Chordyna

Chordyna – białko, antagonista białek morfogenetycznych kości, złożone z czterech niewielkich domen bogatych w cystynę. Jego funkcja pozostaje niejasna. Po raz pierwszy znaleziono ją u platany szponiastej jako białko kluczowe dla rozwoju, odpowiedzialne za dorsalizację wczesnych tkanek zarodkowych u kręgowców[1]. Polipeptyd liczy sobie 941 reszt aminoacylowych, osiągając masę 120 kDa[2]. Wprowadza dorsalizację w rozwijającym się zarodku poprzez wiązanie czynników wentralizujących z nadrodziny TGF-β, jak białka morfogenetyczne kości[3]. Wiąże bezpośrednie choćby białko BMP-4[4]. Przypuszczalnie, może również pełnić pewną rolę w organogenezie. Wyróżniono 5 izoform tego białka, które powstają na drodze alternatywnego splicingu[5].

U myszy chordyna nie ulega ekspresji w przedniej endodermie trzewnej. Wykazano też, że jest niezbędna dla rozwoju przodomózgowia[6]. U rozwijających się myszy z niedoborem chordyny i białka noggin prawie nie następuje rozwój głowy. Jest to o tyle ważne spostrzeżenie, że w przypadku braku jedynie białka noggin głowa tworzy się, choć występują niewielkie defekty[7].

U ludzi chordynę koduje gen CHRD[8].

Chordyna bierze udział również w gastrulacji u ptaków. Ulega ekspresji w przednich komórkach struktury określanej po angielsku Koller's sickle ("sierpem Kollera"), z której pochodzą przednie komórki smugi pierwotnej, struktury kluczowej dla procesu gastrulacji[9].

Przypisy

[edytuj | edytuj kod]
  1. ↑ Sasai Y, Lu B, Steinbeisser H, Geissert D, Gont LK, De Robertis EM. Xenopus chordin: a novel dorsalizing factor activated by organizer-specific homeobox genes. „Cell”. 79 (5), s. 779–90, 1994-12. DOI: 10.1016/0092-8674(94)90068-X. PMID: 8001117. (ang.). 
  2. ↑ Larraín J, Bachiller D, Lu B, Agius E, Piccolo S, De Robertis EM. BMP-binding modules in chordin: a model for signalling regulation in the extracellular space. „Development”. 127 (4), s. 821–30, 2000-02. PMID: 10648240. (ang.). 
  3. ↑ Pappano WN, Scott IC, Clark TG, Eddy RL, Shows TB, Greenspan DS. Coding sequence and expression patterns of mouse chordin and mapping of the cognate mouse chrd and human CHRD genes. „Genomics”. 52 (2), s. 236–9, 1998-09. DOI: 10.1006/geno.1998.5474. PMID: 9782094. (ang.). 
  4. ↑ Stefano Piccolo, Yoshiki Sasai, Bin Lu & Eddy M De Robertis. Dorsoventral Patterning in Xenopus: Inhibition of Ventral Signals by Direct Binding of Chordin to BMP-4. „Cell”. 86 (4), s. 589–598, 1996. DOI: 10.1016/S0092-8674(00)80132-4. (ang.). 
  5. ↑ Millet C, Lemaire P, Orsetti B, Guglielmi P, François V. The human chordin gene encodes several differentially expressed spliced variants with distinct BMP opposing activities. „Mech. Dev.”. 106 (1–2), s. 85–96, 2001-08. DOI: 10.1016/S0925-4773(01)00423-3. PMID: 11472837. (ang.). 
  6. ↑ Bachiller D, Klingensmith J, Kemp C, Belo JA, Anderson RM, May SR, McMahon JA, McMahon AP, Harland RM, Rossant J, De Robertis EM. The organizer factors Chordin and Noggin are required for mouse forebrain development. „Nature”. 403 (6770), s. 658–61, February 2000. DOI: 10.1038/35001072. PMID: 10688202. (ang.). 
  7. ↑ Harris WA, Sanes DH, Reh TA: Development of the Nervous System. Wyd. 3. Boston: Academic Press, 2011, s. 15. ISBN 0-12-374539-X. (ang.).
  8. ↑ Smith M, Herrell S, Lusher M, Lako L, Simpson C, Wiestner A, Skoda R, Ireland M, Strachan T. Genomic organisation of the human chordin gene and mutation screening of candidate Cornelia de Lange syndrome genes. „Hum. Genet.”. 105 (1–2), s. 104–11, 1999. DOI: 10.1007/s004390051070. PMID: 10480362. (ang.). .
  9. ↑ Vasiev B, Balter A, Chaplain M, Glazier JA, Weijer CJ. Modeling gastrulation in the chick embryo: formation of the primitive streak. „PLoS One”, 2010.