Hipusina | |
---|---|
Ácido (2S)-2-amino-6-[[(2R)-4-amino-2-hidroxibutil]amino]hexanoico | |
Outros nomes N6-(4-Amino-2-hidroxibutil)lisina | |
Identificadores | |
Número CAS | 34994-11-1 |
PubChem | 10922432 |
ChemSpider | 9097677 |
UNII | 3874VXF092 |
MeSH | Hypusine |
ChEBI | CHEBI:21858 |
Imaxes 3D Jmol | Image 1 |
| |
| |
Propiedades | |
Fórmula molecular | C10H23N3O3 |
Masa molar | 233,31 g mol−1 |
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa. |
A hipusina é un aminoácido pouco común atopado en todos os eucariotas e nalgunhas arqueas, pero non en bacterias. A única proteína coñecida que contén residuos de hipusina é o factor de inicación da tradución eucariota 5A (eIF-5A) e unha proteína similar atopada en arqueas.[1] En humanos describíronse dúas isoformas do eIF-5A: eIF5A-1 e eIF5A-2. Están codificados por dous xenes distintos chamados EIF5A e EIF5A2. A proteína está implicada na biosíntese de proteínas e promove a formación do primeiro enlace peptídico. A rexión que rodea o residuo de hipusina está moi conservda e é esencial para a función do eIF5A.[2] Así, a hipusina e o eIF-5A parecen ser vitais para a viabilidade e proliferación das células eucariotas.
A hipusina fórmase no eIF-5A por modificación postraducional dun dos residuos lisilo. Están implicadas dúas reaccións e dous encimas, que son:
Atopouse un exceso de hipusina na urina de nenos e pacientes de hiperlisinemia familiar.
A hipusina foi illada primeiramente do cerebro bovino polos científicos xaponeses Shiba et al. en 1971.[3] O nome hipusina indica que a molécula consta de restos de hidroxiputrescina e lisina.