BIN1

Bridging integrator 1
	Renderização PDB baseada em 1bb9.
Estruturas disponíveis
PDB	Busca de ortólogos: PDBe, RCSB
Lista de códigos PDB
	1MUZ, 1MV0, 1MV3, 2FIC, 2RMY, 2RND
Identificadores
Símbolos	BIN1; AMPH2; AMPHL; SH3P9
IDs externos	OMIM: 601248 MGI: 108092 HomoloGene: 113707 GeneCards: BIN1 Gene
Ontologia do gene
Função molecular	•protein binding; •protein complex binding; •identical protein binding; •protein heterodimerization activity; •tau protein binding; •GTPase binding;
Componente celular	•nucleus; •cytoplasm; •synaptic vesicle; •actin cytoskeleton; •Z disc; •T-tubule; •axon; •I band; •node of Ranvier; •axon initial segment; •varicosity; •axon terminus; •cerebellar mossy fiber; •lipid tube;
Processo biológico	•endocytosis; •cell proliferation; •viral process; •muscle cell differentiation; •positive regulation of apoptotic process; •positive regulation of GTPase activity; •regulation of neuron differentiation; •positive regulation of endocytosis; •positive regulation of astrocyte differentiation; •lipid tube assembly; •regulation of cell cycle arrest;
	Sources: Amigo / QuickGO
Padrões de expressão do ARN
	Mais dados de expressão
Ortólogos
	v; d; e;

Myc box-dependent-interacting protein 1 (BIN1) é uma proteína que em humanos é codificada pelo gene BIN1. É relacionada ao câncer. Quando reduzida sua produção, o processo de reparo do DNA é alterado.^[1]

Leitura adicional

Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY,; et al. (1996). «A "double adaptor" method for improved shotgun library construction». Anal. Biochem (em inglês). 236 (1): 107–13. PMID 8619474. doi:10.1006/abio.1996.0138
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Micheva KD, Kay BK, McPherson PS (1997). «Synaptojanin forms two separate complexes in the nerve terminal. Interactions with endophilin and amphiphysin». J. Biol. Chem (em inglês). 272 (43): 27239–45. PMID 9341169. doi:10.1074/jbc.272.43.27239
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Wixler V, Laplantine E, Geerts D,; et al. (1999). «Identification of novel interaction partners for the conserved membrane proximal region of alpha-integrin cytoplasmic domains». FEBS Lett (em inglês). 445 (2-3): 351–5. PMID 10094488. doi:10.1016/S0014-5793(99)00151-9
Ramjaun AR, Philie J, de Heuvel E, McPherson PS (1999). «The N terminus of amphiphysin II mediates dimerization and plasma membrane targeting». J. Biol. Chem (em inglês). 274 (28): 19785–91. PMID 10391921. doi:10.1074/jbc.274.28.19785
Traub LM, Downs MA, Westrich JL, Fremont DH (1999). «Crystal structure of the alpha appendage of AP-2 reveals a recruitment platform for clathrin-coat assembly». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (em inglês). 96 (16): 8907–12. PMC 17706. PMID 10430869. doi:10.1073/pnas.96.16.8907

Referências

↑ «Cientistas desvendam como o câncer cria resistência à quimioterapia». G1. Consultado em 26 de março de 2011

[1] «Cientistas desvendam como o câncer cria resistência à quimioterapia». G1. Consultado em 26 de março de 2011

[1]