4-ヒドロキシ-2-オキソグルタル酸アルドラーゼ
| 4-ヒドロキシ-2-オキソグルタル酸アルドラーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.1.3.16 | ||||||||
| CAS登録番号 | 9030-81-3 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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4-ヒドロキシ-2-オキソグルタル酸アルドラーゼ(4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase、EC 4.1.3.16)、以下の化学反応を触媒する酵素である。
- 4-ヒドロキシ-2-オキソグルタル酸ピルビン酸 + グリオキシル酸
従って、この酵素の基質は4-ヒドロキシ-2-オキソグルタル酸のみ、生成物はピルビン酸とグリオキシル酸の2つである。
この酵素はリアーゼ、特に炭素-炭素結合を切断するオキソ酸リアーゼに分類される。系統名は、4-ヒドロキシ-2-オキソグルタル酸 グリオキシル酸リアーゼ (ピルビン酸形成)(4-hydroxy-4-methyl-2-oxoglutarate glyoxylate-lyase (pyruvate-forming))である。他に、2-oxo-4-hydroxyglutarate aldolase、hydroxyketoglutaric aldolase、4-hydroxy-2-ketoglutaric aldolase、2-keto-4-hydroxyglutaric aldolase、4-hydroxy-2-ketoglutarate aldolase、2-keto-4-hydroxyglutarate aldolase、2-oxo-4-hydroxyglutaric aldolase、DL-4-hydroxy-2-ketoglutarate aldolase、hydroxyketoglutarate aldolase、2-keto-4-hydroxybutyrate aldolase、4-hydroxy-2-oxoglutarate glyoxylate-lyase等とも呼ばれる。この酵素は、アルギニン及びプロリンの代謝、グリオキシル酸及びジカルボン酸の代謝に関与している。
構造
[編集]2007年末時点で、この酵素の2つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1WAUと2C0Aである。
出典
[編集]- KURATOMI K, FUKUNAGA K (1963). “THE METABOLISM OF GAMMA-HYDROXYGLUTAMATE IN RAT LIVER. I. ENZYMIC SYNTHESIS OF GAMMA-HYDROXY-ALPHA-KETOGLUTARATE FROM PYRUVATE AND GLYOXYLATE”. Biochim. Biophys. Acta. 78 (4): 617–28. doi:10.1016/0006-3002(63)91027-8. PMID 14089442.
- Lane RS, Shapley A, Dekker EE (1971). “2-keto-4-hydroxybutyrate aldolase. Identification as 2-keto-4-hydroxyglutarate aldolase, catalytic properties, and role in the mammalian metabolism of L-homoserine”. Biochemistry. 10 (8): 1353–64. doi:10.1021/bi00784a013. PMID 5580656.
- Nishihara H, Dekker EE (1972). “Purification, substrate specificity and binding, -decarboxylase activity, and other properties of Escherichia coli 2-keto-4-hydroxyglutarate aldolase”. J. Biol. Chem. 247 (16): 5079–87. PMID 4560498.
- Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd ed., vol. 7, Academic Press, New York, 1972, p. 281-302.