La Κ-caseina è una proteina del latte dei mammiferi coinvolta in diversi importanti processi fisiologici. La chimosina (presente nel caglio) scinde la K-caseina in un peptide insolubile e in un glicomacropeptide idrosolubile (GMP). Il GMP è responsabile di una maggiore efficienza della digestione, della prevenzione dell'ipersensibilità neonatale alle proteine ingerite e dell'inibizione dei patogeni gastrici.[1] Il gene umano per la κ-caseina è CSN3.
Le caseine sono una famiglia di fosfoproteine (αS1, αS2, β, κ) che rappresentano quasi l'80% delle proteine del latte bovino[2] e che formano aggregati solubili noti come "micelle di caseina" in cui le molecole di κ-caseina stabilizzano la struttura. Esistono diversi modelli che spiegano la conformazione spaziale della caseina nelle micelle.[3] Uno di questi propone che il nucleo micellare sia formato da diverse sottomicelle, la periferia costituita da microvillosità di κ-caseina. Un altro modello suggerisce che il nucleo sia formato da fibrille interconnesse di caseina.
Infine, il modello più recente propone un doppio legame tra le caseine affinché avvenga la gelificazione. Tutti e tre i modelli considerano le micelle come particelle colloidali formate da aggregati di caseina avvolti in molecole solubili di κ-caseina. Le proteasi coagulanti del latte agiscono sulla porzione solubile, la κ-caseina, dando origine a uno stato micellare instabile che determina la formazione di coaguli.