Il recettore del fattore di necrosi tumorale 25 è una proteina recettoriale che, nell'essere umano, è codificata dal gene TNFRSF25 e fa parte della superfamiglia dei recettori del fattore di necrosi tumorale[1][2][3].
È espresso in particolar modo nei linfociti T attivati e già venuti a contatto con l'antigene, oltre che nei linfociti T regolatori FoxP3+. Il recettore è stato dimostrato interagire con TRADD, stimolando l'attività di NF-κB e, tramite FADD, delle caspasi, regolando la morte cellulare programmata[4]. È attivato dal ligando TL1A ed esiste in numerose isoforme, alcune delle quali vengono secrete. In assenza di altre molecole stimolatrici, TNFRSF25 genera una proliferazione intensa e estremamente specifica di linfociti T regolatori FoxP3+, che in cinque giorni possono passare, in termini di frequenza relativa a tutti i linfociti CD4, dall'8-10% al 35-40% del totale[5].
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Gli agonisti del TNFRSF25 possono essere utilizzati per ridurre, in modelli sperimentali, l'infiammazione in caso di asma, cheratite e trapianti allogenici di organi solidi[5][6][7]. Inoltre, dal momento che l'attivazione del recettore dipende dal contatto con l'antigene, la co-stimolazione di TNFRSF25 con un autoantigeno e un antigene vaccinico può portate rispettivamente all'esacerbazione di una malattia autoimmune o a un incremento dell'immunità secondaria a vaccinazione[8]. Negli esseri umani la stimolazione di tale recettore potrebbe portare a effetti simili, mediante legame con molecole quali CTLA-4 e PD-1[3].
- ^ Bodmer JL, Burns K, Schneider P, Hofmann K, Steiner V, Thome M, Bornand T, Hahne M, Schroter M, Becker K, Wilson A, French LE, Browning JL, MacDonald HR, Tschopp J, TRAMP, a novel apoptosis-mediating receptor with sequence homology to tumor necrosis factor receptor 1 and Fas(Apo-1/CD95), in Immunity, vol. 6, n. 1, marzo 1997, pp. 79–88, DOI:10.1016/S1074-7613(00)80244-7, PMID 9052839.
- ^ Kitson J, Raven T, Jiang YP, Goeddel DV, Giles KM, Pun KT, Grinham CJ, Brown R, Farrow SN, A death-domain-containing receptor that mediates apoptosis, in Nature, vol. 384, n. 6607, dicembre 1996, pp. 372–5, DOI:10.1038/384372a0, PMID 8934525.
- ^ a b Entrez Gene: TNFRSF25 tumor necrosis factor receptor superfamily, member 25, su ncbi.nlm.nih.gov.
- ^ J Kitson, Raven T, Jiang Y P, Goeddel D V, Giles K M, Pun K T, Grinham C J, Brown R, Farrow S N, A death-domain-containing receptor that mediates apoptosis, in Nature, vol. 384, n. 6607, ENGLAND, novembre 1996, pp. 372–5, DOI:10.1038/384372a0, ISSN 0028-0836 (WC · ACNP), PMID 8934525.
- ^ a b Schreiber, Taylor H.; Wolf, Dietlinde; Tsai, Matthew; et al., Therapeutic Treg expansion in mice by TNFRSF25 prevents allergic lung inflammation, in The Journal of Clinical Investigation, vol. 120, n. 10, ottobre 2010, pp. 3629–40, DOI:10.1172/JCI42933, PMID 20890040.
- ^ Reddy, P.B.; Schreiber, Taylor H.; et al., TNFRSF25 Agonistic Antibody and Galectin-9 Combination Therapy Controls Herpes Simplex Virus-Induced Immunoinflammatory Lesions., in The Journal of Virology, vol. 86, n. 19, ottobre 2012, pp. 10606–20, PMID 22811539. URL consultato il 10 gennaio 2013 (archiviato dall'url originale il 3 febbraio 2019).
- ^ Wolf, Dietlinde; Schreiber, Taylor H.; et al., Tregs Expanded In Vivo by TNFRSF25 Agonists Promote Cardiac Allograft Survival., in Transplantation, 2012, PMID 22902792.
- ^ Schreiber, Taylor H.; Wolf, Dietlinde; et al., T Cell Costimulation by TNFR Superfamily (TNFRSF)4 and TNFRSF25 in the Context of Vaccination., in The Journal of Immunology, 2010, PMID 22956587.
- Metheny-Barlow LJ, Li LY, Vascular endothelial growth inhibitor (VEGI), an endogenous negative regulator of angiogenesis., in Seminars in ophthalmology, vol. 21, n. 1, 2006, pp. 49–58, DOI:10.1080/08820530500511446, PMID 16517446.
- Chinnaiyan AM, O'Rourke K, Yu GL, et al., Signal transduction by DR3, a death domain-containing receptor related to TNFR-1 and CD95., in Science, vol. 274, n. 5289, 1996, pp. 990–2, DOI:10.1126/science.274.5289.990, PMID 8875942.
- Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB, Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery., in Genome Res., vol. 6, n. 9, 1997, pp. 791–806, DOI:10.1101/gr.6.9.791, PMID 8889548.
- Marsters SA, Sheridan JP, Donahue CJ, et al., Apo-3, a new member of the tumor necrosis factor receptor family, contains a death domain and activates apoptosis and NF-kappa B., in Curr. Biol., vol. 6, n. 12, 1997, pp. 1669–76, DOI:10.1016/S0960-9822(02)70791-4, PMID 8994832.
- Screaton GR, Xu XN, Olsen AL, et al., LARD: a new lymphoid-specific death domain containing receptor regulated by alternative pre-mRNA splicing., in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 94, n. 9, 1997, pp. 4615–9, DOI:10.1073/pnas.94.9.4615, PMC 20772, PMID 9114039.
- Warzocha K, Ribeiro P, Charlot C, et al., A new death receptor 3 isoform: expression in human lymphoid cell lines and non-Hodgkin's lymphomas., in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 242, n. 2, 1998, pp. 376–9, DOI:10.1006/bbrc.1997.7948, PMID 9446802.
- Grenet J, Valentine V, Kitson J, et al., Duplication of the DR3 gene on human chromosome 1p36 and its deletion in human neuroblastoma., in Genomics, vol. 49, n. 3, 1998, pp. 385–93, DOI:10.1006/geno.1998.5300, PMID 9615223.
- Jiang Y, Woronicz JD, Liu W, Goeddel DV, Prevention of constitutive TNF receptor 1 signaling by silencer of death domains., in Science, vol. 283, n. 5401, 1999, pp. 543–6, DOI:10.1126/science.283.5401.543, PMID 9915703.
- Kaptein A, Jansen M, Dilaver G, et al., Studies on the interaction between TWEAK and the death receptor WSL-1/TRAMP (DR3)., in FEBS Lett., vol. 485, n. 2-3, 2000, pp. 135–41, DOI:10.1016/S0014-5793(00)02219-5, PMID 11094155.
- Frankel SK, Van Linden AA, Riches DW, Heterogeneity in the phosphorylation of human death receptors by p42(mapk/erk2)., in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 288, n. 2, 2001, pp. 313–20, DOI:10.1006/bbrc.2001.5761, PMID 11606045.
- Migone TS, Zhang J, Luo X, et al., TL1A is a TNF-like ligand for DR3 and TR6/DcR3 and functions as a T cell costimulator., in Immunity, vol. 16, n. 3, 2002, pp. 479–92, DOI:10.1016/S1074-7613(02)00283-2, PMID 11911831.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al., Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences., in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, n. 26, 2003, pp. 16899–903, DOI:10.1073/pnas.242603899, PMC 139241, PMID 12477932.
- Al-Lamki RS, Wang J, Thiru S, et al., Expression of silencer of death domains and death-receptor-3 in normal human kidney and in rejecting renal transplants., in Am. J. Pathol., vol. 163, n. 2, 2003, pp. 401–11, DOI:10.1016/S0002-9440(10)63670-X, PMC 1868232, PMID 12875962.
- Wen L, Zhuang L, Luo X, Wei P, TL1A-induced NF-kappaB activation and c-IAP2 production prevent DR3-mediated apoptosis in TF-1 cells., in J. Biol. Chem., vol. 278, n. 40, 2003, pp. 39251–8, DOI:10.1074/jbc.M305833200, PMID 12882979.
- Clark HF, Gurney AL, Abaya E, et al., The secreted protein discovery initiative (SPDI), a large-scale effort to identify novel human secreted and transmembrane proteins: a bioinformatics assessment., in Genome Res., vol. 13, n. 10, 2003, pp. 2265–70, DOI:10.1101/gr.1293003, PMC 403697, PMID 12975309.
- Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T, et al., Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs., in Nat. Genet., vol. 36, n. 1, 2004, pp. 40–5, DOI:10.1038/ng1285, PMID 14702039.
- Hillman RT, Green RE, Brenner SE, An unappreciated role for RNA surveillance., in Genome Biol., vol. 5, n. 2, 2005, pp. R8, DOI:10.1186/gb-2004-5-2-r8, PMC 395752, PMID 14759258.
- Osawa K, Takami N, Shiozawa K, et al., Death receptor 3 (DR3) gene duplication in a chromosome region 1p36.3: gene duplication is more prevalent in rheumatoid arthritis., in Genes Immun., vol. 5, n. 6, 2005, pp. 439–43, DOI:10.1038/sj.gene.6364097, PMID 15241467.