Haloperoxidase
As haloperoxidases son encimas peroxidases que poden actuar como catalizadores na oxidación de haluros polo peróxido de hidróxeno.[1] Tanto os haluros coma o peróxido de hidróxeno son substancias comúns no medio ambiente.[2]
Mecanismo e termodinámica
[editar | editar a fonte]As haloxenacións de compostos orgánicos por halóxenos libres (F
2, Cl
2, Br
2, e ás veces I
2) é un proceso xeralmente favorable. Realízase industrialmente a grande escala. Porén, na natureza non existen halóxenos libres en cantidades apreciables. A combinación de peróxido de hidróxeno, que é abundantemente producido polos seres vivos aerobios, e os anións haluro Cl−
, Br−
, I−
proporciona o equivalente de Cl
2, Br
2, I
2. A oxidación destes anións polo peróxido de hidróxeno é lenta en ausencia de encimas. Estes encimas chámanse haloperoxidases. A reacción que catalizan é:
- X−
+ H
2O
2 + H+
+ R−H → X + 2 H
2O + R−X
Desde a perspectiva da termodinámica, a ecuación de Nernst confirma que o peróxido de hidróxeno pode oxidar o cloruro (E°= 1,36 V), bromuro (E°= 1,09 V) e ioduro (E°= 0,536 V) en condicións termodinámicas comúns na natureza, é dicir, un rango de temperaturas de aproximadamente 0–30 °C e un intrvalo de pH de 3 (na capa de solo húmica) a 8 (auga de mar). O fluoruro (E°= 2,87 V) non pode ser oxidado polo peróxido de hidróxeno.
Clasificación
[editar | editar a fonte]A táboa mostra a clasirficación das haloperoxidases segundo os haluros cuxa oxidación poden catalizar.
A clasificación destes encimas pola usabilidade do substrato non indica necesariamente unha preferencia encima substrato. por exemplo, aínda que a eosinófilo peroxidase é capaz de oxidar o cloruro, preferentemente oxida o bromuro.[3]
As haloperoxidases de mamíferos mieloperoxidase (MPO), lactoperoxidase (LPO) e eosinófilo peroxidase (EPO) son quen de oxidar o tiocianato de pseudohaluro (SCN−). Todas elas conteñen un grupo prostético hemo unido covalentemente por enlaces éster a cadeas laterais con aspartato ou glutamato. A MPO ten un terceiro enlace covalente cun residuo de metionina. A peroxidase do ravo picante pode tamén oxidar estes substatos, mais o seu hemo non está unido covalentemente e queda danado durante o recambio.[4]
As haloperoxidaes dependentes de vanadio conteñen un grupo prostético vanadato e utilizan o peróxido de hidróxeno para oxidar un ión haluro nun intermediario electrófilo reactivo. Unha vanadio bromoperoxidase específica de organismos mariños (fungos, bacterias, microalgas, quizais tamén outros eucariotas) produce compostos orgánicos bromados.[5]
Os gasterópodos mariños Murex teñen unha bromoperoxidase que usan para producir a tintura púrpura de Tiro. O encima é moi específico para o bromuro e fisicamente estable, pero o seu sitio activo non foi caracterizado.
| Haloperoxidase | Haluro oxidable | Orixe, Notas |
|---|---|---|
| Cloroperoxidase (CPO) | Cl−, Br−, I− | neutrófilos (mieloperoxidase), eosinófilos (eosinófilo peroxidase, pode usar Cl−, prefire Br−) |
| Bromoperoxidase (BPO) | Br−, I− | leite, saliva, bágoas (lactoperoxidase), ovos de ourizo de mar (ovoperoxidase), |
| Iodoperoxidase (IPO) | I− | ravo picante (peroxidase do ravo picante) |
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ S.L. Neidleman, J. Geigert (1986) Biohalogenation - principles, basic roles and applications; Ellis Horwood Ltd Publishers; Chichester; ISBN 0-85312-984-3
- ↑ Vaillancourt, Frédéric H.; Yeh, Ellen; Vosburg, David A.; Garneau-Tsodikova, Sylvie; Walsh, Christopher T. (2006). "Nature's Inventory of Halogenation Catalysts: Oxidative Strategies Predominate". Chemical Reviews 106 (8): 3364–3378. PMID 16895332. doi:10.1021/cr050313i.
- ↑ [1] Arquivado 2009-05-26 en Wayback Machine. Eosinophils preferentially use bromide to generate halogenating agents - Mayeno et al. 264 (10): 5660 - Journal of Biological Chemistry
- ↑ [2] Role of Heme-Protein Covalent Bonds in Mammalian Peroxidases
- ↑ Winter, JM; Moore, BS (xullo de 2009). "Exploring the chemistry and biology of vanadium-dependent haloperoxidases". J. Biol. Chem. 284 (28): 18577–81. PMC 2707250. PMID 19363038. doi:10.1074/jbc.R109.001602.
