ബൃഹദ് ജൈവതന്മാത്രകളുടെ സവിശേഷ ഘടനകളെക്കുറിച്ച് (സ്ടക്ചറൽ ബയോളജി) വിശദമായ ഗവേഷണം നടത്തിയ ഒരു ഇന്ത്യൻ ജൈവഭൌതിക ശാസ്ത്രജ്ഞൻ ആയിരുന്നു എം. വിജയൻ (16 ഒക്ടോബർ 1941 - 24 ഏപ്രിൽ 2022) [1], [2] . അദ്ദേഹത്തിന്റെ പ്രധാന ഗവേഷണ മേഖല പ്രോട്ടീൻ ഘടനകളാണ്. ലെക്റ്റിൻ എന്ന് പൊതുവായറിയപ്പെടുന്ന ഒരു പ്രത്യേക വിഭാഗം പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഘടന, അവക്ക് പ്രത്യേക കാർബോഹൈഡ്രേറ്റുകളുമായുള്ള ബന്ധം ഇത് അദ്ദേഹത്തിന്റെ മുഖ്യ ഗവേഷണ വിഷയങ്ങളിൽ ഒന്നായിരുന്നു. മൈകോബാക്ടീരിയൽ പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഘടന, നിർമാണം അവയുടെ പരസ്പര ഇടപെടലുകൾ,പ്രതിപ്രവർത്തനങ്ങൾ, അറ്റകുറ്റ പണികൾ (റികോംബീനേഷൻ അൻഡ് റിപെയർ), ഡിഎൻഎയുമായി ബന്ധിപ്പിക്കപ്പെടുന്ന വിധം ഇതായിരുന്നു മറ്റൊരു ഗവേഷണ മേഖല. പ്രോട്ടീനുകളിലെ ജലാംശം (ഹൈഡ്രേഷൻ), ത്രിമാന ഘടന,( സ്ട്രക്ചർ), അവയുടെ മൃദുവും പതമുള്ളതും( പ്ലാസ്റ്റിസിറ്റി) ആയ അവസ്ഥ, പ്രവർത്തന ശേഷി( ഫങ്ഷൻ) ഇതും അദ്ദേഹത്തിൻറെ ഗവേഷണവിഷയമായിരുന്നു. കൂടാതെ ചെറിയ രാസതന്മാത്രകളുടേയും വൻ ജൈവതന്മാത്രകളുടേയും കൂട്ടങ്ങൾ (സൂപ്പർമോളികുലാർ അസോസിയേഷൻ) രൂപപ്പെടുന്നതെങ്ങനെയെന്നും അവ രാസ പരിണാമത്തേയും ജീവോത്പത്തിയേയും കുറിച്ച് എന്തൊക്കെ സൂചനകൾ നൽകുന്നുവെന്നതും അദ്ദേഹം പഠനവിധേയമാക്കി[3] . ഇന്ത്യയിൽ ബയോളജിക്കൽ മാക്രോമോളികുലാർ ക്രിസ്റ്റലോഗ്രാഫി എന്ന മേഖലക്ക് നേതൃത്വം നല്കിയ ശാസ്ത്രജ്ഞരിൽ ഒരാളാണ് വിജയൻ.
തൃശ്ശൂരിനടുത്തുള്ള ചേർപിൽ മാമണ്ണമന സുബ്രഹ്മണ്യൻ നന്പൂതിരിയുടേയും ഉമാദേവിയുടേയും മകനായി 1941 ഒക്ടോബർ 16-ന് ജനിച്ചു. ചേർപിലെ സി.എൻ.എൻ. സ്കൂളിലായിരുന്നു എസ്. എസ്. എൽ.സി വരെ പഠിച്ചത്[6]. വിദ്യാർഥിയായി ഇരിക്കെത്തന്നെ ഇടതുപക്ഷ രാഷ്ട്രീയച്ചായ്വ് ഉണ്ടായിരുന്നു.
ഓക്സ്ഫോർഡ് സർവകലാശാലയിൽ പോസ്റ്റ്ഡോക്ടറൽ ഗവേഷണം പൂർത്തിയാക്കിയ അദ്ദേഹം 1971 ൽ ഇന്ത്യയിലേക്ക് മടങ്ങി. ഇന്ത്യൻ ഇൻസ്റ്റിറ്റ്യൂട്ട് ഓഫ് സയൻസിൽ (ഐഐഎസ്സി) മോളിക്യുലർ ബയോഫിസ്ക് യൂണിറ്റിൽ ചേർന്നു. പ്രൊഫസർ, മോളിക്യുലർ ബയോഫിസിക്സ് യൂണിറ്റ് ചെയർമാൻ, ബയോളജിക്കൽ സയൻസസ് ഡിവിഷൻ ചെയർമാൻ തുടങ്ങി വിവിധ തലങ്ങളിൽ സേവനമനുഷ്ഠിച്ചിട്ടുണ്ട്. 2000-2004 കാലഘട്ടത്തിൽ ഐ.ഐ.എസ്.സിയുടെ അസോസിയേറ്റ് ഡയറക്ടറായിരുന്നു. [2]ഇൻസ്റ്റിറ്റ്യൂട്ടിൽ ഡിബിടി ഡിസ്റ്റിംഗ്വിഷ്ഡ് ബയോടെക്നോളജിസ്റ്റായും തുടർന്ന് ഡി ഇ ഇ ഹോമി ഭാഭ പ്രൊഫസറായും ജോലി ചെയ്തു.
ക്രിസ്റ്റലോഗ്രാഫിയിലെ അടിസ്ഥാനകാര്യങ്ങളെക്കുറിച്ചുള്ള വിജയന്റെ കോഴ്സ് ഇന്ത്യൻ ഇൻസ്റ്റിറ്റ്യൂട്ട് ഓഫ് സയൻസിലെ വിദ്യാർത്ഥികൾക്കിടയിൽ വളരെ പ്രചാരത്തിലായിരുന്നു. ഈ മേഖലയിലെ ചരിത്രപരമായ സംഭവവികാസങ്ങളെ ആശയ-സൈദ്ധാന്തിക വശങ്ങളുമായി ഇണക്കി ചേർത്തുള്ള അദ്ദേഹത്തിന്റെ സമീപനം ആവേശമുണർത്തുന്നതായിരുന്നു.[8]
സസ്യജാലങ്ങളിൽ കാർബോഹൈഡ്രേറ്റുകളോടൊപ്പം സംയോജിപ്പിക്കപ്പെട്ട നിലയിൽ കാണപ്പെടുന്ന പ്രോട്ടീനുകളാണ് ലെക്റ്റിനുകൾ. ലെക്റ്റിനുകളുടെ അഞ്ച് ഘടനാപരമായ വിഭാഗങ്ങളിൽ നാലെണ്ണം വിജയന്റെ ഡോക്റ്ററൽ വിദ്യാർത്ഥികളും പോസ്റ്റ്ഡോക്റ്ററൽ സഹപ്രവർത്തകരും കൈകാര്യം ചെയ്തിട്ടുണ്ട്. നിലക്കടല, ചതുരപ്പയർ (ബേസിക്, അസിഡിക്), ചക്കപ്പഴം ( ജാക്കലിൻ, ആർട്ടോകാർപിൻ), വെളുത്തുള്ളി, വാഴ, പടവലം എന്നിവയിൽ നിന്നുള്ള ലെക്റ്റിനുകൾ അവർ വിശദമായി പഠിച്ചു. [9][10][11][12][13][14][15][16][17][18][19][20] അവരുടെ പഠനങ്ങൾ കാർബോഹൈഡ്രേറ്റ് സവിശേഷതയുടെ ഘടനാപരമായ അടിസ്ഥാനത്തെക്കുറിച്ചും ജൈവശാസ്ത്രപരമായ പ്രത്യാഘാതങ്ങളെക്കുറിച്ചും ഉൾക്കാഴ്ച നൽകുന്നു. [21][22][23][24][25][26][27][28][29][30][31] അദ്ദേഹത്തിന്റെ പഠനങ്ങൾ ജലാംശം, തന്മാത്രാ മൊബിലിറ്റി, പ്രോട്ടീൻ പ്രവർത്തനം എന്നിവ തമ്മിലുള്ള ബന്ധത്തെക്കുറിച്ച് ഉൾക്കാഴ്ച നൽകുന്നു.
സൂക്ഷ്മജീവ രോഗകാരികളുടെ ഘടനാപരമായ ജീവശാസ്ത്രത്തെക്കുറിച്ച് വിജയൻ ഒരു ദേശീയ പരിപാടി സംഘടിപ്പിച്ചു. ഈ വിഷയത്തിൽ അദ്ദേഹത്തിന്റെ ഗവേഷണങ്ങൾ മൈകോബാക്ടീരിയൽ, പ്രത്യേകിച്ച് ക്ഷയരോഗാണുക്കളിലെ പ്രോട്ടീനുകളുമായി ബന്ധപ്പെട്ടതാണ്. അദ്ദേഹത്തിന്റെ പഠനങ്ങളിൽ RecA, RuvA, uracil DNA glycosylase, single stranded DNA binding protein, ribosome recycling factor, peptidyl tRNA hydrolase, pantothenate kinase, DNA binding protein എന്നിവ ഉൾപ്പെട്ടിരുന്നു.[32][33][34][35][36][37][38][39][40][41] മൈകോബാക്ടീരിയയിലെ ഈ പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഘടനാപരമായ സവിശേഷതകൾ അദ്ദേഹം വിശദീകരിച്ചു, കൂടാതെ, ഔഷധവികസനം എന്ന ആത്യന്തിക ലക്ഷ്യത്തോടെ, രോഗംപടരുന്നതു തടയാനുള്ള തന്മാത്രകളുടെ (ഇൻഹിബിറ്റർ) ഘടന രൂപകൽപ്പന ചെയ്യാനുള്ള വഴികൾ അദ്ദേഹം തുറന്നു.
തന്മാത്രാ സമുച്ചയങ്ങളെ അടിസ്ഥാനമാക്കിയുള്ള ഒരു സമീപനം ഉപയോഗിച്ച് അമിനോ ആസിഡുകളും പെപ്റ്റൈഡുകളും ഉൾപ്പെടുന്ന തന്മാത്രകൾ പരസ്പരം തിരിച്ചറിയുന്നതും (റെകഗനീഷൻ) കൂട്ടംചേരുന്നതും( അഗ്രഗേഷൻ) ആയ രീതികളും വിജയന്റെ ഗവേഷണങ്ങൾ നിർണ്ണയിച്ചിട്ടുണ്ട്. രാസപരിണാമത്തിനും ജീവിതത്തിന്റെ ഉത്ഭവത്തിനും ഇത് കാരണമാകുന്നു. [42][43][44] അയണോഫോറുകളും അനുബന്ധ സംയുക്തങ്ങളും, [45] പ്രോട്ടീനുകളിലെ സൈഡ് ചെയിൻ കോൺഫിഗറേഷൻ [46], ലൈസോസൈമിലെ അധിക ബൈൻഡിംഗ് സൈറ്റുകൾ എന്നിവയുടെ ഘടനയും ഇടപെടലുകളും അദ്ദേഹത്തിന്റെ മറ്റ് സംഭാവനകളാണ്. [47]
260 ലധികം അവലോകനം ചെയ്യപ്പെട്ട ഗവേഷണ ലേഖനങ്ങൾ വിജയൻ പ്രസിദ്ധീകരിച്ചു, 38 ഗവേഷണ വിദ്യാർത്ഥികൾക്കും 20 പോസ്റ്റ്ഡോക്ടറൽ കൂട്ടാളികൾക്കും മാർഗനിർദേശം നൽകി. [2]
ഇന്റർനാഷണൽ യൂണിയൻ ഓഫ് ക്രിസ്റ്റലോഗ്രാഫി (ഐ.യു.സി.ആർ), ഇന്റർനാഷണൽ യൂണിയൻ ഓഫ് പ്യുർ & അപ്ലൈഡ് ബയോഫിസിക്സ് (ഐ.യു.പി.എ.ബി), ഇന്റർനാഷണൽ കൗൺസിൽ ഫോർ സയൻസ് (ഐ.സി.എസ്.യു), ഇന്റർ അക്കാദമി പാനൽ (ഐ.എ.പി), ഇന്റർ അക്കാദമി കൗൺസിൽ (ഐ.എ.സി) എന്നിവയിലെ അംഗമാണ് വിജയൻ. ഏഷ്യൻ ക്രിസ്റ്റലോഗ്രാഫിക് അസോസിയേഷന്റെ മുൻ പ്രസിഡന്റാണ്. [2]ഇന്ത്യാ ഗവൺമെന്റിന്റെ സയൻസ് ഡിപ്പാർട്ട്മെന്റുകളുടെയും ഏജൻസികളുടെയും രാജ്യത്തെ വിവിധ ശാസ്ത്രസ്ഥാപനങ്ങളുടെയും പ്രവർത്തനങ്ങളിൽ അദ്ദേഹം പങ്കാളിയായി. ഇന്ത്യൻ ക്രിസ്റ്റലോഗ്രാഫിൿ അസോസിയേഷൻ സ്ഥാപക പ്രസിഡന്റ് ആണ് [48] ഇന്ത്യൻ ബയോഫിസിക്കൽ സൊസൈറ്റി പ്രസിഡന്റ്, ഇന്ത്യൻ നാഷണൽ സയൻസ് അക്കാദമി (2007-2010) പ്രസിഡന്റ് എന്നീ നിലകളിൽ പ്രവർത്തിച്ചുവരുന്നു. [49]
ഇന്ത്യയിലെ മൂന്ന് സയൻസ് അക്കാദമികളുടെയും [2] അക്കാദമി ഓഫ് സയൻസസ് ഫോർ ഡവലപ്പിംഗ് വേൾഡിന്റെയും (TWAS) ഫെലോ ആണ് വിജയൻ. [50]. അദ്ദേഹത്തിനു ലഭിച്ച ബഹുമതികളിൽ ചിലവ. (സമ്മാനിച്ച സ്ഥാപനത്തിൻറെ വിവരം ബ്രാക്കറ്റിൽ)
↑Vijayan, Mamannamana (2020). A Life among Men, Women and Molecules: Memoirs of an Indian Scientist. New Delhi: Indian National Science Academy. ISBN978-81-939482-6-2.
↑Prabu, M.M.; Sankaranarayanan, R.; Puri, K.D.; Sharma, V.; Surolia, A.; Vijayan, M.; Suguna, K. (6 March 1998). "Carbohydrate specificity and quaternary association in basic winged bean lectin: X-ray analysis of the lectin at 2.5 A resolution". Journal of Molecular Biology. 276 (4): 787–96. doi:10.1006/jmbi.1997.1568. PMID9500920.
↑Kulkarni, K.A.; Srivastava, A.; Mitra, N.; Sharon, N.; Surolia, A.; Vijayan, M.; Suguna, K. (1 September 2004). "Effect of glycosylation on the structure of Erythrina corallodendron lectin". Proteins. 56 (4): 821–7. doi:10.1002/prot.20168. PMID15281133.
↑Singh, D.D.; Saikrishnan, K.; Kumar, P.; Surolia, A.; Sekar, K.; Vijayan, M. (October 2005). "Unusual sugar specificity of banana lectin from Musa paradisiaca and its probable evolutionary origin. Crystallographic and modelling studies". Glycobiology. 15 (10): 1025–32. doi:10.1093/glycob/cwi087. PMID15958419.
↑Sankaranarayanan, R.; Sekar, K.; Banerjee, R.; Sharma, V.; Surolia, A.; Vijayan, M. (July 1996). "A novel mode of carbohydrate recognition in jacalin, a Moraceae plant lectin with a beta-prism fold". Nature Structural Biology. 3 (7): 596–603. doi:10.1038/nsb0796-596. PMID8673603.
↑Arockia Jeyaprakash, A.; Jayashree, G.; Mahanta, S.K.; Swaminathan, C.P.; Sekar, K.; Surolia, A.; Vijayan, M. (18 March 2005). "Structural basis for the energetics of jacalin-sugar interactions: promiscuity versus specificity". Journal of Molecular Biology. 347 (1): 181–188. doi:10.1016/j.jmb.2005.01.015. PMID15733927.
↑Chandra, N.R.; Ramachandraiah, G.; Bachhawat, K.; Dam, T.K.; Surolia, A.; Vijayan, M. (22 January 1999). "Crystal structure of a dimeric mannose-specific agglutinin from garlic: Quaternary association and carbohydrate specificity". Journal of Molecular Biology. 285 (3): 1157–68. doi:10.1006/jmbi.1998.2353. PMID9887270.
↑Manoj, N.; Srinivas, V.R.; Surolia, A.; Vijayan, M.; Suguna, K. (6 October 2000). "Carbohydrate specificity and salt-bridge mediated conformational change in acidic winged bean agglutinin". Journal of Molecular Biology. 302 (5): 1129–37. doi:10.1006/jmbi.2000.4111. PMID11183779.
↑Jeyaprakash, A.A.; Srivastav, A.; Surolia, A.; Vijayan, M. (7 May 2004). "Structural basis for the carbohydrate specificities of artocarpin: Variation in the length of a loop as a strategy for generating ligand specificity". Journal of Molecular Biology. 338 (4): 757–770. doi:10.1016/j.jmb.2004.03.040. PMID15099743.
↑Banerjee, R.; Das, K.; Ravishankar, R.; Suguna, K.; Surolia, A.; Vijayan, M. (7 June 1996). "Conformation, protein-carbohydrate interactions and a novel subunit association in the refined structure of peanut lectin-lactose complex". Journal of Molecular Biology. 259 (2): 281–296. doi:10.1006/jmbi.1996.0319. PMID8656429.
↑Pratap, J.V.; Jeyaprakash, A.A.; Rani, P.G.; Sekar, K.; Surolia, A.; Vijayan, M. (22 March 2001). "Crystal structures of artocarpin, a Moraceae lectin with mannose specificity, and its complex with methyl-alpha-D-mannose: implications to the generation of carbohydrate specificity". Journal of Molecular Biology. 317 (2): 237–247. doi:10.1006/jmbi.2001.5432. PMID11902840.
↑Ramachandraiah, G.; Chandra, N.R.; Surolia, A.; Vijayan, M. (November 2003). "Computational analysis of multivalency in lectins: Structures of garlic lectin-oligosaccharide complexes and their aggregates". Glycobiology. 13 (11): 765–75. doi:10.1093/glycob/cwg095. PMID12851290.
↑Kulkarni, K.A.; Katiyar, S.; Surolia, A.; Vijayan, M.; Suguna, K. (15 August 2007). "Generation of blood group specificity: New insights from structural studies on the complexes of A- and B-reactive saccharides with basic winged bean agglutinin". Proteins. 68 (3): 762–769. doi:10.1002/prot.21428. PMID17510954.
↑Kundhavai Natchiar, S.; Suguna, K.; Surolia, A.; Vijayah, M. (2007). "Peanut agglutinin, a lectin with an unusual quaternary structure and interesting ligand binding properties". Crystallography Reviews (13): 1–26.
↑Sharma, A.; Sekar, K.; Vijayan, M. (December 2009). "Structure, dynamics, and interactions of jacalin. Insights from molecular dynamics simulations examined in conjunction with results of X-ray studies". Proteins. 77 (4): 760–77. doi:10.1002/prot.22486. PMID19544573.
↑Sankaranarayanan, R.; Biswal, B.K.; Vijayan, M. (15 August 2005). "A new relaxed state in horse methemoglobin characterized by crystallographic studies". Proteins. 60 (3): 547–51. doi:10.1002/prot.20510. PMID15887226.
↑Vijayalakshmi, L.; Krishna, R.; Sankaranarayanan, R.; Vijayan, M. (April 2008). "An asymmetric dimer of beta-lactoglobulin in a low humidity crystal form – structural changes that accompany partial dehydration and protein action". Proteins. 71 (1): 241–249. doi:10.1002/prot.21695. PMID17932936.
↑Saikrishnan, K.; Jeyakanthan, J.; Venkatesh, J.; Acharya, N.; Sekar, K.; Varshney, U.; Vijayan, M. (8 August 2003). "Structure of Mycobacterium tuberculosis single-stranded DNA-binding protein. Variability in quaternary structure and its implications". Journal of Molecular Biology. 331 (2): 385–93. doi:10.1016/S0022-2836(03)00729-0. PMID12888346.
↑Saikrishnan, K.; Kalapala, S.K.; Varshney, U.; Vijayan, M. (7 January 2005). "X-ray structural studies of Mycobacterium tuberculosis RRF and a comparative study of RRFs of known structure. Molecular plasticity and biological implications". Journal of Molecular Biology. 345 (1): 29–38. doi:10.1016/j.jmb.2004.10.034. PMID15567408.
↑Vijayan, M. (2005). "Structural biology of mycobacterial proteins: The Bangalore effort". Tuberculosis. 85 (5–6): 357–366. doi:10.1016/j.tube.2005.08.011. PMID16260182.
↑Krishna, R.; Prabu, J.R.; Manjunath, G.P.; Datta, S.; Chandra, N.R.; Muniyappa, K.; Vijayan, M. (6 April 2007). "Snapshots of RecA protein involving movement of the C-domain and different conformations of the DNA-binding loops: crystallographic and comparative analysis of 11 structures of Mycobacterium smegmatis RecA". Journal of Molecular Biology. 367 (4): 1130–1144. doi:10.1016/j.jmb.2007.01.058. PMID17306300.
↑Selvaraj, M.; Roy, S.; Singh, N.S.; Sangeetha, R.; Varshney, U.; Vijayan, M. (7 September 2007). "Structural plasticity and enzyme action: crystal structures of mycobacterium tuberculosis peptidyl-tRNA hydrolase". Journal of Molecular Biology. 372 (1): 186–93. doi:10.1016/j.jmb.2007.06.053. PMID17619020.
↑Roy, S.; Saraswathi, R.; Chatterji, D.; Vijayan, M. (25 January 2008). "Structural studies on the second Mycobacterium smegmatis Dps: Invariant and variable features of structure, assembly and function". Journal of Molecular Biology. 375 (4): 948–959. doi:10.1016/j.jmb.2007.10.023. PMID18061613.
↑Kaushal, P.S.; Talawar, R.K.; Krishna, P.D.; Varshney, U.; Vijayan, M. (May 2008). "Unique features of the structure and interactions of mycobacterial uracil-DNA glycosylase: Structure of a complex of the Mycobacterium tuberculosis enzyme in comparison with those from other sources". Acta Crystallographica D. 64 (Pt 5): 551–560. doi:10.1107/S090744490800512X. PMID18453691.
↑Prabu, J.R.; Thamotharan, S.; Khanduja, J.S.; Chandra, N.R.; Muniyappa, K.; Vijayan, M. (July 2009). "Crystallographic and modelling studies on Mycobacterium tuberculosis RuvA: Additional role of RuvB-binding domain and inter species variability". Biochimica et Biophysica Acta. 1794 (7): 1001–1009. doi:10.1016/j.bbapap.2009.04.003. PMID19374958.
↑Chetnani, B.; Kumar, P.; Surolia, A.; Vijayan, M. (9 July 2010). "M. tuberculosis pantothenate kinase: Dual substrate specificity and unusual changes in ligand locations". Journal of Molecular Biology. 400 (2): 171–185. doi:10.1016/j.jmb.2010.04.064. PMID20451532.
↑Selvaraj, M.; Thamotharan, S.; Roy, S.; Vijayan, M. (June 2007). "X-ray studies of crystalline complexes involving amino acids and peptides. XLIV. Invariant features of supramolecular association and chiral effects in the complexes of arginine and lysine with tartaric acid". Acta Crystallographica B. 63 (Pt 3): 459–68. doi:10.1107/S010876810701107X. PMID17507759.
↑Singh, Tej Pal; Vijayan, Mamannamana (1977). "Structural studies of analgesics and their interactions. Part 4. Crystal structures of phenylbutazone and a 2 : 1 complex between phenylbutazone and piperazine". Journal of the Chemical Society, Perkin Transactions 2. 2 (5): 693–699. doi:10.1039/P29770000693.
↑Bhat, T.N.; Sasisekharan, V.; Vijayan, M. (February 1979). "An analysis of side-chain conformation in proteins". International Journal of Peptide and Protein Research. 13 (2): 170–84. doi:10.1111/j.1399-3011.1979.tb01866.x. PMID429093.
↑Madhusudan; Vijayan, M. (July 1992). "Additional binding sites in lysozyme. X-ray analysis of lysozyme complexes with bromophenol red and bromophenol blue". Protein Engineering. 5 (5): 399–404. doi:10.1093/protein/5.5.399. PMID1518787.