טרנסגלוטמינאז, המכונה "דבק בשר", משמש בתעשיית המזון לחיבור של נתחי בשר לקבלת מרקם אחיד. זהו שם שניתן למשפחת אנזימים המזרזים היווצרות של קשרים איזופפטידיים בין קבוצת אמינים חופשיים (למשל, חלבון או פפטיד ליזין) לבין קבוצת אציל, בסוף שייר של חלבון או של פפטיד גלוטמין; בתגובה המייצרת גם מולקולת אמוניה.
אנזים זה מסווג בתור EC[1].
טרנסגלוטמינאז תועד לראשונה בשנת 1959[2]. פעילותו הביו-כימית המדויקת התגלתה במנגנון קרישת הדם, בחלבון פקטור XIII, ב-1968[3].
טרנסגלוטמינאז מייצר פולימרים של חלבונים בעלי קשרים רבים במיוחד ובלתי מסיסים. חשיבותם של פולימרים ביולוגיים אלה לאורגניזמים לא תסולא בפז, שכן הם מאפשרים לייצר חסמים ומבנים יציבים, כגון קרישי דם (פקטור XIII בקרישת דם), עור ושיער.
התגובה לאנזים נחשבת לבלתי הפיכה, ולכן כל שימוש רפואי בו חייב להיעשות תוך שימוש במנגנוני בקרה מקיפים[4].
טרנסגלוטמינאז מופק בתהליך של התססת בקטריות מסוג Streptomyces mobaraensis בכמויות מסחריות, או מדם בעלי חיים[5]. בתעשיית המזון המסחרית נעשה בו שימוש כדי לחבר חלבונים ולמעשה ניתן להשתמש בו כ"דבק", כדי לשפר מרקמים של מיני מזון עשירים בחלבון, כמו סורימי (תחליף בשר סרטן) או נקניקים[6]. האנזים משמש גם בתהליכים נוספים, כמו ייצור בשר מעובד וקציצות דגים.
טרנסגלוטמינאז הוא רכיב נפוץ גם במטבח המולקולרי, שם משתמשים בו בעיקר כדי לשלב מרקמים חדשים עם טעמים קיימים. הסטון בלומנטל, שף בריטי מפורסם וממובילי הגסטרונומיה המולקולרית בעולם, הוא הראשון שהכניס את הטרנסגלוטמינאז למטבח המודרני; ווילי דופרסן, שף אמריקאי שעוסק גם הוא בגסטרונומיה מולקולרית, המציא בעזרתו "פסטה" שעשויה כמעט לגמרי מבשר חסילונים.