Citocromo b5
| |
| Citocromo b5 de rata unido ao hemo | |
Citocromo b5
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | CYB5A |
| Símbolos alt. | CYB5 |
| Entrez | 1528 |
| HUGO | 2570 |
| OMIM | |
| PDB | 1JEX |
| RefSeq | NM_001914 |
| UniProt | P00167 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 18 q23 |
| Citocromo b5 | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||||
| Símbolo | Cyt_B5 | ||||||||||
| Pfam | PF00173 | ||||||||||
| InterPro | IPR001199 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00170 | ||||||||||
| |||||||||||
Os citocromos b5 son hemoproteínas transportadoras de electróns moi ubicuas, que se encontran en animais, plantas, fungos e bacterias fotosintéticas púrpuras. As variantes microsómicas e mitocondriais están unidas a membrana, mentres que as de bacterias, eritrocitos e outros tecidos son hidrosolubles. A familia das proteínas similares ao citocromo b5 comprende (ademais dos propios citocromos b5) dominios de hemoproteínas asociados covalentemente con outros dominios redox no flavocitocromo citocromo b2 (L-lactato deshidroxenase (EC 1.1.2.3), sulfito oxidase (EC 1.8.3.1 1.8.3.1), nitrato redutases de plantas e fungos (EC 1.7.1.1, EC 1.7.1.2, EC 1.7.1.3), e as proteínas de fusión de plantas e fungos citocromo b5/acil lípido desaturase.
Estrutura
[editar | editar a fonte]Coñécense as estruturas tridimensionais de varios citocromos b5 e do flavocitocromo b2 de lévedos. O pregamento pertence ao tipo α+β, con dous núcleos hidrofóbicos en cada lado da folla β. O núcleo hidrofóbico máis grande constitúe o peto para a unión do hemo, pechado en cada lado por un par de hélices conectadas por un xiro. O núcleo hidrofóbico máis pequeno pode ter só un papel estrutural e está formado por segmentos N-terminais e C-terminais próximos espacialmente. Dous residuos de histidina proporcionan o quinto e o sexto ligandos do hemo, e o bordo propionato do grupo hemo sitúase na abertura da fenda onde está o hemo. Hai dous isómeros do citocromo b5, denominados formas A (maior) e B (menor), que difiren por unha rotación de 180° do hemo arredor dun eixe definido polos carbonos α- e γ-meso.
Citocromo b5 nalgunhas reaccións bioquímicas
[editar | editar a fonte]EC 1.6.2.2 citocromo-b5 redutase
- NADH + H+ + 2 ferricitocromo b5 → NAD+ + 2 ferrocitocromo b5
EC 1.10.2.1 L-ascorbato—citocromo-b5 redutase
- L-ascorbato + ferricitocromo b5 → monodeshidroascorbato + ferrocitocromo b5
EC 1.14.18.2 CMP-N-acetilneuraminato monooxixenase
- CMP-N-acetilneuraminato + 2 ferrocitocromo b5 + O2 + 2 H+ → CMP-N-glicoloilneuraminato + 2 ferricitocromo b5 + H2O
EC 1.14.19.1 estearoíl-CoA 9-desaturase
- estearoíl-CoA + 2 ferrocitocromo b5 + O2 + 2 H+ → oleoíl-CoA + 2 ferricitocromo b5 + H2O
EC 1.14.19.3 linoleoíl-CoA 9-desaturase
- linoleoíl-CoA + 2 ferrocitocromo b5 + O2 + 2 H+ → γ-linolenoíl-CoA + 2 ferricitocromo b5 + H2O
Referencias
[editar | editar a fonte]- Lederer, F. (1994). "The cytochrome b5-fold: an adaptable module". Biochimie 76 (7): 674–692. PMID 7893819. doi:10.1016/0300-9084(94)90144-9.
- Napier, J.A., Michaelson, L.V. and Sayanova, O. (2003). "The role of cytochrome b5 fusion desaturases in the synthesis of polyunsaturated fatty acids". Prostaglandins, Leukotrienes and Essential Fatty Acids 68 (2): 135–143. PMID 12538077. doi:10.1016/S0952-3278(02)00263-6.
- Rivera, M., Barillas-Mury, C., Christensen, K.A., Little, J.W., Wells, M.A. and Walker, F.A. (1992). "Gene synthesis, bacterial expression, and 1H NMR spectroscopic studies of the rat outer mitochondrial membrane cytochrome b5". Biochemistry 31 (48): 12233–12240. PMID 1333795. doi:10.1021/bi00163a037.
- Schenkman, J.B. and Jansson, I. (2003). "The many roles of cytochrome b5". Pharmacol. Ther. 97 (2): 139–152. PMID 12559387. doi:10.1016/S0163-7258(02)00327-3.
