Kebanyakan enzim daripada kumpulan ini ialah hidrolase serina yang tergolong dalam superkeluarga protein dengan lipatan hidrolase α/β . Beberapa pengecualian termasuk esterase dengan struktur seperti β-laktamase (PDB: 1ci8).
Karboksilesterase diedarkan secara meluas dalam alam semula jadi, dan biasa dalam hati mamalia. Ramai yang mengambil bahagian dalam metabolisme fasa Ixenobiotik seperti toksin atau dadah; karboksilat yang terhasil kemudiannya dikonjugasikan oleh enzim lain untuk meningkatkan keterlarutan dan akhirnya dikumuhkan. Asid lemak politaktepu penting, asid arakidonik (AA, C20H32O2; 20:4, n-6), dibentuk oleh sintesis daripada asid linoleik pemakanan (LA, C18H32O2 18:2, n-6), mempunyai peranan sebagai perencat karboksilesterase manusia.[2]
^Aranda, Juan; Cerqueira, N. M. F. S. A.; Fernandes, P.A.; Roca, M.; Tuñon, I.; Ramos, M. J. (2014). "The Catalytic Mechanism of Carboxylesterases. A Computational Study". Biochemistry. 53 (36): 5820–5829. doi:10.1021/bi500934j. PMID25101647.
^PubChem. "Arachidonic acid". pubchem.ncbi.nlm.nih.gov (dalam bahasa Inggeris). Dicapai pada 2022-11-24.
Augusteyn RC, de Jersey J, Webb EC, Zerner B (1969). "On the homology of the active-site peptides of liver carboxylesterases". Biochim. Biophys. Acta. 171 (1): 128–37. doi:10.1016/0005-2744(69)90112-0. PMID4884138.
Horgan DJ, Stoops JK, Webb EC, Zerner B (1969). "Carboxylesterases (EC 3.1.1). A large-scale purification of pig liver carboxylesterase". Biochemistry. 8 (5): 2000–6. doi:10.1021/bi00833a033. PMID5785220.
Malhotra OP, Philip G (1966). "Specificity of goat intestinal esterase". Biochem. Z. 346: 386–402.
Mentlein R, Schumann M, Heymann E (1984). "Comparative chemical and immunological characterization of five lipolytic enzymes (carboxylesterases) from rat liver microsomes". Arch. Biochem. Biophys. 234 (2): 612–21. doi:10.1016/0003-9861(84)90311-4. PMID6208846.
Runnegar MT, Scott K, Webb EC, Zerner B (1969). "Carboxylesterases (EC 3.1.1). Purification and titration of ox liver carboxylesterase". Biochemistry. 8 (5): 2013–8. doi:10.1021/bi00833a035. PMID5785222.