Radixin

Radixin
Azonosítók
JelRDX
Entrez5962
OMIM179410
RefSeqNM_002906
UniProtP35241
PDB1GC6
Egyéb adatok
Lokusz11. krom. q22.3

A radixin az RDX gén által kódolt fehérje.[1][2][3]

A radixin 82 kDa-os sejtvázfehérje, mely fontos lehet az aktin sejtmembránhoz kapcsolásában. Erősen hasonlít szekvenciája az ezrinre és a moezinre. Fluoreszcencia-in situ-hibridizációval lokalizálták a 11q22.3 sávhoz. Egy rövidebb pszeudogén (RDXP2) található az Xp21.3 sávon. Egy intronmentes pszeudogén (RDXP1) a 11p karon található Southern blot- és PCR-elemzések alapján.[3]

Felfedezése

[szerkesztés]

A radixint 1989 júniusában fedezték fel Tsukida et al.[4]

Funkció

[szerkesztés]

Adhézió

[szerkesztés]

A radixin feladata a sejt-sejt adhézió.[4] Az aktin durva végén található, innen a neve (radix latinul gyökér).[4] Nem található meg sejt-szubsztrát adhéziós kapcsolatokban.[4]

Immunfluoreszcencia-mikroszkópián alapuló vizsgálatok kimutatták a radixin jelenlétét szekréciós ameloblasztok közt.[5]

Klinikai jelentőség

[szerkesztés]

Vírusok

[szerkesztés]

A koronavírusok az ezrin és a radixin FERM doménjeihez [FY]×[FILV] SLiM révén kötnek.[6]

Kölcsönhatások

[szerkesztés]

A radixin a GNA13-mal kölcsönhat.[7]

Jegyzetek

[szerkesztés]
  1. ↑ Wilgenbus KK, Milatovich A, Francke U, Furthmayr H (1993. június 1.). „Molecular cloning, cDNA sequence, and chromosomal assignment of the human radixin gene and two dispersed pseudogenes”. Genomics 16 (1), 199–206. o. DOI:10.1006/geno.1993.1159. PMID 8486357. 
  2. ↑ Khan SY, Ahmed ZM, Shabbir MI, Kitajiri S, Kalsoom S, Tasneem S, Shayiq S, Ramesh A, Srisailpathy S, Khan SN, Smith RJ, Riazuddin S, Friedman TB, Riazuddin S (2007. április 1.). „Mutations of the RDX gene cause nonsyndromic hearing loss at the DFNB24 locus”. Hum Mutat 28 (5), 417–23. o. DOI:10.1002/humu.20469. PMID 17226784. 
  3. ↑ a b Entrez Gene: RDX radixin
  4. ↑ a b c d Tsukita S, Hieda Y, Tsukita S (1989. június 1.). „A new 82-kD barbed end-capping protein (radixin) localized in the cell-to-cell adherens junction: purification and characterization”. J Cell Biol 108 (6), 2369–2382. o. DOI:10.1083/jcb.108.6.2369. PMID 2500445. PMC 2115614. (Hozzáférés: 2023. december 31.) 
  5. ↑ Nishikawa S, Tsukita S, Tsukita S, Sasa S (1990. október). „Localization of Adherens Junction Proteins along the Possible Sliding Interface between Secretory Ameloblasts of The Rat Incisor”. Cell Struct Funct, 245–249. o. DOI:10.1247/csf.15.245. PMID 2128208. (Hozzáférés: 2023. december 31.) 
  6. ↑ Kruse T, Benz C, Garvanska DH, Lindqvist R, Mihalic F, Coscia F, Inturi R, Sayadi A, Simonetti L, Nilsson E, Ali M, Kliche J, Moliner Morro A, Mund A, Andersson E, McInerney G, Mann M, Jemth P, Davey NE, Överby AK, Nilsson J, Ivarsson Y (2021. november 19.). „Large scale discovery of coronavirus-host factor protein interaction motifs reveals SARS-CoV-2 specific mechanisms and vulnerabilities”. Nat Commun 12, 6761. o, Kiadó: Springer Nature. DOI:10.1038/s41467-021-26498-z. (Hozzáférés: 2024. március 6.) 
  7. ↑ Vaiskunaite R, Adarichev V, Furthmayr H, Kozasa T, Gudkov A, Voyno-Yasenetskaya TA (2000. augusztus 1.). „Conformational activation of radixin by G13 protein alpha subunit”. J. Biol. Chem. 275 (34), 26206–12. o. DOI:10.1074/jbc.M001863200. PMID 10816569. 

Fordítás

[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a Radixin című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

Források

[szerkesztés]
  • Hoeflich KP, Ikura M (2005). „Radixin: cytoskeletal adopter and signaling protein”. Int. J. Biochem. Cell Biol. 36 (11), 2131–6. o. DOI:10.1016/j.biocel.2003.11.018. PMID 15313460. 
  • Matarrese P, Malorni W (2006). „Human immunodeficiency virus (HIV)-1 proteins and cytoskeleton: partners in viral life and host cell death”. Cell Death Differ. 12 (Suppl 1), 932–41. o. DOI:10.1038/sj.cdd.4401582. PMID 15818415. 
  • Sato N, Funayama N, Nagafuchi A, Yonemura S, Tsukita S, Tsukita S (1992). „A gene family consisting of ezrin, radixin and moesin. Its specific localization at actin filament/plasma membrane association sites”. J. Cell Sci. 103 (1), 131–43. o. DOI:10.1242/jcs.103.1.131. PMID 1429901. 
  • Hirao M, Sato N, Kondo T, Yonemura S, Monden M, Sasaki T, Takai Y, Tsukita S, Tsukita S (1996). „Regulation mechanism of ERM (ezrin/radixin/moesin) protein/plasma membrane association: possible involvement of phosphatidylinositol turnover and Rho-dependent signaling pathway”. J. Cell Biol. 135 (1), 37–51. o. DOI:10.1083/jcb.135.1.37. PMID 8858161. PMC 2121020. 
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). „Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery”. Genome Res. 6 (9), 791–806. o. DOI:10.1101/gr.6.9.791. PMID 8889548. 
  • Stemmer-Rachamimov AO, Gonzalez-Agosti C, Xu L, Burwick JA, Beauchamp R, Pinney D, Louis DN, Ramesh V (1997). „Expression of NF2-encoded merlin and related ERM family proteins in the human central nervous system”. J. Neuropathol. Exp. Neurol. 56 (6), 735–42. o. DOI:10.1097/00005072-199756060-00011. PMID 9184664. 
  • Takahashi K, Sasaki T, Mammoto A, Takaishi K, Kameyama T, Tsukita S, Takai Y (1997). „Direct interaction of the Rho GDP dissociation inhibitor with ezrin/radixin/moesin initiates the activation of the Rho small G protein”. J. Biol. Chem. 272 (37), 23371–5. o. DOI:10.1074/jbc.272.37.23371. PMID 9287351. 
  • Kondo T, Takeuchi K, Doi Y, Yonemura S, Nagata S, Tsukita S (1997). „ERM (Ezrin/Radixin/Moesin)-based Molecular Mechanism of Microvillar Breakdown at an Early Stage of Apoptosis”. J. Cell Biol. 139 (3), 749–58. o. DOI:10.1083/jcb.139.3.749. PMID 9348291. PMC 2141718. 
  • Murthy A, Gonzalez-Agosti C, Cordero E, Pinney D, Candia C, Solomon F, Gusella J, Ramesh V (1998). „NHE-RF, a regulatory cofactor for Na(+)-H+ exchange, is a common interactor for merlin and ERM (MERM) proteins”. J. Biol. Chem. 273 (3), 1273–6. o. DOI:10.1074/jbc.273.3.1273. PMID 9430655. 
  • Matsui T, Maeda M, Doi Y, Yonemura S, Amano M, Kaibuchi K, Tsukita S, Tsukita S (1998). „Rho-Kinase Phosphorylates COOH-terminal Threonines of Ezrin/Radixin/Moesin (ERM) Proteins and Regulates Their Head-to-Tail Association”. J. Cell Biol. 140 (3), 647–57. o. DOI:10.1083/jcb.140.3.647. PMID 9456324. PMC 2140160. 
  • Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (1998). „Ezrin/Radixin/Moesin (ERM) Proteins Bind to a Positively Charged Amino Acid Cluster in the Juxta-Membrane Cytoplasmic Domain of CD44, CD43, and ICAM-2”. J. Cell Biol. 140 (4), 885–95. o. DOI:10.1083/jcb.140.4.885. PMID 9472040. PMC 2141743. 
  • Bhartur SG, Goldenring JR (1998). „Mapping of ezrin dimerization using yeast two-hybrid screening”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 243 (3), 874–7. o. DOI:10.1006/bbrc.1998.8196. PMID 9501018. 
  • Takahashi K, Sasaki T, Mammoto A, Hotta I, Takaishi K, Imamura H, Nakano K, Kodama A, Takai Y (1998). „Interaction of radixin with Rho small G protein GDP/GTP exchange protein Dbl”. Oncogene 16 (25), 3279–84. o. DOI:10.1038/sj.onc.1201874. PMID 9681826. 
  • Lamb RF, Roy C, Diefenbach TJ, Vinters HV, Johnson MW, Jay DG, Hall A (2000). „The TSC1 tumour suppressor hamartin regulates cell adhesion through ERM proteins and the GTPase Rho”. Nat. Cell Biol. 2 (5), 281–7. o. DOI:10.1038/35010550. PMID 10806479. 
  • Vaiskunaite R, Adarichev V, Furthmayr H, Kozasa T, Gudkov A, Voyno-Yasenetskaya TA (2000). „Conformational activation of radixin by G13 protein alpha subunit”. J. Biol. Chem. 275 (34), 26206–12. o. DOI:10.1074/jbc.M001863200. PMID 10816569. 
  • Hamada K, Shimizu T, Matsui T, Tsukita S, Tsukita S, Hakoshima T (2001). „Crystallographic characterization of the radixin FERM domain bound to the cytoplasmic tail of the adhesion protein ICAM-2”. Acta Crystallogr. D 57 (Pt 6), 891–2. o. DOI:10.1107/S0907444901005716. PMID 11375520. 
  • Kikuchi S, Hata M, Fukumoto K, Yamane Y, Matsui T, Tamura A, Yonemura S, Yamagishi H, Keppler D, Tsukita S, Tsukita S (2002). „Radixin deficiency causes conjugated hyperbilirubinemia with loss of Mrp2 from bile canalicular membranes”. Nat. Genet. 31 (3), 320–5. o. DOI:10.1038/ng905. PMID 12068294. 
  • Dickson TC, Mintz CD, Benson DL, Salton SR (2002). „Functional binding interaction identified between the axonal CAM L1 and members of the ERM family”. J. Cell Biol. 157 (7), 1105–12. o. DOI:10.1083/jcb.200111076. PMID 12070130. PMC 2173555. 
  • Haddad LA, Smith N, Bowser M, Niida Y, Murthy V, Gonzalez-Agosti C, Ramesh V (2003). „The TSC1 tumor suppressor hamartin interacts with neurofilament-L and possibly functions as a novel integrator of the neuronal cytoskeleton”. J. Biol. Chem. 277 (46), 44180–6. o. DOI:10.1074/jbc.M207211200. PMID 12226091.