immunol. 31 (4): 1191–8. PMID 11298344. doi:10.1002/1521-4141(200104)31:4<1191::AID-IMMU1191>3.0.CO;2-H. 
• Kirchgessner H, Dietrich J, Scherer J; et al. (2001). "The transmembrane adaptor protein TRIM regulates T cell receptor (TCR) expression and TCR-mediated signaling via an association with the TCR zeta chain.". J. Exp. Med. 193 (11): 1269–84. PMC 2193385. PMID 11390434. doi:10.1084/jem.193.11.1269. 
• Gary-Gouy H, Harriague J, Dalloul A; et al. (2002). "CD5-negative regulation of B cell receptor signaling pathways originates from tyrosine residue Y429 outside an immunoreceptor tyrosine-based inhibitory motif.". J. Immunol. 168 (1): 232–9. PMID 11751967. 

Ligazóns externas

• MeshName - CD5+Antigen [1]