A proteína activadora por catabolito, abreviada como CAP (catabolite activator protein), tamén chamada proteína receptora de AMPc ou CRP[1] (do inglés cAMP receptor protein) é unha proteína dímera, que ao unirse á AMPc actívase e estimula a transcrición dos xenes do operón da lactosa da bacteria Escherichia coli. O complexo CAP-AMPc é necesario para a unión da ARN polimerase ao promotor dos xenes do operón lac.
A CAP é un activador transcricional con forma de homodímero en solución. Cada subunidade consta dun dominio de unión a ligando na rexión N-terminal (ou CAPN, residuos 1-138), que tamén é responsable da dimerización da proteína, e un dominio de unión ao ADN na rexión C-terminal (ou DBD, residuos 139-209).[2][3] Dúas moléculas de AMP cíclico (AMPc) funcionan como efectores alostéricos ao unirse aos dímeros da CAP con cooperatividade negativa, incrementando a afinidade da proteína polo ADN. Os niveis de AMPc citosólico increméntanse cando a cantidade de glicosa dentro da célula é baixa, pero a lactosa está facilmente dispoñible.
A CAP ten unha estrutura característica de hélice-xiro-hélice que lle permite unirse aos sucos maiores do ADN. As dúas hélices refórzanse mutuamente, provocando un xiro de 43° na estrutura, o que orixina un xiro xeral de 94° no ADN unido á CAP.[4]
Isto abre a molécula de ADN, permitindo que a ARN polimerase se una e transcriba os xenes envolvidos no catabolismo da lactosa.[2][3] Así, a CAP potencia a expresión do operón lac cando está presente a lactosa e non hai glicosa, pero non se hai glicosa dispoñible. Isto indica a maior facilidade que ten a célula para metabolizar a glicosa en comparación coa lactosa. A célula "prefire" glicosa sempre que a haxa, e, si está dispoñible, o operón lac no está activado (e non importa se ademais hai tamén lactosa ou non). Se a célula non ten máis remedio porque non hai glicosa, utiliza a lactosa se está presente. Este é un xeito eficaz de integrar dous sinais diferentes.