Откритието на завојница-свиок-завојница мотивот било на основа на сличностите помеѓу неколку гени кои кодираат регулаторни белковини на транскрипција, од бактериофагот ламбда и Escherichia coli: Cro, CAP (Catabolite activator protein) и λ репресорот. За нив било утврдено дека поседуваат заедничка низа од 20-25 аминокиселини, која учествува во препознавањето на ДНК.[2][3][4][5]
Мотивот завојница-свиок-завојница е ДНК-врзувачки мотив. Препознавањето и врзувањето на ДНК од страна на завојница-свиок-завојница белковините се врши со помош на двете α-завојници, од кои едниот го зафаќа N-терминалниот крај на мотивот, а другиот го зафаќа C-терминалниот крај. Во повеќето случаи, како што е кај Cro репресорот, втората завојница најмногу придонесува за препознавањето на ДНК, па оттука често се нарекува „препознавачка завојница“. Тој се врзува за големиот жлеб на ДНК преку серија на водородни врски и разни ван дер Валсови интеракции со изложените азотни бази. Другата α-завојница ја стабилизира интеракцијата со ДНК, но не игра некоја особена улога во нејзиното препознавање.[2] Препознавачката завојница и нејзината претходна завојница секогаш ја имаат истата взаемна ориентација.[6]
Класификација на завојница-свиок-завојница мотивите
Направени се неколку обиди за да се класифицираат завојница-свиок-завојница мотивите врз основа на нивната структура и просторното уредување на нивните завојници.[6][7][8] Некои од главните типови се опишани подолу.
Двозавојниот завојница-свиок-завојница мотив е наједноставниот завојница-свиок-завојница мотив. Фрагмент од измазнет хомеодомен, кој ги опфаќа само двете завојници и свиокот е ултра-брз независно склопувачки белковински домен.[9]
Четиризавојниот завојница-свиок-завојница мотив има дополнителен C-конечна завојница, во споредба со тризавојни мотиви. Тука се вклучени LuxR-тип на ДНК-врзувачки HTH домен, кој се наоѓа во бактериските транскрипциони фактори, и завојница-свиок-завојница мотивот кој се наоѓа во TetR репресорите.[11] Се јавуваат и верзии со дополнителни завојници.[12]
Крилестиот завојница-свиок-завојница (wHTH, од анг. winged helix-turn-helix) мотив е изграден од 3-завоен сноп и 3 или 4-верижна бета-плоча (крило). Топологијата на завојниците и нишките во wHTH мотивите може да варира. Кај транскрипциониот фактор ETS, wHTH се склопува во завојница-свиок-завојница мотив на четири-верижна антипаралелна бета-плоча, со редослед α1-β1-β2-α2-α3-β3-β4, каде третата завојница служи за препознавање на ДНК.[13][14]
Други деривати на завојница-свиок-завојница мотивот ги вклучуваат ДНК-врзувачкиот домен во MarR, регулатор на резистентноста кон повеќе антибиотици, кој формира крилест завојница-свиок-завојница, со дополнителна C-конечна алфа-завојница.[8][15]
↑„Structure of the cro repressor from bacteriophage lambda and its interaction with DNA“. Nature. 290 (5809): 754–8. April 1981. doi:10.1038/290754a0. PMID6452580.
↑„Structure of catabolite gene activator protein at 2.9 A resolution suggests binding to left-handed B-DNA“. Nature. 290 (5809): 744–9. April 1981. doi:10.1038/290744a0. PMID6261152.
↑„The operator-binding domain of lambda repressor: structure and DNA recognition“. Nature. 298 (5873): 443–7. July 1982. doi:10.1038/298443a0. PMID7088190.
↑ 6,06,1„Structural classification of HTH DNA-binding domains and protein-DNA interaction modes“. Journal of Molecular Biology. 262 (2): 294–313. September 1996. doi:10.1006/jmbi.1996.0514. PMID8831795.
↑„Classification of multi-helical DNA-binding domains and application to predict the DBD structures of sigma factor, LysR, OmpR/PhoB, CENP-B, Rapl, and Xy1S/Ada/AraC“. FEBS Letters. 372 (2–3): 215–21. September 1995. doi:10.1016/0014-5793(95)00988-L. PMID7556672.
↑ 8,08,1„The many faces of the helix-turn-helix domain: transcription regulation and beyond“. FEMS Microbiology Reviews. 29 (2): 231–62. April 2005. doi:10.1016/j.femsre.2004.12.008. PMID15808743.
↑„Structure of the Tet repressor-tetracycline complex and regulation of antibiotic resistance“. Science. 264 (5157): 418–20. April 1994. doi:10.1126/science.8153629. PMID8153629.
↑„The ETS-domain transcription factor family“. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 29 (12): 1371–87. December 1997. doi:10.1016/S1357-2725(97)00086-1. PMID9570133.
↑„The crystal structure of MarR, a regulator of multiple antibiotic resistance, at 2.3 A resolution“. Nature Structural Biology. 8 (8): 710–4. August 2001. doi:10.1038/90429. PMID11473263.