Carbossipeptidasi A
| Carbossipeptidasi A | |
|---|---|
 Struttura della carbossipeptidasi A | |
| Numero EC | 3.4.17.1 |
| Classe | Idrolasi |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
La carbossipeptidasi A è un enzima che taglia l'ultimo amminoacido della catena peptidica in modo molto specifico[1]. Essa utilizza una catalisi favorita da uno ione metallico, presentando sul sito attivo uno ione Zn2+[2], una molecola di acqua e il residuo glutammato[1].
L'acqua viene polarizzata dallo zinco e con l'intervento del glutammato viene deprotonata in -OH. Il gruppo ossidrilico attacca il substrato lasciando un intermedio con una carica negativa che verrà stabilizzata da un altro amminoacido presente nel sito attivo: l'arginina. A questo punto interviene il glutammato che attacca il protone scindendo il legame. Questo enzima presenta una forte specificità per l'ultimo amminoacido della catena perché l'arginina che presenta una carica positiva è attratta dal gruppo carbossilico con una carica negativa (COO-). Queste interazioni idrostatiche comportano un ripiegamento della catena peptidica che attraggono proprio il legame da scindere sul sito attivo dell'enzima[2].
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ a b Carbossipeptidasi - Enciclopedia, su Treccani. URL consultato il 3 luglio 2024.
- ^ a b David W. Christianson e William N. Lipscomb, Carboxypeptidase A, in Accounts of Chemical Research, vol. 22, n. 2, 1º febbraio 1989, pp. 62–69, DOI:10.1021/ar00158a003. URL consultato il 3 luglio 2024.
